DNA複製時前導鏈與隨從鏈的合成有哪些不同
1．簡述分子生物學的中心法則及其擴充。
2．何謂DNA的半保留複製？簡述複製的主要過程。
3．DNA複製時，應具備哪些條件？
4．造成DNA損傷的因素是什麼？損傷的修復方式有哪幾種？
5．簡述DNA損傷的修復型別。
1．1958年，Crick提出了分子生物學的中心法則。DNA是遺傳的主要物質，攜帶有遺傳資訊。透過複製，遺傳資訊從親代DNA傳到子代DNA。DNA把遺傳物質傳遞給RNA的過程稱為轉錄。RNA透過翻譯，以三個鹼基序列決定一個氨基酸這種遺傳密碼方式，決定蛋白質的基本結構。這種遺傳資訊的傳遞規律稱為中心法則。其擴充包括在反轉錄酶的作用下以RNA為模板，指導DNA合成的反轉錄過程。同時RNA本身也可以進行復制及翻譯成蛋白質。
2． DNA在複製時，親代DNA兩條鏈均可作為模板，生成兩個完全相同的子代DNA，每個子代DNA的一條鏈來自親代DNA，另一條鏈是新合成的，稱為半保留複製。複製的主要過程是：(1)拓撲異構酶鬆弛超螺旋；(2)解螺旋酶將雙股螺旋開啟；(3)單鏈DNA結合蛋白結合在每條單鏈上，以維持兩條單鏈處於分開狀態；(4)引物酶催化合成RNA引物；(5) DNA 聚合酶Ⅲ 催化合成新的DNA 的領頭鏈及岡崎片段；(6)RNA酶水解引物， DNA聚合酶Ⅰ催化填補空隙；(7) DNA連線酶將岡崎片段拼接起來以完成隨從鏈的合成。
3． (1)底物：以脫氧三磷酸核苷為底物，總稱dNTP，包括dATP 、dGTP 、dCTP 、dTTP。
(2)模板：要有母鏈DNA為模板必須先解鏈，解旋。雙鏈解開後，兩鏈均可做模板。
(3)酶和蛋白質因子：DNA聚合酶等，還需要特定的蛋白質因子。
(4)引物：以小段RNA作為引物。
4． 造成DNA損傷的因素及損傷的修復方式：
(1)引起DNA損傷的因素：主要是一些物理和化學因素，如紫外線照射，電離輻射，化學誘變劑等。
(2)損傷修復的方式有：光修復、切除修復、重組修復和SOS修復。
5． 修復是指標對已經發生的缺陷而施行的補救機制，主要有光修復、切除修復、重組修復和SOS修復。光修復：透過光修復酶催化完成的，需300～600nm波長照射即可活化，可使嘧啶二聚體分解為原來的非聚合狀態，DNA完全恢復正常。切除修復：細胞內主要的修復機制，主要有核酸內切酶、DNA聚合酶Ⅰ及連線酶完成修復。重組修復：先複製再修復。損傷部位因無模板指引，複製出來的新子鏈會出現缺口，透過核酸酶將另一股健康的母鏈與缺口部分進行交換。SOS修復：SOS是國際海難訊號，SOS修復是一類應急性的修復方式，是由於DNA損傷廣泛以至於難以繼續複製由此而誘發出一系列複雜的反應。
1．簡述三種RNA在蛋白質合成中的作用。
2．試述複製、轉錄、翻譯的方向性。
3．簡述原核生物蛋白質翻譯延長過程。
1．（1）mRNA的作用：以一定結構的mRNA作為直接模板合成一定結構的多肽鏈，將mRNA上帶有遺傳資訊的核苷酸順序翻譯成氨基酸順序，即mRNA是透過其模板作用傳遞遺傳資訊，指導蛋白質的合成。
（2）tRNA的作用：tRNA是轉運氨基酸的工具。作為蛋白質合成原料的20種氨基酸各有其特定的tRNA，而且一種氨基酸常有數種tRNA來運載。
（3）rRNA的作用：它和蛋白質結合成核蛋白體，是蛋白質合成的場所。
