簡單的說: 酶（enzyme）是由活細胞合成的、對其特異底物(Substrate)起高效催化作用的蛋白質,是生物體內多數反應的一種生物催化劑。酶不改變反應的平衡，它只是透過降低活化能加快化學反應的速度。酶具有專一性,一種酶只能催化一種或一類反應。除此以外，還具有高效性、溫和性。 酶 酶（enzyme）是生物體內多數反應的一種生物催化劑，除少數RNA外幾乎都是蛋白質。酶不改變反應的平衡，它只是透過降低活化能加快化學反應的速度。酶具有專一性,一種酶只能催化一種或一類反應。除此以外，還具有高效性、溫和性。 酶的溫和性，是指酶所催化的化學反應一般是在比較吻合的條件下進行的。 一般來說，動物體內的酶最適溫度在35到40攝氏度之間，植物體內的酶最適溫度在40-50攝氏度之間；細菌和真菌體內的酶最適溫度差別較大，有得酶最適溫度可高達70攝氏度。動物體內的酶最適PH大多在6.5-8.0之間，但也有例外，如胃蛋白酶的最適PH為1.5，植物體內的酶最適PH大多在4.5-6.5之間。 酶的活力 酶活力單位（U,active unit）： 酶活力單位的量度。1961年國際酶學會議規定：1個酶活力單位是指在特定條件（25oC，其它為最適條件）下，在1min內能轉化1μmol底物的酶量，或是轉化底物中1μmol的有關基團的酶量。 比活（specific activity）:每分鐘每毫克酶蛋白在25oC下轉化的底物的微摩爾數。比活是酶純度的測量。 活化能（activation energy）:將1mol反應底物中所有分子由其態轉化為過度態所需要的能量。 活性部位（active energy）:酶中含有底物結合部位和參與催化底物轉化為產物的氨基酸殘基部分。活性部位通常位於蛋白質的結構域或亞基之間的裂隙或是蛋白質表面的凹陷部位，通常都是由在三維空間上靠得很進的一些氨基酸殘基組成。 酶的催化 酸-鹼催化（acid-base catalysis）:質子轉移加速反應的催化作用。 共價催化（covalent catalysis）：一個底物或底物的一部分與催化劑形成共價鍵，然後被轉移給第二個底物。許多酶催化的基團轉移反應都是透過共價方式進行的。 靠近效應（proximity effect）：非酶促催化反應或酶促反應速度的增加是由於底物靠近活性部位，使得活性部位處反應劑有效濃度增大的結果，這將導致更頻繁地形成過度態。 分類和命名 通常按照酶所催化的反應型別和所作用的底物來分類和命名。所有已知的酶按反應性質分成6大類，再分成若干亞類和亞亞類。 有習慣命名和國際系統命名兩種方法。 習慣命名法不特別精確，但較簡便，像催化乳酸脫氫生成丙酮酸的酶就叫乳酸脫氫酶；給催化水解作用的酶命名時略去反應型別，如水解蛋白質的酶叫蛋白酶，水解澱粉的酶叫澱粉酶；有時還在酶的名稱前面標上酶的其他特點如來源、酸鹼性等以示區別，如胃蛋白酶、胰澱粉酶、中性蛋白酶等。 催化機理 酶的催化機理和一般化學催化劑基本相同，也是先和反應物（酶的底物）結合成絡合物，透過降低反應的能來提高化學反應的速度，在恆定溫度下，化學反應體系中每個反應物分子所含的能量雖然差別較大，但其平均值較低，這是反應的初態。 S（底物）→P（產物）這個反應之所以能夠進行，是因為有相當部分的S分子已被啟用成為活化（過渡態）分子，活化分子越多，反應速度越快。在特定溫度時，化學反應的活化能是使1摩爾物質的全部分子成為活化分子所需的能量（千卡）。 酶（E）的作用是：與S暫時結合形成一個新化合物ES，ES的活化狀態（過渡態）比無催化劑的該化學反應中反應物活化分子含有的能量低得多。ES再反應產生P，同時釋放E。E可與另外的S分子結合，再重複這個迴圈。降低整個反應所需的活化能，使在單位時間內有更多的分子進行反應，反應速度得以加快。