是鐵，因為鐵可以使血紅蛋白細胞攜帶氧氣。
血紅蛋白是脊椎動物紅血細胞的一種含鐵的複合變構蛋白，由血紅素和珠蛋白結合而成。其功能是運輸氧和二氧化碳，維持血液酸鹼平衡。也存在於某些低等動物和豆科植物根瘤中。分子量約67 000，含有四條多肽鏈，每個多肽鏈含有一個血紅素基團，血紅素中鐵為二價，與氧結合時，其化學價不變，形成氧合血紅蛋白。呈鮮紅色，與氧解離後帶有淡藍色。有多種型別：血紅蛋白A(HbA)，α2β2，佔成人血紅蛋白的98％；血紅蛋白A2(HbA2)，α2δ2，佔成人血紅蛋白的2％；血紅蛋白F(HbF)，α2γ2，僅存在於胎兒血中；血紅蛋白H(HbH)，β4，四個相同β鏈組成的四聚體血紅蛋白；血紅蛋白C(HbC)，β鏈中Lys被Glu取代的血紅蛋白；血紅蛋白S(HbS)，鐮刀狀細胞紅蛋白；血紅蛋白O2(HbO2，HHbO2)，氧合血紅蛋白；血紅蛋白CO(HbCO)，一氧化碳結合血紅蛋白。在沒有氧存在的情況下，四個亞基之間相互作用的力很強。氧分子越多與血紅蛋白結合力越強。中心離子鐵(II)進一步和蛋白質鏈中的組氨酸結合，成為五配位。既是配位中心，又是活性中心。血紅蛋白中鐵(II)能可逆地結合氧分子，取決於氧分壓。它能從氧分壓較高的肺泡中攝取氧，並隨著血液迴圈把氧氣釋放到氧分壓較低的組織中去，從而起到輸氧作用。一氧化碳與血紅蛋白的結合較氧強，即使濃度很低也能優先和血紅蛋白結合，致使通往組織的氧氣流中斷，造成一氧化碳中毒。
是鐵，因為鐵可以使血紅蛋白細胞攜帶氧氣。
血紅蛋白是脊椎動物紅血細胞的一種含鐵的複合變構蛋白，由血紅素和珠蛋白結合而成。其功能是運輸氧和二氧化碳，維持血液酸鹼平衡。也存在於某些低等動物和豆科植物根瘤中。分子量約67 000，含有四條多肽鏈，每個多肽鏈含有一個血紅素基團，血紅素中鐵為二價，與氧結合時，其化學價不變，形成氧合血紅蛋白。呈鮮紅色，與氧解離後帶有淡藍色。有多種型別：血紅蛋白A(HbA)，α2β2，佔成人血紅蛋白的98％；血紅蛋白A2(HbA2)，α2δ2，佔成人血紅蛋白的2％；血紅蛋白F(HbF)，α2γ2，僅存在於胎兒血中；血紅蛋白H(HbH)，β4，四個相同β鏈組成的四聚體血紅蛋白；血紅蛋白C(HbC)，β鏈中Lys被Glu取代的血紅蛋白；血紅蛋白S(HbS)，鐮刀狀細胞紅蛋白；血紅蛋白O2(HbO2，HHbO2)，氧合血紅蛋白；血紅蛋白CO(HbCO)，一氧化碳結合血紅蛋白。在沒有氧存在的情況下，四個亞基之間相互作用的力很強。氧分子越多與血紅蛋白結合力越強。中心離子鐵(II)進一步和蛋白質鏈中的組氨酸結合，成為五配位。既是配位中心，又是活性中心。血紅蛋白中鐵(II)能可逆地結合氧分子，取決於氧分壓。它能從氧分壓較高的肺泡中攝取氧，並隨著血液迴圈把氧氣釋放到氧分壓較低的組織中去，從而起到輸氧作用。一氧化碳與血紅蛋白的結合較氧強，即使濃度很低也能優先和血紅蛋白結合，致使通往組織的氧氣流中斷，造成一氧化碳中毒。