其實在人教的教材中沒有把這個知識點講清楚，實際上，隨著溫度的升高，蛋白質或酶的活性是下降的，而溫度的升高又會提高反應速度，即：溫度與反應速度呈正比，溫度升高與酶的活性呈反比，所謂的最適溫度是取中間值，也就是溫度對兩者影響，並得到的反應速率進行相加，當累加值最大時，就認為該溫度為最適溫度
反應中催化劑本身只是起到促進反應速度的作用，反應本身是需要能量的。這部分能量用來破開原來的鍵，才能形成新的鍵（不管是放熱還是吸熱反應都需要外界能量，只是放熱反應新成鍵放出的能量大於開始消耗的能量），所需要最低的能量是一個閾值，只有高於這個閾值的才能參與反應。通常啟動反應的能量來自環境分子，溫度越高，環境分子攜帶的能量越大，能量高於閾值的分子才越多，所以反應更快。酶的作用就是降低這個閾值，可以理解為降低閾值後，環境中能量高於閾值的分子比例就更高，所以反應加速。這樣就能理解為什麼溫度升高，酶的催化能力增強。至於最適溫度時，酶已經處於部分失活了，只是酶活力和熱力學加速綜合效率達到最高，並不是在最適溫度酶是穩定的。
溫度對酶促反應速率的影響表現在兩個方面。一方面當溫度升高時，與一般化學反應一樣，反應速率加快。另一方面由於酶是蛋白質，隨著溫度的升高，酶蛋白逐漸變性而失活，引起酶反應速率下降。酶所表現的最適溫度是這兩種影響的綜合結果。蛋白質的空間結構在一定溫度內雖然沒有發生變化，但是溫度影響酶促反應中各中間產物的活化狀態，進而影響反應速率，影響酶的活性。
***********************************************************
(參考閱讀）
酶（enzyme）催化特定化學反應的蛋白質、RNA或其複合體。是生物催化劑，能透過降低反應的活化能加快反應速度，但不改變反應的平衡點。絕大多數酶的化學本質是蛋白質。具有催化效率高、專一性強、作用條件溫和等特點。酶參與人體所有的生命活動：比如思考，運動，睡眠，呼吸，憤怒，喜悅或者分泌荷爾蒙等都是以酶為中心的活動結果。酶的催化作用催動著機體充滿活力的生化反應，催動著生命現象不斷健康的執行。同時，國內權威醫學證明，酶是人體內新陳代謝的催化劑，只有酶存在，人體內才能進行各項生化反應。人體內酶越多，越完整，其生命就越健康。而都市人普遍存在著缺酶的現象。
特性
1.高效性：酶的催化效率比無機催化劑更高，使得反應速率更快；
2.專一性：一種酶只能催化一種或一類底物，如蛋白酶只能催化蛋白質水解成多肽；
3.多樣性：酶的種類很多，大約有4000多種；
4.溫和性：是指酶所催化的化學反應一般是在較溫和的條件下進行的。
5.活性可調節性：包括抑制劑和啟用劑調節、反饋抑制調節、共價修飾調節和變構調節等。
一般來說，動物體內的酶最適溫度在35到40℃之間，植物體內的酶最適溫度在40-50℃之間；細菌和真菌體內的酶最適溫度差別較大，有的酶最適溫度可高達70℃。動物體內的酶最適PH大多在6.5-8.0之間，但也有例外，如胃蛋白酶的最適PH為1.8，植物體內的酶最適PH大多在4.5-6.5之間。
酶的這些性質使細胞內錯綜複雜的物質代謝過程能有條不紊地進行，使物質代謝與正常的生理機能互相適應。若因遺傳缺陷造成某個酶缺損，或其它原因造成酶的活性減弱，均可導致該酶催化的反應異常，使物質代謝紊亂，甚至發生疾病，因此酶與醫學的關係十分密切。
影響酶活力的因素
米契里斯（Michaelis）和門坦（Menten）根據中間產物學說推匯出酶促反應速度方程式，即米-門公式（具體參考《環境工程微生物學》第四章微生物的生理）。由米門公式可知：酶促反應速度受酶濃度和底物濃度的影響，也受溫度、pH、啟用劑和抑制劑的影響。
（1）酶濃度對酶促反應速度的影響
從米門公式和酶濃度與酶促反應速度的關係圖解可以看出：酶促反應速度與酶分子的濃度成正比。當底物分子濃度足夠時，酶分子越多，底物轉化的速度越快。但事實上，當酶濃度很高時，並不保持這種關係，曲線逐漸趨向平緩。根據分析，這可能是高濃度的底物夾帶有許多的抑制劑所致。