如沒有催化劑存在時，過氧化氫分解為水和氧的反應（2H2O2→2H2O+O2）需要的活化能為每摩爾18千卡（1千卡=4.187焦耳），用過氧化氫酶催化此反應時，只需要活化能每摩爾2千卡，反應速度約增加1011倍。酶作用的pH和溫度條件（細胞內條件）都很溫和，為什麼會有巨大的催化活性？ 有4種主要因素使酶加速化學反應。 酶催化效率的促進因素 酶活測定 初速度(initial velocity)：酶促反應最初階段底物轉化為產物的速度，這一階段產物的濃度非常低，其逆反應可以忽略不計。 米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一個酶促反應的起始速度（υ）與底物濃度([s])關係的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s]) 米氏常數（Michaelis constant）:對於一個給定的反應，異至酶促反應的起始速度（υ0）達到最大反應速度（υmax）一半時的底物濃度。 催化常數（catalytic number）(Kcat):也稱為轉換數。是一個動力學常數，是在底物處於飽和狀態下一個酶（或一個酶活性部位）催化一個反應有多快的測量。 催化常數等於最大反應速度除以總的酶濃度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒鐘轉化為產物的底物的量（摩[爾]）。 雙倒數作圖（double-reciprocal plot）:那稱為Lineweaver_Burk作圖。一個酶促反應的速度的倒數（1/V）對底物度的倒數（1/LSF）的作圖。x和y軸上的截距分別代表米氏常數和最大反應速度的倒數。 酶活調節 競爭性抑制作用（competitive inhibition）：透過增加底物濃度可以逆轉的一種酶抑制型別。競爭性抑制劑通常與正常的底物或配體競爭同一個蛋白質的結合部位。這種抑制使Km增大而υmax不變。 非競爭性抑制作用（noncompetitive inhibition）: 抑制劑不僅與遊離酶結合，也可以與酶-底物複合物結合的一種酶促反應抑制作用。這種抑制使Km不變而υmax變小。 反競爭性抑制作用（uncompetitive inhibition）: 抑制劑只與酶-底物複合物結合而不與遊離的酶結合的一種酶促反應抑制作用。這種抑制使Km和υmax都變小但υmax/Km不變。 很大一類複雜的蛋白質物質 [enzyme;ferment],在促進可逆反應(如水解和氧化)方面起著像催化劑一樣的作用。在許多工業過程中是有用的(如發酵、皮革鞣製及乾酪生產) 酶是一種有機的膠狀物質，由蛋白質組成，對於生物的化學變化起催化作用，發酵就是靠它的作用：～原。 酶的妙用 一．酶在生物體內的功能 在生物體內的酶是具有生物活性的蛋白質，存在於生物體內的細胞和組織中，作為生物體內化學反應的催化劑，不斷地進行自我更新，使生物體內及其複雜的代謝活動不斷地、有條不紊地進行． 酶的催化效率特別高（即高效性），比一般的化學催化劑的效率高107～1018倍，這就是生物體內許多化學反應很容易進行的原因之一． 酶的催化具有高度的化學選擇性和專一性．一種酶往往只能對某一種或某一類反應起催化作用，且酶和被催化的反應物在結構上往往有相似性． 一般在37℃左右，接近中性的環境下，酶的催化效率就非常高，雖然它與一般催化劑一樣，隨著溫度升高，活性也提高，但由於酶是蛋白質，因此溫度過高，會失去活性（變性），因此酶的催化溫度一般不能高於60℃，否則，酶的催化效率就會降低，甚至會失去催化作用．強酸、強鹼、重金屬離子、紫外線等的存在，也都會影響酶的催化作用． 人體記憶體在大量酶，結構複雜，種類繁多，到目前為止，已發現3000種以上（即多樣性）．