蛋白質的分子結構可劃分為四級，以描述其不同的方面：

1、一級結構

蛋白質的一級結構又稱為初級結構或化學結構，是指蛋白質分子內氨基酸的排列順序。蛋白質分子中氨基酸主要透過肽鍵相互連線。

肽鍵是由一個氨基酸分子中的α-氨基與相鄰另一個氨基酸分子中的α-羧基，透過縮水而成，這樣連起來的氨基酸聚合物叫做肽。多肽鏈上各個氨基酸由於在相互連線過程中丟失了α-氨基上的H和α-羧基上的OH，被稱為氨基酸殘基。

在多肽鏈的一端氨基酸含有一個未反應的遊離氨基(-NH2)，稱為肽鏈的氨基末端氨基酸或N末端氨基酸，另一端的氨基酸含有一個尚未反應的遊離羧基(-COOH)，稱為肽鏈的羧基末端氨基酸或C末端氨基酸。

一般表示多肽時，總是N末端：寫在左邊，C末端寫在右邊。肽鏈中除肽鍵外還有二硫鍵，它是由肽鏈中相應部位上兩個半胱氨酸脫氫連線而成，是肽鏈內和肽鏈間的主要橋鍵。

2、二級結構

二級結構是指多肽鏈本身繞曲折疊成的有規律的結構或構象。這種結構是以肽鏈內或肽鏈間的氫鍵來維持的。常見的二級結構有α-螺旋、β-摺疊、β-轉角、自由繞曲等四種。

3、三級結構

纖維狀蛋白質一般只有二級結構，而球狀，蛋白質在二級結構的基礎上，經過超二級結構和結構域，進一步組裝成三級結構。維持三級結構的作用力主要是一些次級鍵，包括氫鍵、鹽鍵、疏水鍵和範德華力等。其中疏水鍵在維持蛋白質的三級結構上有突出作用。

4、四級結構

四級結構是指蛋白質分子內具有三級結構的亞單位透過氫鍵、鹽鍵、疏水鍵 和範德華力等弱作用力聚合而成的特定構象。

所謂亞單位，又稱亞基，是指那些在化學上相互獨立但自身又具有特定構象的共同構成同一蛋白質的肽鏈。如血紅蛋白有四個不同的亞基，這4個亞基以一定形式結合在一起，形成特定的構象，即是四級結構。