（2）底物濃度對酶促反應速度的影響
在生化反應中，若酶的濃度為定值，底物的起始濃度較低時，酶促反應速度與底物濃度成正比，即隨底物濃度的增加而增加。當所有的酶與底物結合生成中間產物後，即使在增加底物濃度，中間產物濃度也不會增加，酶促反應速度也不增加。
還可以得出，在底物濃度相同條件下，酶促反應速度與酶的初始濃度成正比。酶的初始濃度大，其酶促反應速度就大。
拓撲異構酶 拓撲異構酶
在實際測定中，即使酶濃度足夠高，隨底物濃度的升高，酶促反應速度並沒有因此增加，甚至受到抑制。其原因是：高濃度底物降低了水的有效濃度，降低了分子擴散性，從而降低了酶促反應速度。過量的底物聚集在酶分子上，生成無活性的中間產物，不能釋放出酶分子，從而也會降低反應速度。
（3）溫度對酶促反應速度的影響
各種酶在最適溫度範圍內，酶活性最強，酶促反應速度最大。在適宜的溫度範圍內，溫度每升高10℃，酶促反應速度可以相應提高1～2倍。不同生物體內酶的最適溫度不同。如，動物組織中各種酶的最適溫度為37～40℃；微生物體內各種酶的最適溫度為25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最適溫度為62～64℃；巨大芽孢桿菌、短乳酸桿菌、產氣桿菌等體內的葡萄糖異構酶的最適溫度為80℃；枯草桿菌的液化型澱粉酶的最適溫度為85～94℃。可見，一些芽孢桿菌的酶的熱穩定性較高。過高或過低的溫度都會降低酶的催化效率，即降低酶促反應速度。
最適溫度在60℃以下的酶，當溫度達到60～80℃時，大部分酶被破壞，發生不可逆變性；當溫度接近100℃時，酶的催化作用完全喪失。
所以，人在發燒時，不想吃東西。
（4）pH對酶促反應速度的影響
酶在最適pH範圍內表現出活性，大於或小於最適pH，都會降低酶活性。主要表現在兩個方面：①改變底物分子和酶分子的帶電狀態，從而影響酶和底物的結合；②過高或過低的pH都會影響酶的穩定性，進而使酶遭受不可逆破壞。人體中的大部分酶所處環境的pH值越接近7，催化效果越好。但人體中的胃蛋白酶卻適宜在pH值為1~2的環境中，胰蛋白酶的最適pH在8左右。
（5）啟用劑對酶促反應速度的影響
能啟用酶的物質稱為酶的啟用劑。啟用劑種類很多，有①無機陽離子，如鈉離子、鉀離子、銅離子、鈣離子等；②無機陰離子，如氯離子、溴離子、碘離子、硫酸鹽離子磷酸鹽離子等；③有機化合物，如維生素C、半胱氨酸、還原性谷胱甘肽等。許多酶只有當某一種適當的啟用劑存在時，才表現出催化活性或強化其催化活性，這稱為對酶的啟用作用。而有些酶被合成後呈現無活性狀態，這種酶稱為酶原。它必須經過適當的啟用劑啟用後才具活性。
（6）抑制劑對酶促反應速度的影響
能減弱、抑制甚至破壞酶活性的物質稱為酶的抑制劑。它可降低酶促反應速度。酶的抑制劑有重金屬離子、一氧化碳、硫化氫、氫氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物鹼、染料、對-氯汞苯甲酸、二異丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性劑等。
對酶促反應的抑制可分為競爭性抑制和非競爭性抑制。與底物結構類似的物質爭先與酶的活性中心結合，從而降低酶促反應速度，這種作用稱為競爭性抑制。競爭性抑制是可逆性抑制，透過增加底物濃度最終可解除抑制，恢復酶的活性。與底物結構類似的物質稱為競爭性抑制劑。抑制劑與酶活性中心以外的位點結合後，底物仍可與酶活性中心結合，但酶不顯示活性，這種作用稱為非競爭性抑制。非競爭性抑制是不可逆的，增加底物濃度並不能解除對酶活性的抑制。與酶活性中心以外的位點結合的抑制劑，稱為非競爭性抑制劑。
有的物質既可作為一種酶的抑制劑，又可作為另一種酶的啟用劑。