如米飯在口腔內咀嚼時，咀嚼時間越長，甜味越明顯，是由於米飯中的澱粉在口腔分泌出的唾液澱粉酶的作用下，水解成葡萄糖的緣故．因此，吃飯時多咀嚼可以讓食物與唾液充分混合，有利於消化．此外人體內還有胃蛋白酶，胰蛋白酶等多種水解酶．人體從食物中攝取的蛋白質，必須在胃蛋白酶等作用下，水解成氨基酸，然後再在其它酶的作用下，選擇人體所需的20多種氨基酸，按照一定的順序重新結合成人體所需的各種蛋白質，這其中發生了許多複雜的化學反應．可以這樣說，沒有酶就沒有生物的新陳代謝，也就沒有自然界中形形色色、豐富多彩的生物界． 二．酶在醫療上的作用 隨著對酶研究的發展，酶在醫學上的重要性越來越引起了人們的注意，應用越來越廣泛．下面分三個方面介紹． 1．酶與某些疾病的關係 酶缺乏所致之疾病多為先天性或遺傳性，如白化症是因酪氨酸羥化酶缺乏，蠶豆病或對伯氨喹啉敏感患者是因6－磷酸葡萄糖脫氫酶缺乏．許多中毒性疾病幾乎都是由於某些酶被抑制所引起的．如常用的有機磷農藥（如敵百蟲、敵敵畏、1059以及樂果等）中毒時，就是因它們與膽鹼酯酶活性中心必需基團絲氨酸上的一個－OH結合而使酶失去活性．膽鹼酯酶能催化乙醯膽鹼水解成膽鹼和乙酸，當膽鹼酯酶被抑制失活後，乙醯膽鹼水解作用受抑，造成乙醯膽鹼推積，出現一系列中毒症狀，如肌肉震顫、瞳孔縮小、多汗、心跳減慢等．某些金屬離子引起人體中毒，則是因金屬離子（如Hg2+）可與某些酶活性中心的必需基團（如半胱氨酸的－SH）結合而使酶失去活性． 2．酶在疾病診斷上的應用 正常人體內酶活性較穩定，當人體某些器官和組織受損或發生疾病後，某些酶被釋放入血、尿或體液內．如急性胰腺炎時，血清和尿中澱粉酶活性顯著升高；肝炎和其它原因肝臟受損，肝細胞壞死或通透性增強，大量轉氨酶釋放入血，使血清轉氨酶升高；心肌梗塞時，血清乳酸脫氫酶和磷酸肌酸激酶明顯升高；當有機磷農藥中毒時，膽鹼酯酶活性受抑制，血清膽鹼酯酶活性下降；某些肝膽疾病，特別是膽道梗阻時，血清r－谷氨醯移換酶增高等等．因此，藉助血、尿或體液內酶的活性測定，可以瞭解或判定某些疾病的發生和發展． 3．酶在臨床治療上的應用 近年來，酶療法已逐漸被人們所認識，廣泛受到重視，各種酶製劑在臨床上的應用越來越普遍．如胰蛋白酶、糜蛋白酶等，能催化蛋白質分解，此原理已用於外科擴創，化膿傷口淨化及胸、腹腔漿膜粘連的治療等．在血栓性靜脈炎、心肌梗塞、肺梗塞以及瀰漫性血管內凝血等病的治療中，可應用纖溶酶、鏈激酶、尿激酶等，以溶解血塊，防止血栓的形成等． 一些輔酶，如輔酶A、輔酶Q等，可用於腦、心、肝、腎等重要臟器的輔助治療．另外，還利用酶的競爭性抑制的原理，合成一些化學藥物，進行抑菌、殺菌和抗腫瘤等的治療．如磺胺類藥和許多抗菌素能抑制某些細菌生長所必需的酶類，故有抑菌和殺菌作用；許多抗腫瘤藥物能抑制細胞內與核酸或蛋白質合成有關的酶類，從而抑制瘤細胞的分化和增殖，以對抗腫瘤的生長；硫氧嘧啶可抑制碘化酶，從而影響甲狀腺素的合成，故可用於治療甲狀腺機能亢進等． 三．酶在生產、生活中的應用 如釀酒工業中使用的酵母菌，就是透過有關的微生物產生的，酶的作用將澱粉等透過水解、氧化等過程，最後轉化為酒精；醬油、食醋的生產也是在酶的作用下完成的；用澱粉酶和纖維素酶處理過的飼料，營養價值提高；洗衣粉中加入酶，可以使洗衣粉效率提高，使原來不易除去的汗漬等很容易除去等等…… 由於酶的應用廣泛，酶的提取和合成就成了重要的研究課題．目前酶可以從生物體內提取，如從菠蘿皮中可提取菠蘿蛋白酶．但由於酶在生物體內的含量很低，因此，它不能適應生產上的需要．工業上大量的酶是採用微生物的發酵來製取的．一般需要在適宜的條件下，選育出所需的菌種，讓其進行繁殖，獲得大量的酶製劑．另外，人們正在研究酶的人工合成．總之隨著科學水平的提高，酶的應用將具有非常廣闊的前景．