2．（1）複製的方向性：DNA複製時，每個複製子可形成兩個複製叉，如模板單鏈DNA3’→5’的方向與複製叉方向相同，則是連續複製；如果模板方向和複製叉方向相反，則DNA合成為不連續合成。
（2）轉錄的方向性：DNA模板解鏈方向是3’→5’；轉錄RNA合成的方向是5’→3’。
（3）翻譯的方向性：核蛋白體沿mRNA從5’→3’方向進行翻譯，所合成的多肽鏈方向是由N端→C端。
3．（1）進位：氨基醯-tRNA根據遺傳密碼的指引，進入核糖體A位；
（2）轉肽（成肽）：在轉肽酶作用下，將P位點上肽醯基轉移到A位點氨基醯-tRNA上，在A位上形成肽鍵，肽鏈延長；
（3）轉位（移位）：核糖體在mRNA上以5’→3’移動三個核苷酸距離，解除安裝的tRNA離開P位點移至E位，在A位上新形成肽醯-tRNA又移到P位上，下一個密碼子對應A位點。
1．區別酶蛋白與蛋白酶。
2．酶蛋白與輔助因子的相互關係如何？
3．簡述“誘導契合假說”。
4．簡述Km和Vmax的意義。
5．區別酶的啟用與酶原的啟用。
1．酶蛋白與蛋白酶是兩個完全不同的概念。酶蛋白是全酶的一部分，結合酶中蛋白質部分稱為酶蛋白，非蛋白質部分稱為輔助因子，全酶等於酶蛋白＋輔助因子。只有全酶才具有催化作用，將酶蛋白與輔助因子分開後，均無催化作用。如琥珀酸脫氫酶是由酶蛋白部分和輔助因子FAD結合構成的，只有琥珀酸脫氫酶這一全酶才具有催化活性。而蛋白酶是水解蛋白質的酶，為一完整的酶，具有水解蛋白質的作用，屬於單純蛋白酶類，胰蛋白酶是胰腺分泌的水解蛋白質的酶。
2．（1）酶蛋白與輔助因子組成全酶，單獨哪一種都沒有催化活性；
（2）一種酶蛋白只能結合一種輔助因子形成全酶，催化一定的化學反應；
（3）一種輔助因子可與不同酶蛋白結合成不同的全酶，催化不同的化學反應；
（4）酶蛋白決定反應的特異性，而輔助因子具體參加化學反應，決定酶促反應的性質。
3．酶在發揮其催化作用之前，必須先與底物密切結合。這種結合不是鎖與鑰匙式的機械關係，而是在酶與底物相互接近時，其結構相互誘導、相互變形和相互適應，這一過程稱為酶－底物結合的誘導契合假說。酶的構象改變有利於與底物結合；底物也在酶的誘導下發生變形，處於不穩定狀態，易受酶的催化攻擊，這種不穩定狀態稱為過渡態。過渡態的底物與酶的活性中心結構最相吻合，從而降低反應的活化能。
4．Km（米氏常數）：
（1）Km值等於酶促反應速度為最大速度一半時的底物濃度。
（2）當ES解離成E和S的速度大大超過分解成E和P的速度時，Km值近似於ES的解離常數Ks。在這種情況下，Km值可用來表示酶對底物的親和力。此時，Km值愈大，酶與底物的親和力愈小；Km值愈小，酶與底物的親和力愈大。Ks值和Km值的涵義不同，不能互相代替使用。
（3）Km值是酶的特徵性常數之一，只與酶的結構、酶所催化的底物和外界環境（如溫度、pH、離子強度）有關，與酶的濃度無關。各種酶的Km值範圍很廣，大致在10－2~10mmol/L之間。
Vmax（最大速度）：
Vmax是酶完全被底物飽和時的反應速度。如果酶的總濃度已知，便可從Vmax計算酶的轉換數。酶的轉換數定義是：當酶被底物充分飽和時，單位時間內每個酶分子（或活性中心）催化底物轉變為產物的分子數。對於生理性底物，大多數酶的轉換數在1~104/秒之間。
