⒈甲基化

組蛋白甲基化是由組蛋白甲基化轉移酶（histonemethyl transferase，HMT）完成的。甲基化可發生在組蛋白的賴氨酸和精氨酸殘基上，而且賴氨酸殘基能夠發生單、雙、三甲基化，而精氨酸殘基能夠單、雙甲基化，這些不同程度的甲基化極大地增加了組蛋白修飾和調節基因表達的複雜性。甲基化的作用位點在賴氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）的側鏈N原子上。組蛋白H3的第4、9、27和36位，H4的第20位Lys，H3的第2、l7、26位及H4的第3位Arg都是甲基化的常見位點。研究表明·，組蛋白精氨酸甲基化是一種相對動態的標記，精氨酸甲基化與基因啟用相關，而H3和H4精氨酸的甲基化丟失與基因沉默相關。相反，賴氨酸甲基化似乎是基因表達調控中一種較為穩定的標記。例如，H3第4位的賴氨酸殘基甲基化與基因啟用相關，而第9位和第27位賴氨酸甲基化與基因沉默相關。此外，H4—K20的甲基化與基因沉默相關，H3—K36和H3—K79的甲基化與基因啟用有關。但應當注意的是，甲基化個數與基因沉默和啟用的程度相關。

⒉乙醯化

組蛋白乙醯化主要發生在H3、H4的N端比較保守的賴氨酸位置上，是由組蛋白乙醯轉移酶和組蛋白去乙醯化酶協調進行。組蛋白乙醯化呈多樣性，核小體上有多個位點可提供乙醯化位點，但特定基因部位的組蛋白乙醯化和去乙醯化是以一種非隨機的、位置特異的方式進行。乙醯化可能透過對組蛋白電荷以及相互作用蛋白的影響，來調節基因轉錄。早期對染色質及其特徵性組分進行歸類劃分時就有人總結指出：異染色質結構域組蛋白呈低乙醯化，常染色質結構域組蛋白呈高乙醯化。最近有研究發現，某些HAT複合物含有一些常見的轉錄因子，某些HDAC複合物含有已被證實的阻遏蛋白。這些發現支援了高乙醯化與啟用基因表達、低乙醯化與抑制基因表達有關的看法。

⒊組蛋白的其他修飾方式

相對而言，組蛋白的甲基化修飾方式是最穩定的，所以最適合作為穩定的表觀遺傳資訊。而乙醯化修飾具有較高的動態，另外還有其他不穩定的修飾方式，如磷酸化、腺苷酸化、泛素化、ADP核糖基化等等。這些修飾更為靈活的影響染色質的結構與功能，透過多種修飾方式的組合發揮其調控功能。所以有人稱這些能被專識別的修飾資訊為組蛋白密碼。這些組蛋白密碼組合變化非常多，因此組蛋白共價修飾可能是更為精細的基因表達方式。

另外，研究發現H2B的泛素化可以影響H3K4和H3K79的甲基化，這也提示了各種修飾間也存在著相互的關聯。