在每種蛋白質中，多肽鏈中氨基酸的排列順序,包括二硫鍵的位置，我們稱為蛋白質的一級結構，也叫初級結構或基本結構。蛋白質一級結構是理解蛋白質結構、作用機制以及與其同源蛋白質生理功能的必要基礎。

蛋白質的一級結構包括：

（1）組成蛋白質的多肽鏈的數目；

（2）多肽鏈的氨基酸順序；

（3）多肽鏈內或鏈間二硫鍵的數目和位置。

蛋白質二級結構：依靠不同氨基酸之間的C=O和N-H基團間的氫鍵形成的穩定結構。 蛋白質二級結構主要為α螺旋和β摺疊。 α－螺旋的結構特點如下： ①多個肽鍵平面透過α－碳原子旋轉，相互之間緊密盤曲成穩固的右手螺旋。 ②主鏈呈螺旋上升，每3.6個氨基酸殘基上升一圈，相當於0.54nm，這與X線衍射圖符合。 ③相鄰兩圈螺旋之間借肽鍵中C=O和H桸形成許多鏈內氫健，即每一個氨基酸殘基中的NH和前面相隔三個殘基的C=O之間形成氫鍵，這是穩定α－螺旋的主要鍵。 ④肽鏈中氨基酸側鏈R，分佈在螺旋外側，其形狀、大小及電荷影響α－螺旋的形成。酸性或鹼性氨基酸集中的區域，由於同電荷相斥，不利於α－螺旋形成；較大的R（如苯丙氨酸、色氨酸、異亮氨酸）集中的區域，也妨礙α－螺旋形成； 脯氨酸因其α－碳原子位於五元環上，不易扭轉，加之它是亞氨基酸，不易形成氫鍵，故不易形成上述α－螺旋；甘氨酸的R基為H，空間佔位很小，也會影響該處螺旋的穩定。 β－片層結構特點是： ①是肽鏈相當伸展的結構，肽鏈平面之間摺疊成鋸齒狀，相鄰肽鍵平面間呈110°角。氨基酸殘基的R側鏈伸出在鋸齒的上方或下方。 ②依靠兩條肽鏈或一條肽鏈內的兩段肽鏈間的C=O與N-H形成氫鍵，使構象穩定。 ③兩段肽鏈可以是平行的，也可以是反平行的。即前者兩條鏈從“N端”到“C端”是同方向的，後者是反方向的。β－片層結構的形式十分多樣，正、反平行能相互交替。 ④平行的β－片層結構中，兩個殘基的間距為0.65nm；反平行的β－片層結構，則間距為0.7nm.