5．酶的啟用與酶原的啟用不同。酶的啟用是使已具有活性的酶活性增高，即使酶的活性由小變大。如氯離子是唾液澱粉酶的啟用劑，唾液澱粉酶本身就具有水解澱粉的能力，只是活性較低，加入氯離子後，使水解澱粉能力增強。而酶原的啟用是使本來無活性的酶原轉變成有活性的酶，即使無活性變為有活性。如腸激酶是胰蛋白酶原的啟用劑，胰蛋白酶原本身沒有水解蛋白質的能力，當加入腸激酶後，腸激酶能引起胰蛋白酶原分子結構改變，並使之轉變成胰蛋白酶，後者具有水解蛋白質的作用。
1．糖酵解的生理意義？
2．糖異生的生理意義？
3．磷酸戊糖途徑的生理意義？
4．NADPH有哪些重要的生理意義？
5．什麼是糖異生的三個“能障”？克服這三個“能障”需要哪些酶？
7．三羧酸迴圈的生理意義是什麼？
1．⑴糖酵解最主要的生理意義在於迅速提供能量，這對肌收縮更為重要。當機體缺氧或劇烈運動，肌區域性血液不足時，能量主要透過糖酵解獲得。
⑵在生理條件下，某些組織細胞透過糖酵解獲得能量。成熟紅細胞沒有線粒體，完全依賴糖酵解供應能量。神經、白細胞、骨髓等代謝極為活躍，即使不缺氧，也常由糖酵解提供部分能量。
⑵糖異生是肝補充或恢復糖原儲備的重要途徑。
⑶長期飢餓時，腎糖異生增強，有利於維持酸鹼平衡，對於防止飢餓造成的代謝性酸中毒有重要作用。
3．⑴是體內產生5-磷酸核糖的重要途徑，核糖是核酸和遊離核苷酸的組成成分。
⑵產生NADPH+H+：①作為供氫體參與體內的許多合成代謝；如從乙醯CoA合成脂酸、膽固醇。②參與體內的羥化反應，是加單氧酶系的供氫體。與生物合成有關，如膽汁酸或某些類固醇激素的合成等；與生物轉化有關。③是谷胱甘肽還原酶的輔酶，維持谷胱甘肽處於還原狀態，還原型的谷胱甘肽可以保護一些含有-SH基的蛋白質或酶免受氧化劑尤其是過氧化物的損害。對維持紅細胞的完整性起重要作用，同時防止高鐵血紅蛋白生成。
⑶磷酸戊糖途徑與糖酵解、糖有氧氧化及糖醛酸途徑相通。
4．⑴NADPH作為供氫體參與體內許多合成代謝。 如從乙醯CoA合成脂酸、膽固醇。
⑵參與體內的羥化反應，是加單氧酶系的供氫體。與生物合成有關，如膽汁酸或某些類固醇激素的合成等；與生物轉化有關。
⑶是谷胱甘肽還原酶的輔酶，維持谷胱甘肽於還原狀態。還原型谷胱甘肽能保護巰基酶的活性，對維持紅細胞的完整性起重要作用，同時防止高鐵血紅蛋白生成。
5．糖酵解過程中由已糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶催化的反應不可逆，這三個不可逆反應是糖異生的三個“能障”。克服這三個“能障”需要四個限速酶，即丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，果糖雙（二）磷酸酶-1和葡萄糖-6-磷酸酶。
去路：⑴徹底氧化分解，生成CO2和H2O，釋放能量。 ⑵合成肝糖原，肌糖原。
⑶轉變為非糖物質：脂類、氨基酸等。 ⑷轉變成其他糖。
7．⑴是三大營養素的最終代謝通路。 ⑵是糖、脂肪、氨基酸代謝聯絡的樞紐。
⑶為其他合成代謝提供小分子前體。 ⑷為氧化磷酸化反應生成ATP提供NADH+H+和FADH2。
1．為何蛋白質的含氮量能表示蛋白質相對含量實驗中又是如何依此原理計算蛋白質含量的
2．何謂肽鍵和肽鏈及蛋白質的一級結構
3．什麼是蛋白質的二級結構它主要有哪幾種各有何結構特徵
4．舉例說明蛋白質的四級結構。
5．變性後蛋白質有何變化？
6．組成蛋白質的基本單位是什麼？結構有何特點？
1．各種蛋白質的含氮量頗為接近，平均為16％，因此測定蛋白質的含氮量就可推算出蛋白質含量。常用的公式為：蛋白質含量(克％)=每克樣品含氮克數×6.25×100。