其實在人教的教材中沒有把這個知識點講清楚，實際上，隨著溫度的升高，蛋白質或酶的活性是下降的，而溫度的升高又會提高反應速度，即：溫度與反應速度呈正比，溫度升高與酶的活性呈反比，所謂的最適溫度是取中間值，也就是溫度對兩者影響，並得到的反應速率進行相加，當累加值最大時，就認為該溫度為最適溫度
反應中催化劑本身只是起到促進反應速度的作用，反應本身是需要能量的。這部分能量用來破開原來的鍵，才能形成新的鍵（不管是放熱還是吸熱反應都需要外界能量，只是放熱反應新成鍵放出的能量大於開始消耗的能量），所需要最低的能量是一個閾值，只有高於這個閾值的才能參與反應。通常啟動反應的能量來自環境分子，溫度越高，環境分子攜帶的能量越大，能量高於閾值的分子才越多，所以反應更快。酶的作用就是降低這個閾值，可以理解為降低閾值後，環境中能量高於閾值的分子比例就更高，所以反應加速。這樣就能理解為什麼溫度升高，酶的催化能力增強。至於最適溫度時，酶已經處於部分失活了，只是酶活力和熱力學加速綜合效率達到最高，並不是在最適溫度酶是穩定的。
溫度對酶促反應速率的影響表現在兩個方面。一方面當溫度升高時，與一般化學反應一樣，反應速率加快。另一方面由於酶是蛋白質，隨著溫度的升高，酶蛋白逐漸變性而失活，引起酶反應速率下降。酶所表現的最適溫度是這兩種影響的綜合結果。蛋白質的空間結構在一定溫度內雖然沒有發生變化，但是溫度影響酶促反應中各中間產物的活化狀態，進而影響反應速率，影響酶的活性。
***********************************************************
(參考閱讀）
酶（enzyme）催化特定化學反應的蛋白質、RNA或其複合體。是生物催化劑，能透過降低反應的活化能加快反應速度，但不改變反應的平衡點。絕大多數酶的化學本質是蛋白質。具有催化效率高、專一性強、作用條件溫和等特點。酶參與人體所有的生命活動：比如思考，運動，睡眠，呼吸，憤怒，喜悅或者分泌荷爾蒙等都是以酶為中心的活動結果。酶的催化作用催動著機體充滿活力的生化反應，催動著生命現象不斷健康的執行。同時，國內權威醫學證明，酶是人體內新陳代謝的催化劑，只有酶存在，人體內才能進行各項生化反應。人體內酶越多，越完整，其生命就越健康。而都市人普遍存在著缺酶的現象。
特性
1.高效性：酶的催化效率比無機催化劑更高，使得反應速率更快；
2.專一性：一種酶只能催化一種或一類底物，如蛋白酶只能催化蛋白質水解成多肽；
3.多樣性：酶的種類很多，大約有4000多種；
4.溫和性：是指酶所催化的化學反應一般是在較溫和的條件下進行的。
5.活性可調節性：包括抑制劑和啟用劑調節、反饋抑制調節、共價修飾調節和變構調節等。
一般來說，動物體內的酶最適溫度在35到40℃之間，植物體內的酶最適溫度在40-50℃之間；細菌和真菌體內的酶最適溫度差別較大，有的酶最適溫度可高達70℃。動物體內的酶最適PH大多在6.5-8.0之間，但也有例外，如胃蛋白酶的最適PH為1.8，植物體內的酶最適PH大多在4.5-6.5之間。
酶的這些性質使細胞內錯綜複雜的物質代謝過程能有條不紊地進行，使物質代謝與正常的生理機能互相適應。若因遺傳缺陷造成某個酶缺損，或其它原因造成酶的活性減弱，均可導致該酶催化的反應異常，使物質代謝紊亂，甚至發生疾病，因此酶與醫學的關係十分密切。
影響酶活力的因素
米契里斯（Michaelis）和門坦（Menten）根據中間產物學說推匯出酶促反應速度方程式，即米-門公式（具體參考《環境工程微生物學》第四章微生物的生理）。由米門公式可知：酶促反應速度受酶濃度和底物濃度的影響，也受溫度、pH、啟用劑和抑制劑的影響。
（1）酶濃度對酶促反應速度的影響
從米門公式和酶濃度與酶促反應速度的關係圖解可以看出：酶促反應速度與酶分子的濃度成正比。當底物分子濃度足夠時，酶分子越多，底物轉化的速度越快。但事實上，當酶濃度很高時，並不保持這種關係，曲線逐漸趨向平緩。根據分析，這可能是高濃度的底物夾帶有許多的抑制劑所致。
