酶,又稱為酵素,是具有生物催化功能的生物大分子,即生物催化劑.絕大多數的酶都是蛋白質.人們已經發現兩類生物催化劑：普通酶(Enzyme)是有活細胞合成的、對其特異底物(Substrate)起高效催化作用的蛋白質,是機體內催化各種代謝反應的最主要的催化劑； 核酶(Ribozyme)是具有高效、特異催化作用的核酸,是近年來發現的一類新的生物催化劑,其作用主要是參與RNA的剪接.
即指酶,一類由生物體產生的具有高效和專一催化功能的蛋白質.酶催化劑和活細胞催化劑均可稱為生物催化劑.在生物體內,酶參與催化幾乎所有的物質轉化過程,與生命活動有密切關係；在體外,也可作為催化劑進行工業生產.酶有很高的催化效率,在溫和條件下（室溫、常壓、中性）極為有效,其催化效率為一般非生物催化劑的109～1012倍.酶催化劑選擇性（又稱作用專一性）極高,即一種酶通常只能催化一種或一類反應,而且只能催化一種或一類反應物(又稱底物)的轉化,包括立體化學構造上的選擇性.與活細胞催化劑相比,它的催化作用專一,無副反應,便於過程的控制和分離.
人類自從創造釀酒、制飴、做醬等工藝時起,即對生物催化作用有了初步認識.1897年德國E.布赫納在對發酵過程進行的研究中,發現酵母的無細胞抽提液(即萃取液)也能引起發酵,這就為酶的分離純化與研究提供了可能.1926年脲酶首次被結晶出來,並證明為蛋白質；以後又用各種方法制備和研究了上百種酶,證實了酶都是蛋白質；都是由氨基酸按一定順序結合構成的大分子；在生理環境中,酶分子中的原子分別處於一定的空間位置上,形成特定的構象.在使小分子（如氮、氧、二氧化碳等）轉化的酶催化反應中,酶的結構中通常含有金屬中心.例如過氧化氫分解酶含鐵；遞送磷的酶含鎂；能分解二氧化碳的酶含鉻.酶中的金屬元素之間形成一個較小區域的活性構造,固定在一個龐大的蛋白質分子上,分子量可高達數百萬,如固氮酶中含有的鐵鉬蛋白,分子量約27～30萬,每個分子系由一個鉬原子、20個鐵原子、20個半胱氨酸分子及15個不穩定的硫原子所組成.有相當數量的酶是以複合蛋白質的形式存在的,即除去蛋白質成分外,還含有其他的輔因子,如金屬離子、某些維生素及其衍生物等小分子物質,這些輔因子是酶表現活性所必需的.與蛋白質部分結合較緊的稱輔基,結合較松的稱輔酶.前者如過氧化氫酶中的鐵卟啉；後者如一些脫氫酶中的煙醯胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+ ).通常把含有輔因子的複合蛋白質稱全酶,除去輔因子的稱酶蛋白.酶蛋白與許多蛋白不同之處為酶蛋白都具有一個與催化有關的特定區域,其中包括與催化過程有關的催化基團,以及與底物結合有關的結合基團.高溫、強酸、強鹼能破壞酶蛋白的空間結構而使其失去活性.酶的催化能力稱為酶的活力.1961年國際生物化學聯合會酶學委員會規定：在一分鐘內催化一微摩爾底物發生反應所需的酶量為一個酶單位,以 U表示.而以每毫克蛋白質所含的酶單位數稱為比活力.1972年,國際純粹化學和應用化學聯合會(IUPAC)與國際生物化學聯合會建議採用“酶活力”來代替“酶單位”,即每秒鐘轉化一摩爾底物所需的酶活力為一個 Katal,簡稱Kat.1Kat=6×107U.影響酶活力的因素很多,如溫度、pH值、反應物系的濃度及有關抑制劑等（見酶動力學）.
酶,又稱為酵素,是具有生物催化功能的生物大分子,即生物催化劑.絕大多數的酶都是蛋白質.人們已經發現兩類生物催化劑：普通酶(Enzyme)是有活細胞合成的、對其特異底物(Substrate)起高效催化作用的蛋白質,是機體內催化各種代謝反應的最主要的催化劑； 核酶(Ribozyme)是具有高效、特異催化作用的核酸,是近年來發現的一類新的生物催化劑,其作用主要是參與RNA的剪接.
即指酶,一類由生物體產生的具有高效和專一催化功能的蛋白質.酶催化劑和活細胞催化劑均可稱為生物催化劑.在生物體內,酶參與催化幾乎所有的物質轉化過程,與生命活動有密切關係；在體外,也可作為催化劑進行工業生產.酶有很高的催化效率,在溫和條件下（室溫、常壓、中性）極為有效,其催化效率為一般非生物催化劑的109～1012倍.酶催化劑選擇性（又稱作用專一性）極高,即一種酶通常只能催化一種或一類反應,而且只能催化一種或一類反應物(又稱底物)的轉化,包括立體化學構造上的選擇性.與活細胞催化劑相比,它的催化作用專一,無副反應,便於過程的控制和分離.
人類自從創造釀酒、制飴、做醬等工藝時起,即對生物催化作用有了初步認識.1897年德國E.布赫納在對發酵過程進行的研究中,發現酵母的無細胞抽提液(即萃取液)也能引起發酵,這就為酶的分離純化與研究提供了可能.1926年脲酶首次被結晶出來,並證明為蛋白質；以後又用各種方法制備和研究了上百種酶,證實了酶都是蛋白質；都是由氨基酸按一定順序結合構成的大分子；在生理環境中,酶分子中的原子分別處於一定的空間位置上,形成特定的構象.在使小分子（如氮、氧、二氧化碳等）轉化的酶催化反應中,酶的結構中通常含有金屬中心.例如過氧化氫分解酶含鐵；遞送磷的酶含鎂；能分解二氧化碳的酶含鉻.酶中的金屬元素之間形成一個較小區域的活性構造,固定在一個龐大的蛋白質分子上,分子量可高達數百萬,如固氮酶中含有的鐵鉬蛋白,分子量約27～30萬,每個分子系由一個鉬原子、20個鐵原子、20個半胱氨酸分子及15個不穩定的硫原子所組成.有相當數量的酶是以複合蛋白質的形式存在的,即除去蛋白質成分外,還含有其他的輔因子,如金屬離子、某些維生素及其衍生物等小分子物質,這些輔因子是酶表現活性所必需的.與蛋白質部分結合較緊的稱輔基,結合較松的稱輔酶.前者如過氧化氫酶中的鐵卟啉；後者如一些脫氫酶中的煙醯胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+ ).通常把含有輔因子的複合蛋白質稱全酶,除去輔因子的稱酶蛋白.酶蛋白與許多蛋白不同之處為酶蛋白都具有一個與催化有關的特定區域,其中包括與催化過程有關的催化基團,以及與底物結合有關的結合基團.高溫、強酸、強鹼能破壞酶蛋白的空間結構而使其失去活性.酶的催化能力稱為酶的活力.1961年國際生物化學聯合會酶學委員會規定：在一分鐘內催化一微摩爾底物發生反應所需的酶量為一個酶單位,以 U表示.而以每毫克蛋白質所含的酶單位數稱為比活力.1972年,國際純粹化學和應用化學聯合會(IUPAC)與國際生物化學聯合會建議採用“酶活力”來代替“酶單位”,即每秒鐘轉化一摩爾底物所需的酶活力為一個 Katal,簡稱Kat.1Kat=6×107U.影響酶活力的因素很多,如溫度、pH值、反應物系的濃度及有關抑制劑等（見酶動力學）.