2．一個氨基酸的α－羧基和另一個氨基酸的α－氨基進行脫水縮合反應，生成的醯胺鍵稱為肽鍵，肽鍵具有雙鍵性質。由許多氨基酸透過肽鍵相連而形成長鏈，稱為肽鏈。肽鏈有兩端:遊離α－氨基的一端稱為N－端，遊離α－羧基的一端稱為C－端。蛋白質一級結構是指多肽鏈中氨基酸排列順序，它的主要化學鍵為肽鍵。
3．蛋白質二級結構是指多肽鏈主鏈原子的區域性空間排布，不包括側鏈的構象。它主要有α－螺旋、β－摺疊、β－轉角和無規捲曲四種。在α－螺旋結構中，多肽鏈主鏈圍繞中心軸以右手螺旋方式旋轉上升，每隔3.6個氨基酸殘基上升一圈。氨基酸殘基的側鏈伸向螺旋外側。每個氨基酸殘基的亞氨基上的氫與第四個氨基酸殘基羰基上的氧形成氫鍵，以維持α－螺旋穩定。在β－摺疊結構中，多肽鏈的肽鍵平面摺疊成鋸齒狀結構，側鏈交錯位於鋸齒狀結構的上下方。兩條以上肽鏈或一條肽鏈內的若干肽段平行排列，透過鏈間羰基氧和亞氨基氫形成氫鍵，維持β－摺疊構象的穩定。在球狀蛋白質分子中，肽鏈主鏈常出現180o回折，回折部分稱為β－轉角，β－轉角通常由4個氨基酸殘基組成，第二個殘基常為脯氨酸。無規捲曲是指肽鏈中沒有確定規律的結構。
4．蛋白質四級結構是指蛋白質分子中具有完整三級結構的各亞基在空間排布的相對位置。例如血紅蛋白，它是由1個α亞基和1個β亞基組成一個單體，二個單體呈對角排列，形成特定的空間位置關係。四個亞基間共有8個非共價鍵，維繫其四級結構的穩定性。
5．生物學活性喪失，溶解度降低，易被蛋白酶水解，粘度增加。
6．組成蛋白質的基本單位是氨基酸，它們都是α－氨基酸。除甘氨酸外，α－碳原子都是不對稱碳原子，均為L–α–氨基酸。
DNA複製時前導鏈與隨從鏈的合成有哪些不同
1．簡述分子生物學的中心法則及其擴充。
2．何謂DNA的半保留複製？簡述複製的主要過程。
3．DNA複製時，應具備哪些條件？
4．造成DNA損傷的因素是什麼？損傷的修復方式有哪幾種？
5．簡述DNA損傷的修復型別。
1．1958年，Crick提出了分子生物學的中心法則。DNA是遺傳的主要物質，攜帶有遺傳資訊。透過複製，遺傳資訊從親代DNA傳到子代DNA。DNA把遺傳物質傳遞給RNA的過程稱為轉錄。RNA透過翻譯，以三個鹼基序列決定一個氨基酸這種遺傳密碼方式，決定蛋白質的基本結構。這種遺傳資訊的傳遞規律稱為中心法則。其擴充包括在反轉錄酶的作用下以RNA為模板，指導DNA合成的反轉錄過程。同時RNA本身也可以進行復制及翻譯成蛋白質。
2． DNA在複製時，親代DNA兩條鏈均可作為模板，生成兩個完全相同的子代DNA，每個子代DNA的一條鏈來自親代DNA，另一條鏈是新合成的，稱為半保留複製。複製的主要過程是：(1)拓撲異構酶鬆弛超螺旋；(2)解螺旋酶將雙股螺旋開啟；(3)單鏈DNA結合蛋白結合在每條單鏈上，以維持兩條單鏈處於分開狀態；(4)引物酶催化合成RNA引物；(5) DNA 聚合酶Ⅲ 催化合成新的DNA 的領頭鏈及岡崎片段；(6)RNA酶水解引物， DNA聚合酶Ⅰ催化填補空隙；(7) DNA連線酶將岡崎片段拼接起來以完成隨從鏈的合成。
3． (1)底物：以脫氧三磷酸核苷為底物，總稱dNTP，包括dATP 、dGTP 、dCTP 、dTTP。
(2)模板：要有母鏈DNA為模板必須先解鏈，解旋。雙鏈解開後，兩鏈均可做模板。
(3)酶和蛋白質因子：DNA聚合酶等，還需要特定的蛋白質因子。