簡單的說: 酶（enzyme）是由活細胞合成的、對其特異底物(Substrate)起高效催化作用的蛋白質,是生物體內多數反應的一種生物催化劑。酶不改變反應的平衡，它只是透過降低活化能加快化學反應的速度。酶具有專一性,一種酶只能催化一種或一類反應。除此以外，還具有高效性、溫和性。 酶 酶（enzyme）是生物體內多數反應的一種生物催化劑，除少數RNA外幾乎都是蛋白質。酶不改變反應的平衡，它只是透過降低活化能加快化學反應的速度。酶具有專一性,一種酶只能催化一種或一類反應。除此以外，還具有高效性、溫和性。 酶的溫和性，是指酶所催化的化學反應一般是在比較吻合的條件下進行的。 一般來說，動物體內的酶最適溫度在35到40攝氏度之間，植物體內的酶最適溫度在40-50攝氏度之間；細菌和真菌體內的酶最適溫度差別較大，有得酶最適溫度可高達70攝氏度。動物體內的酶最適PH大多在6.5-8.0之間，但也有例外，如胃蛋白酶的最適PH為1.5，植物體內的酶最適PH大多在4.5-6.5之間。 酶的活力 酶活力單位（U,active unit）： 酶活力單位的量度。1961年國際酶學會議規定：1個酶活力單位是指在特定條件（25oC，其它為最適條件）下，在1min內能轉化1μmol底物的酶量，或是轉化底物中1μmol的有關基團的酶量。 比活（specific activity）:每分鐘每毫克酶蛋白在25oC下轉化的底物的微摩爾數。比活是酶純度的測量。 活化能（activation energy）:將1mol反應底物中所有分子由其態轉化為過度態所需要的能量。 活性部位（active energy）:酶中含有底物結合部位和參與催化底物轉化為產物的氨基酸殘基部分。活性部位通常位於蛋白質的結構域或亞基之間的裂隙或是蛋白質表面的凹陷部位，通常都是由在三維空間上靠得很進的一些氨基酸殘基組成。 酶的催化 酸-鹼催化（acid-base catalysis）:質子轉移加速反應的催化作用。 共價催化（covalent catalysis）：一個底物或底物的一部分與催化劑形成共價鍵，然後被轉移給第二個底物。許多酶催化的基團轉移反應都是透過共價方式進行的。 靠近效應（proximity effect）：非酶促催化反應或酶促反應速度的增加是由於底物靠近活性部位，使得活性部位處反應劑有效濃度增大的結果，這將導致更頻繁地形成過度態。 分類和命名 通常按照酶所催化的反應型別和所作用的底物來分類和命名。所有已知的酶按反應性質分成6大類，再分成若干亞類和亞亞類。 有習慣命名和國際系統命名兩種方法。 習慣命名法不特別精確，但較簡便，像催化乳酸脫氫生成丙酮酸的酶就叫乳酸脫氫酶；給催化水解作用的酶命名時略去反應型別，如水解蛋白質的酶叫蛋白酶，水解澱粉的酶叫澱粉酶；有時還在酶的名稱前面標上酶的其他特點如來源、酸鹼性等以示區別，如胃蛋白酶、胰澱粉酶、中性蛋白酶等。 催化機理 酶的催化機理和一般化學催化劑基本相同，也是先和反應物（酶的底物）結合成絡合物，透過降低反應的能來提高化學反應的速度，在恆定溫度下，化學反應體系中每個反應物分子所含的能量雖然差別較大，但其平均值較低，這是反應的初態。 S（底物）→P（產物）這個反應之所以能夠進行，是因為有相當部分的S分子已被啟用成為活化（過渡態）分子，活化分子越多，反應速度越快。在特定溫度時，化學反應的活化能是使1摩爾物質的全部分子成為活化分子所需的能量（千卡）。 酶（E）的作用是：與S暫時結合形成一個新化合物ES，ES的活化狀態（過渡態）比無催化劑的該化學反應中反應物活化分子含有的能量低得多。ES再反應產生P，同時釋放E。E可與另外的S分子結合，再重複這個迴圈。降低整個反應所需的活化能，使在單位時間內有更多的分子進行反應，反應速度得以加快。