α-螺旋、β-摺疊、β-轉角等

蛋白質二級結構（secondary structure of protein）指它的多肽鏈中有規則重複的構象，限於主鏈原子的區域性空間排列，不包括與肽鏈其他區段的相互關係及側鏈構象。

α-螺旋(α-helix)

蛋白質中常見的一種二級結構，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結構，螺旋是靠鏈內氫鍵維持的。每個氨基酸殘基（第n個）的羰基氧與多肽鏈C端方向的第4個殘基（第n+4個）的醯胺氮形成氫鍵。在典型的右手α-螺旋結構中，螺距為0.54nm，每一圈含有3.6個氨基酸殘基，每個殘基沿著螺旋的長軸上升0.15nm。

螺旋的半徑為0.23nm。

α-螺旋 黃色部分為氫鍵

β-摺疊(β-sheet)

是蛋白質中的常見的二級結構，是由伸展的多肽鏈組成的。摺疊片的構象是透過一個肽鍵的羰基氧和位於同一個肽鏈或相鄰肽鏈的另一個醯胺氫之間形成的氫鍵維持的。氫鍵幾乎都垂直伸展的肽鏈，這些肽鏈可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽鏈反向排列）。

β-轉角(β-turn)

多肽鏈中常見的二級結構，連線蛋白質分子中的二級結構（α-螺旋和β-摺疊），使肽鏈走向改變的一種非重複多肽區，一般含有2～16個氨基酸殘基。含有5個氨基酸殘基以上的轉角又常稱之環（loops）。常見的轉角含有4個氨基酸殘基，有兩種型別。轉角I的特點是：第1個氨基酸殘基羰基氧與第4個殘基的醯胺氮之間形成氫鍵；轉角II的第3個殘基往往是甘氨酸。這兩種轉角中的第2個殘基大都是脯氨酸。