(4)引物：以小段RNA作為引物。
4． 造成DNA損傷的因素及損傷的修復方式：
(1)引起DNA損傷的因素：主要是一些物理和化學因素，如紫外線照射，電離輻射，化學誘變劑等。
(2)損傷修復的方式有：光修復、切除修復、重組修復和SOS修復。
5． 修復是指標對已經發生的缺陷而施行的補救機制，主要有光修復、切除修復、重組修復和SOS修復。光修復：透過光修復酶催化完成的，需300～600nm波長照射即可活化，可使嘧啶二聚體分解為原來的非聚合狀態，DNA完全恢復正常。切除修復：細胞內主要的修復機制，主要有核酸內切酶、DNA聚合酶Ⅰ及連線酶完成修復。重組修復：先複製再修復。損傷部位因無模板指引，複製出來的新子鏈會出現缺口，透過核酸酶將另一股健康的母鏈與缺口部分進行交換。SOS修復：SOS是國際海難訊號，SOS修復是一類應急性的修復方式，是由於DNA損傷廣泛以至於難以繼續複製由此而誘發出一系列複雜的反應。
1．簡述三種RNA在蛋白質合成中的作用。
2．試述複製、轉錄、翻譯的方向性。
3．簡述原核生物蛋白質翻譯延長過程。
1．（1）mRNA的作用：以一定結構的mRNA作為直接模板合成一定結構的多肽鏈，將mRNA上帶有遺傳資訊的核苷酸順序翻譯成氨基酸順序，即mRNA是透過其模板作用傳遞遺傳資訊，指導蛋白質的合成。
（2）tRNA的作用：tRNA是轉運氨基酸的工具。作為蛋白質合成原料的20種氨基酸各有其特定的tRNA，而且一種氨基酸常有數種tRNA來運載。
（3）rRNA的作用：它和蛋白質結合成核蛋白體，是蛋白質合成的場所。
2．（1）複製的方向性：DNA複製時，每個複製子可形成兩個複製叉，如模板單鏈DNA3’→5’的方向與複製叉方向相同，則是連續複製；如果模板方向和複製叉方向相反，則DNA合成為不連續合成。
（2）轉錄的方向性：DNA模板解鏈方向是3’→5’；轉錄RNA合成的方向是5’→3’。
（3）翻譯的方向性：核蛋白體沿mRNA從5’→3’方向進行翻譯，所合成的多肽鏈方向是由N端→C端。
3．（1）進位：氨基醯-tRNA根據遺傳密碼的指引，進入核糖體A位；
（2）轉肽（成肽）：在轉肽酶作用下，將P位點上肽醯基轉移到A位點氨基醯-tRNA上，在A位上形成肽鍵，肽鏈延長；
（3）轉位（移位）：核糖體在mRNA上以5’→3’移動三個核苷酸距離，解除安裝的tRNA離開P位點移至E位，在A位上新形成肽醯-tRNA又移到P位上，下一個密碼子對應A位點。
1．區別酶蛋白與蛋白酶。
2．酶蛋白與輔助因子的相互關係如何？
3．簡述“誘導契合假說”。
4．簡述Km和Vmax的意義。
5．區別酶的啟用與酶原的啟用。
1．酶蛋白與蛋白酶是兩個完全不同的概念。酶蛋白是全酶的一部分，結合酶中蛋白質部分稱為酶蛋白，非蛋白質部分稱為輔助因子，全酶等於酶蛋白＋輔助因子。只有全酶才具有催化作用，將酶蛋白與輔助因子分開後，均無催化作用。如琥珀酸脫氫酶是由酶蛋白部分和輔助因子FAD結合構成的，只有琥珀酸脫氫酶這一全酶才具有催化活性。而蛋白酶是水解蛋白質的酶，為一完整的酶，具有水解蛋白質的作用，屬於單純蛋白酶類，胰蛋白酶是胰腺分泌的水解蛋白質的酶。
2．（1）酶蛋白與輔助因子組成全酶，單獨哪一種都沒有催化活性；
（2）一種酶蛋白只能結合一種輔助因子形成全酶，催化一定的化學反應；
（3）一種輔助因子可與不同酶蛋白結合成不同的全酶，催化不同的化學反應；