如沒有催化劑存在時，過氧化氫分解為水和氧的反應（2H2O2→2H2O+O2）需要的活化能為每摩爾18千卡（1千卡=4.187焦耳），用過氧化氫酶催化此反應時，只需要活化能每摩爾2千卡，反應速度約增加1011倍。酶作用的pH和溫度條件（細胞內條件）都很溫和，為什麼會有巨大的催化活性？ 有4種主要因素使酶加速化學反應。 酶催化效率的促進因素 酶活測定 初速度(initial velocity)：酶促反應最初階段底物轉化為產物的速度，這一階段產物的濃度非常低，其逆反應可以忽略不計。 米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一個酶促反應的起始速度（υ）與底物濃度([s])關係的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s]) 米氏常數（Michaelis constant）:對於一個給定的反應，異至酶促反應的起始速度（υ0）達到最大反應速度（υmax）一半時的底物濃度。 催化常數（catalytic number）(Kcat):也稱為轉換數。是一個動力學常數，是在底物處於飽和狀態下一個酶（或一個酶活性部位）催化一個反應有多快的測量。 催化常數等於最大反應速度除以總的酶濃度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒鐘轉化為產物的底物的量（摩[爾]）。 雙倒數作圖（double-reciprocal plot）:那稱為Lineweaver_Burk作圖。一個酶促反應的速度的倒數（1/V）對底物度的倒數（1/LSF）的作圖。x和y軸上的截距分別代表米氏常數和最大反應速度的倒數。 酶活調節 競爭性抑制作用（competitive inhibition）：透過增加底物濃度可以逆轉的一種酶抑制型別。競爭性抑制劑通常與正常的底物或配體競爭同一個蛋白質的結合部位。這種抑制使Km增大而υmax不變。 非競爭性抑制作用（noncompetitive inhibition）: 抑制劑不僅與遊離酶結合，也可以與酶-底物複合物結合的一種酶促反應抑制作用。這種抑制使Km不變而υmax變小。 反競爭性抑制作用（uncompetitive inhibition）: 抑制劑只與酶-底物複合物結合而不與遊離的酶結合的一種酶促反應抑制作用。這種抑制使Km和υmax都變小但υmax/Km不變。 很大一類複雜的蛋白質物質 [enzyme;ferment],在促進可逆反應(如水解和氧化)方面起著像催化劑一樣的作用。在許多工業過程中是有用的(如發酵、皮革鞣製及乾酪生產) 酶是一種有機的膠狀物質，由蛋白質組成，對於生物的化學變化起催化作用，發酵就是靠它的作用：～原。 酶的妙用 一．酶在生物體內的功能 在生物體內的酶是具有生物活性的蛋白質，存在於生物體內的細胞和組織中，作為生物體內化學反應的催化劑，不斷地進行自我更新，使生物體內及其複雜的代謝活動不斷地、有條不紊地進行． 酶的催化效率特別高（即高效性），比一般的化學催化劑的效率高107～1018倍，這就是生物體內許多化學反應很容易進行的原因之一． 酶的催化具有高度的化學選擇性和專一性．一種酶往往只能對某一種或某一類反應起催化作用，且酶和被催化的反應物在結構上往往有相似性． 一般在37℃左右，接近中性的環境下，酶的催化效率就非常高，雖然它與一般催化劑一樣，隨著溫度升高，活性也提高，但由於酶是蛋白質，因此溫度過高，會失去活性（變性），因此酶的催化溫度一般不能高於60℃，否則，酶的催化效率就會降低，甚至會失去催化作用．強酸、強鹼、重金屬離子、紫外線等的存在，也都會影響酶的催化作用． 人體記憶體在大量酶，結構複雜，種類繁多，到目前為止，已發現3000種以上（即多樣性）．