蛋白質是由氨基酸以“脫水縮合”的方式組成的多肽鏈經過盤曲摺疊形成的具有一定空間結構的物質。氨基酸是組成蛋白質的基本單位，氨基酸透過脫水縮合連成肽鏈。 蛋白質是由一條或多條多肽鏈組成的生物大分子，每一條多肽鏈有二十至數百個氨基酸殘基（-R）不等，各種氨基酸殘基按一定的順序排列。蛋白質的氨基酸序列是由對應基因所編碼。 除了遺傳密碼所編碼的20種基本氨基酸，在蛋白質中，某些氨基酸殘基還可以被翻譯後修飾而發生化學結構的變化，從而對蛋白質進行啟用或調控。 多個蛋白質可以一起，往往是透過結合在一起形成穩定的蛋白質複合物，摺疊或螺旋構成一定的空間結構，從而發揮某一特定功能。合成多肽的細胞器是細胞質中糙面型內質網上的核糖體。 蛋白質的不同在於其氨基酸的種類、數目、排列順序和肽鏈空間結構的不同。 一、蛋白質結構 1、一級結構（primary structure)：氨基酸殘基在蛋白質肽鏈中的排列順序稱為蛋白質的一級結構，每種蛋白質都有唯一而確切的氨基酸序列。 2、二級結構（secondary structure）：蛋白質分子中肽鏈並非直鏈狀，而是按一定的規律捲曲（如α-螺旋結構）或摺疊（如β-摺疊結構）形成特定的空間結構，這是蛋白質的二級結構。蛋白質的二級結構主要依靠肽鏈中氨基酸殘基亞氨基（—NH—）上的氫原子和羰基上的氧原子之間形成的氫鍵而實現的。 3、三級結構（tertiary structure）：在二級結構的基礎上，肽鏈還按照一定的空間結構進一步形成更復雜的三級結構。肌紅蛋白，血紅蛋白等正是透過這種結構使其表面的空穴恰好容納一個血紅素分子。 4、四級結構（quaternary structure）：具有三級結構的多肽鏈按一定空間排列方式結合在一起形成的聚集體結構稱為蛋白質的四級結構。如血紅蛋白由4個具有三級結構的多肽鏈構成，其中兩個是α-鏈，另兩個是β-鏈，其四級結構近似橢球形狀。 二、連線方法 用約20種氨基酸作原料，在細胞質中的核糖體上，將氨基酸分子互相連線成肽鏈。一個氨基酸分子的氨基和另一個氨基酸分子的羧基，脫去一分子水而連線起來，這種結合方式叫做脫水縮合。 透過縮合反應，在羧基和氨基之間形成的連線兩個氨基酸分子的那個鍵叫做肽鍵。由肽鍵連線形成的化合物稱為肽。