染色質免疫共沉澱技術是在保持組蛋白和DNA聯合的同時，透過運用對應於一個特定組蛋白標記的生物抗體，染色質被切成很小的片斷，並沉澱下來的技術。 這項技術主要用來分析目標基因有沒有活性、或者分析一種已知蛋白（轉錄因子）的靶基因有哪些。該技術主要應用於以下幾方面：

1.組蛋白修飾酶的抗體作為“生物標記”

2.轉錄調控分析

3.藥物開發研究

4.有絲分裂研究

5.DNA損失與凋亡分析

檢測目標基因活性在保持組蛋白和DNA聯合的同時，染色質被切成很小的片斷，透過運用對應於一個特定組蛋白標記的生物抗體，將目標片段（組蛋白髮生特異標記的片段）沉澱下來。IP 是利用抗原蛋白質和抗體的特異性結合以及細菌蛋白質的“protein A”特異性地結合到免疫球蛋白的FC片段的現象活用開發出來的方法（免疫磁珠結合proteinA，proteinA結合抗體Fc段，抗體結合抗原即發生特異標記的組蛋白，這裡要注意組蛋白是和DNA結合的，這樣就把目標組蛋白和DNA的符合物沉澱下來了）。在將組蛋白與DNA分離，用獲得的DNA去做western blot ，從而檢測那些基因的組蛋白髮生了修飾。檢測已知蛋白的靶基因在生理狀態下把細胞內的蛋白質和DNA交聯在一起，超聲波將其打碎為一定長度範圍內的染色質小片段，然後透過所要研究的目的蛋白質特異性抗體沉澱此複合體，特異性地富集目的蛋白結合的DNA片段，透過對目的片斷的純化與檢測，從而明確蛋白與哪些基因相互作用。目前多用精製的protein A預先結合固化在argarose的beads上，使之與含有抗原的溶液及抗體反應後，beads上的prorein A就能吸附抗原達到精製的目的。實驗最需要注意點就是抗體的性質。抗體不同和抗原結合能力也不同，免染能結合未必能用在IP反應。建議仔細檢查抗體的說明書。特別是多抗的特異性是問題。其次，要注意溶解抗原的緩衝液的性質。多數的抗原是細胞構成的蛋白，特別是骨架蛋白，緩衝液必須要使其溶解。為此，必須使用含有強介面活性劑的緩衝液，儘管它有可能影響一部分抗原抗體的結合。另一面，如用弱介面活性劑溶解細胞，就不能充分溶解細胞蛋白。即便溶解也產生與其它的蛋白結合的結果，抗原決定族被封閉，影響與抗體的結合，即使IP成功，也是很多蛋白與抗體共沉的悲慘結果。再次，為防止蛋白的分解，修飾，溶解抗原的緩衝液必須加蛋白每抑制劑，低溫下進行實驗。每次實驗之前，首先考慮抗體/緩衝液的比例。抗體過少就不能檢出抗原，過多則就不能沉降在beads上，殘存在上清。緩衝劑太少則不能溶解抗原，過多則抗原被稀釋。