如米飯在口腔內咀嚼時，咀嚼時間越長，甜味越明顯，是由於米飯中的澱粉在口腔分泌出的唾液澱粉酶的作用下，水解成葡萄糖的緣故．因此，吃飯時多咀嚼可以讓食物與唾液充分混合，有利於消化．此外人體內還有胃蛋白酶，胰蛋白酶等多種水解酶．人體從食物中攝取的蛋白質，必須在胃蛋白酶等作用下，水解成氨基酸，然後再在其它酶的作用下，選擇人體所需的20多種氨基酸，按照一定的順序重新結合成人體所需的各種蛋白質，這其中發生了許多複雜的化學反應．可以這樣說，沒有酶就沒有生物的新陳代謝，也就沒有自然界中形形色色、豐富多彩的生物界． 二．酶在醫療上的作用 隨著對酶研究的發展，酶在醫學上的重要性越來越引起了人們的注意，應用越來越廣泛．下面分三個方面介紹． 1．酶與某些疾病的關係 酶缺乏所致之疾病多為先天性或遺傳性，如白化症是因酪氨酸羥化酶缺乏，蠶豆病或對伯氨喹啉敏感患者是因6－磷酸葡萄糖脫氫酶缺乏．許多中毒性疾病幾乎都是由於某些酶被抑制所引起的．如常用的有機磷農藥（如敵百蟲、敵敵畏、1059以及樂果等）中毒時，就是因它們與膽鹼酯酶活性中心必需基團絲氨酸上的一個－OH結合而使酶失去活性．膽鹼酯酶能催化乙醯膽鹼水解成膽鹼和乙酸，當膽鹼酯酶被抑制失活後，乙醯膽鹼水解作用受抑，造成乙醯膽鹼推積，出現一系列中毒症狀，如肌肉震顫、瞳孔縮小、多汗、心跳減慢等．某些金屬離子引起人體中毒，則是因金屬離子（如Hg2+）可與某些酶活性中心的必需基團（如半胱氨酸的－SH）結合而使酶失去活性． 2．酶在疾病診斷上的應用 正常人體內酶活性較穩定，當人體某些器官和組織受損或發生疾病後，某些酶被釋放入血、尿或體液內．如急性胰腺炎時，血清和尿中澱粉酶活性顯著升高；肝炎和其它原因肝臟受損，肝細胞壞死或通透性增強，大量轉氨酶釋放入血，使血清轉氨酶升高；心肌梗塞時，血清乳酸脫氫酶和磷酸肌酸激酶明顯升高；當有機磷農藥中毒時，膽鹼酯酶活性受抑制，血清膽鹼酯酶活性下降；某些肝膽疾病，特別是膽道梗阻時，血清r－谷氨醯移換酶增高等等．因此，藉助血、尿或體液內酶的活性測定，可以瞭解或判定某些疾病的發生和發展． 3．酶在臨床治療上的應用 近年來，酶療法已逐漸被人們所認識，廣泛受到重視，各種酶製劑在臨床上的應用越來越普遍．如胰蛋白酶、糜蛋白酶等，能催化蛋白質分解，此原理已用於外科擴創，化膿傷口淨化及胸、腹腔漿膜粘連的治療等．在血栓性靜脈炎、心肌梗塞、肺梗塞以及瀰漫性血管內凝血等病的治療中，可應用纖溶酶、鏈激酶、尿激酶等，以溶解血塊，防止血栓的形成等． 一些輔酶，如輔酶A、輔酶Q等，可用於腦、心、肝、腎等重要臟器的輔助治療．另外，還利用酶的競爭性抑制的原理，合成一些化學藥物，進行抑菌、殺菌和抗腫瘤等的治療．如磺胺類藥和許多抗菌素能抑制某些細菌生長所必需的酶類，故有抑菌和殺菌作用；許多抗腫瘤藥物能抑制細胞內與核酸或蛋白質合成有關的酶類，從而抑制瘤細胞的分化和增殖，以對抗腫瘤的生長；硫氧嘧啶可抑制碘化酶，從而影響甲狀腺素的合成，故可用於治療甲狀腺機能亢進等． 三．酶在生產、生活中的應用 如釀酒工業中使用的酵母菌，就是透過有關的微生物產生的，酶的作用將澱粉等透過水解、氧化等過程，最後轉化為酒精；醬油、食醋的生產也是在酶的作用下完成的；用澱粉酶和纖維素酶處理過的飼料，營養價值提高；洗衣粉中加入酶，可以使洗衣粉效率提高，使原來不易除去的汗漬等很容易除去等等…… 由於酶的應用廣泛，酶的提取和合成就成了重要的研究課題．目前酶可以從生物體內提取，如從菠蘿皮中可提取菠蘿蛋白酶．但由於酶在生物體內的含量很低，因此，它不能適應生產上的需要．工業上大量的酶是採用微生物的發酵來製取的．一般需要在適宜的條件下，選育出所需的菌種，讓其進行繁殖，獲得大量的酶製劑．另外，人們正在研究酶的人工合成．總之隨著科學水平的提高，酶的應用將具有非常廣闊的前景．