訊號肽可使正在翻譯的核糖體附著到rER膜上。

在訊號肽指引下蛋白質在細胞內的輸運 核糖體是透過訊號肽的功能而附著併合成分泌蛋白的。因此遊離的核糖體和膜結合核糖體之間本身並無差異。訊號肽是作為一種附著到ER膜上的訊號識別，此可能透過開始合成出的N-端頭幾個氨基酸的疏水功能。然後蛋白鏈插進膜中，訊號肽埋在膜中的一種蛋白酶所剪下這時核糖體已完成翻譯，蛋白已延著導肽途經穿過膜。鹽沖洗過的膜不能啟動核糖體的結合，取消鹽洗，它的能力又可以恢復。鹽洗的活性成分叫做訊號識別蛋白（signalrecognitionparticle,SRP）。它是一個寬5-6nm,長23-24nm長條狀的結構，且能分離出11SRNP複合體，含有6種蛋白（總分子量為240KDa）和一個小的7SRNA（305鹼基，100KDa）此7SRNA提供此蛋白的結構骨架，沒有這個骨架單個的蛋白不能裝配。SRP（訊號肽識別粒子）有三個重要的功能： (1)它能和新生的分泌蛋白的訊號肽相結合；(2)還能和位於膜上的蛋白受體相結合；(3)延伸制動。SRP活效能在體外由單個成分獲得再生。其實有功能的SRP可由一種7SRNA和其它一些蛋白組裝而成。像其它轉運和跨膜蛋白一樣，SRP普遍存在於真核生物中。SRP和SRP受體二者的催化功能是將帶有新生肽的核糖體轉移到膜上。第一步是訊號肽被SRP識別。然後SRP和其受體結合，核糖體結合到膜上。SRP受體在蛋白質轉運中的作用是短暫的。當SRP和訊號肽結合時，它阻止了翻譯。蛋白合成停止。這是在新合成的多肽鏈長70aa左右時發生的。（這樣25-30殘基的訊號肽伸在核糖體外面，相鄰的約40個aa仍在核糖體中）。當SRP與其受體結合時，SRP釋放出訊號肽，然後核糖體和膜上的其它成分（尚未鑑別出）結合，此時翻譯得到恢復。當核糖體被傳遞到膜上時，SRP及其受體的作用已完成了，又進入新的迴圈。再自由地發動另一些新生肽和膜的結合。