（4）酶蛋白決定反應的特異性，而輔助因子具體參加化學反應，決定酶促反應的性質。
3．酶在發揮其催化作用之前，必須先與底物密切結合。這種結合不是鎖與鑰匙式的機械關係，而是在酶與底物相互接近時，其結構相互誘導、相互變形和相互適應，這一過程稱為酶－底物結合的誘導契合假說。酶的構象改變有利於與底物結合；底物也在酶的誘導下發生變形，處於不穩定狀態，易受酶的催化攻擊，這種不穩定狀態稱為過渡態。過渡態的底物與酶的活性中心結構最相吻合，從而降低反應的活化能。
4．Km（米氏常數）：
（1）Km值等於酶促反應速度為最大速度一半時的底物濃度。
（2）當ES解離成E和S的速度大大超過分解成E和P的速度時，Km值近似於ES的解離常數Ks。在這種情況下，Km值可用來表示酶對底物的親和力。此時，Km值愈大，酶與底物的親和力愈小；Km值愈小，酶與底物的親和力愈大。Ks值和Km值的涵義不同，不能互相代替使用。
（3）Km值是酶的特徵性常數之一，只與酶的結構、酶所催化的底物和外界環境（如溫度、pH、離子強度）有關，與酶的濃度無關。各種酶的Km值範圍很廣，大致在10－2~10mmol/L之間。
Vmax（最大速度）：
Vmax是酶完全被底物飽和時的反應速度。如果酶的總濃度已知，便可從Vmax計算酶的轉換數。酶的轉換數定義是：當酶被底物充分飽和時，單位時間內每個酶分子（或活性中心）催化底物轉變為產物的分子數。對於生理性底物，大多數酶的轉換數在1~104/秒之間。
5．酶的啟用與酶原的啟用不同。酶的啟用是使已具有活性的酶活性增高，即使酶的活性由小變大。如氯離子是唾液澱粉酶的啟用劑，唾液澱粉酶本身就具有水解澱粉的能力，只是活性較低，加入氯離子後，使水解澱粉能力增強。而酶原的啟用是使本來無活性的酶原轉變成有活性的酶，即使無活性變為有活性。如腸激酶是胰蛋白酶原的啟用劑，胰蛋白酶原本身沒有水解蛋白質的能力，當加入腸激酶後，腸激酶能引起胰蛋白酶原分子結構改變，並使之轉變成胰蛋白酶，後者具有水解蛋白質的作用。
1．糖酵解的生理意義？
2．糖異生的生理意義？
3．磷酸戊糖途徑的生理意義？
4．NADPH有哪些重要的生理意義？
5．什麼是糖異生的三個“能障”？克服這三個“能障”需要哪些酶？
7．三羧酸迴圈的生理意義是什麼？
1．⑴糖酵解最主要的生理意義在於迅速提供能量，這對肌收縮更為重要。當機體缺氧或劇烈運動，肌區域性血液不足時，能量主要透過糖酵解獲得。
⑵在生理條件下，某些組織細胞透過糖酵解獲得能量。成熟紅細胞沒有線粒體，完全依賴糖酵解供應能量。神經、白細胞、骨髓等代謝極為活躍，即使不缺氧，也常由糖酵解提供部分能量。
⑵糖異生是肝補充或恢復糖原儲備的重要途徑。
⑶長期飢餓時，腎糖異生增強，有利於維持酸鹼平衡，對於防止飢餓造成的代謝性酸中毒有重要作用。
3．⑴是體內產生5-磷酸核糖的重要途徑，核糖是核酸和遊離核苷酸的組成成分。
⑵產生NADPH+H+：①作為供氫體參與體內的許多合成代謝；如從乙醯CoA合成脂酸、膽固醇。②參與體內的羥化反應，是加單氧酶系的供氫體。與生物合成有關，如膽汁酸或某些類固醇激素的合成等；與生物轉化有關。③是谷胱甘肽還原酶的輔酶，維持谷胱甘肽處於還原狀態，還原型的谷胱甘肽可以保護一些含有-SH基的蛋白質或酶免受氧化劑尤其是過氧化物的損害。對維持紅細胞的完整性起重要作用，同時防止高鐵血紅蛋白生成。
⑶磷酸戊糖途徑與糖酵解、糖有氧氧化及糖醛酸途徑相通。
