在細胞週期的後期逐漸合成、至週期的中間階段突然消失的週期性存在蛋白，成為細胞週期蛋白。細胞週期蛋白可分為3類：S期週期蛋白，M期週期蛋白，G1期週期蛋白。S期週期蛋白為cyclinA，在S期開始表達，到中期時開始消失；M期週期蛋白為cyclinB，在S期開始表達，在G2/M期到達峰值，中期到後期轉換時消失。G1期週期蛋白在脊椎動物中位cyclinC、D、E，在酵母中為Cln1、Cln2、Cln3，他們在G1期開始表達，進入S期後消失。

能與細胞週期蛋白結合並將週期蛋白作為其調節亞單位、進而表現出蛋白激酶活性的蛋白統稱為細胞週期蛋白依賴性蛋白激酶，簡稱為CDK激酶。

細胞由G1期向S期轉化主要受G1期CDK激酶控制。哺乳動物細胞中，與G1期細胞週期蛋白結合的CDK激酶主要包括CDK2、CDK4和CDK6。cyclinD主要與CDK4和CDK6結合並調節後者活性；cyclinA常被劃分為M期週期蛋白，但它也可與CDK2結合使後者表現激酶活性，說明cyclinA可能參與調控G1/S期轉化過程。cyclinE在G1/S期與CDK2結合，呈現CDK2的激酶活性促進細胞進入S期。

G2/M期主要受CDK1激酶調控，CDK1激酶即MPF,或P34cdc2蛋白和細胞週期蛋白cyclinB組成。CDK1蛋白本身不具有蛋白激酶的活性。當cyclinA/B含量積累到一定值時，兩者相互結合成複合體，結合cyclin的CDK1被Wee1將Thr14和Tyr15磷酸化，並被CDK啟用激酶將Thr161磷酸化。在M期，Wee1的活性下降，cdc25使CDK1的Thr14和Tyr15去磷酸化，其激酶活性才能表現出來。在G2/M期，cyclinA、cyclinB與CDK1結合，CDK1使底物蛋白磷酸化，如將組蛋白H1磷酸化導致染色體凝縮，核纖層蛋白磷酸化使核膜解體。

在M期，當MPF活性達到最高時，啟用後期促進因子APC，將泛素連線在cycliA和cyclinB上，透過多泛素化作用，使它們被蛋白酶體降解，完成一個細胞週期。