（2）底物濃度對酶促反應速度的影響
在生化反應中，若酶的濃度為定值，底物的起始濃度較低時，酶促反應速度與底物濃度成正比，即隨底物濃度的增加而增加。當所有的酶與底物結合生成中間產物後，即使在增加底物濃度，中間產物濃度也不會增加，酶促反應速度也不增加。
還可以得出，在底物濃度相同條件下，酶促反應速度與酶的初始濃度成正比。酶的初始濃度大，其酶促反應速度就大。
拓撲異構酶 拓撲異構酶
在實際測定中，即使酶濃度足夠高，隨底物濃度的升高，酶促反應速度並沒有因此增加，甚至受到抑制。其原因是：高濃度底物降低了水的有效濃度，降低了分子擴散性，從而降低了酶促反應速度。過量的底物聚集在酶分子上，生成無活性的中間產物，不能釋放出酶分子，從而也會降低反應速度。
（3）溫度對酶促反應速度的影響
各種酶在最適溫度範圍內，酶活性最強，酶促反應速度最大。在適宜的溫度範圍內，溫度每升高10℃，酶促反應速度可以相應提高1～2倍。不同生物體內酶的最適溫度不同。如，動物組織中各種酶的最適溫度為37～40℃；微生物體內各種酶的最適溫度為25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最適溫度為62～64℃；巨大芽孢桿菌、短乳酸桿菌、產氣桿菌等體內的葡萄糖異構酶的最適溫度為80℃；枯草桿菌的液化型澱粉酶的最適溫度為85～94℃。可見，一些芽孢桿菌的酶的熱穩定性較高。過高或過低的溫度都會降低酶的催化效率，即降低酶促反應速度。
最適溫度在60℃以下的酶，當溫度達到60～80℃時，大部分酶被破壞，發生不可逆變性；當溫度接近100℃時，酶的催化作用完全喪失。
所以，人在發燒時，不想吃東西。
（4）pH對酶促反應速度的影響
酶在最適pH範圍內表現出活性，大於或小於最適pH，都會降低酶活性。主要表現在兩個方面：①改變底物分子和酶分子的帶電狀態，從而影響酶和底物的結合；②過高或過低的pH都會影響酶的穩定性，進而使酶遭受不可逆破壞。人體中的大部分酶所處環境的pH值越接近7，催化效果越好。但人體中的胃蛋白酶卻適宜在pH值為1~2的環境中，胰蛋白酶的最適pH在8左右。
（5）啟用劑對酶促反應速度的影響
能啟用酶的物質稱為酶的啟用劑。啟用劑種類很多，有①無機陽離子，如鈉離子、鉀離子、銅離子、鈣離子等；②無機陰離子，如氯離子、溴離子、碘離子、硫酸鹽離子磷酸鹽離子等；③有機化合物，如維生素C、半胱氨酸、還原性谷胱甘肽等。許多酶只有當某一種適當的啟用劑存在時，才表現出催化活性或強化其催化活性，這稱為對酶的啟用作用。而有些酶被合成後呈現無活性狀態，這種酶稱為酶原。它必須經過適當的啟用劑啟用後才具活性。
（6）抑制劑對酶促反應速度的影響
能減弱、抑制甚至破壞酶活性的物質稱為酶的抑制劑。它可降低酶促反應速度。酶的抑制劑有重金屬離子、一氧化碳、硫化氫、氫氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物鹼、染料、對-氯汞苯甲酸、二異丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性劑等。
對酶促反應的抑制可分為競爭性抑制和非競爭性抑制。與底物結構類似的物質爭先與酶的活性中心結合，從而降低酶促反應速度，這種作用稱為競爭性抑制。競爭性抑制是可逆性抑制，透過增加底物濃度最終可解除抑制，恢復酶的活性。與底物結構類似的物質稱為競爭性抑制劑。抑制劑與酶活性中心以外的位點結合後，底物仍可與酶活性中心結合，但酶不顯示活性，這種作用稱為非競爭性抑制。非競爭性抑制是不可逆的，增加底物濃度並不能解除對酶活性的抑制。與酶活性中心以外的位點結合的抑制劑，稱為非競爭性抑制劑。
有的物質既可作為一種酶的抑制劑，又可作為另一種酶的啟用劑。