4．⑴NADPH作為供氫體參與體內許多合成代謝。 如從乙醯CoA合成脂酸、膽固醇。
⑵參與體內的羥化反應，是加單氧酶系的供氫體。與生物合成有關，如膽汁酸或某些類固醇激素的合成等；與生物轉化有關。
⑶是谷胱甘肽還原酶的輔酶，維持谷胱甘肽於還原狀態。還原型谷胱甘肽能保護巰基酶的活性，對維持紅細胞的完整性起重要作用，同時防止高鐵血紅蛋白生成。
5．糖酵解過程中由已糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶催化的反應不可逆，這三個不可逆反應是糖異生的三個“能障”。克服這三個“能障”需要四個限速酶，即丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，果糖雙（二）磷酸酶-1和葡萄糖-6-磷酸酶。
去路：⑴徹底氧化分解，生成CO2和H2O，釋放能量。 ⑵合成肝糖原，肌糖原。
⑶轉變為非糖物質：脂類、氨基酸等。 ⑷轉變成其他糖。
7．⑴是三大營養素的最終代謝通路。 ⑵是糖、脂肪、氨基酸代謝聯絡的樞紐。
⑶為其他合成代謝提供小分子前體。 ⑷為氧化磷酸化反應生成ATP提供NADH+H+和FADH2。
1．為何蛋白質的含氮量能表示蛋白質相對含量實驗中又是如何依此原理計算蛋白質含量的
2．何謂肽鍵和肽鏈及蛋白質的一級結構
3．什麼是蛋白質的二級結構它主要有哪幾種各有何結構特徵
4．舉例說明蛋白質的四級結構。
5．變性後蛋白質有何變化？
6．組成蛋白質的基本單位是什麼？結構有何特點？
1．各種蛋白質的含氮量頗為接近，平均為16％，因此測定蛋白質的含氮量就可推算出蛋白質含量。常用的公式為：蛋白質含量(克％)=每克樣品含氮克數×6.25×100。
2．一個氨基酸的α－羧基和另一個氨基酸的α－氨基進行脫水縮合反應，生成的醯胺鍵稱為肽鍵，肽鍵具有雙鍵性質。由許多氨基酸透過肽鍵相連而形成長鏈，稱為肽鏈。肽鏈有兩端:遊離α－氨基的一端稱為N－端，遊離α－羧基的一端稱為C－端。蛋白質一級結構是指多肽鏈中氨基酸排列順序，它的主要化學鍵為肽鍵。
3．蛋白質二級結構是指多肽鏈主鏈原子的區域性空間排布，不包括側鏈的構象。它主要有α－螺旋、β－摺疊、β－轉角和無規捲曲四種。在α－螺旋結構中，多肽鏈主鏈圍繞中心軸以右手螺旋方式旋轉上升，每隔3.6個氨基酸殘基上升一圈。氨基酸殘基的側鏈伸向螺旋外側。每個氨基酸殘基的亞氨基上的氫與第四個氨基酸殘基羰基上的氧形成氫鍵，以維持α－螺旋穩定。在β－摺疊結構中，多肽鏈的肽鍵平面摺疊成鋸齒狀結構，側鏈交錯位於鋸齒狀結構的上下方。兩條以上肽鏈或一條肽鏈內的若干肽段平行排列，透過鏈間羰基氧和亞氨基氫形成氫鍵，維持β－摺疊構象的穩定。在球狀蛋白質分子中，肽鏈主鏈常出現180o回折，回折部分稱為β－轉角，β－轉角通常由4個氨基酸殘基組成，第二個殘基常為脯氨酸。無規捲曲是指肽鏈中沒有確定規律的結構。
4．蛋白質四級結構是指蛋白質分子中具有完整三級結構的各亞基在空間排布的相對位置。例如血紅蛋白，它是由1個α亞基和1個β亞基組成一個單體，二個單體呈對角排列，形成特定的空間位置關係。四個亞基間共有8個非共價鍵，維繫其四級結構的穩定性。
5．生物學活性喪失，溶解度降低，易被蛋白酶水解，粘度增加。
6．組成蛋白質的基本單位是氨基酸，它們都是α－氨基酸。除甘氨酸外，α－碳原子都是不對稱碳原子，均為L–α–氨基酸。