蛋白質分子空間結構和功能的關係 蛋白質分子空間結構和其性質及生理功能的關係也十分密切。不同的蛋白質，正因為具有不同的空間結構，因此具有不同的理化性質和生理功能。如指甲和毛髮中的角蛋白，分子中含有大量的α-螺旋二級結構，因此性質穩定堅韌又富有彈性，這是和角蛋白的保護功能分不開的；而膠原蛋白的三股π螺旋平行再幾股擰成纜繩樣膠原微纖維結構，使其性質穩定而具有強大的抗張力作用，因此是組成肌腱、韌帶、骨骼和面板的主要蛋白質；絲心蛋白正因為分子中富含β-片層結構，因此分子伸展，蠶絲柔軟卻沒有多大的延伸性。事實上不同的酶，催化不同的底物起不同的反應，表現出酶的特異性，也是和不同的酶具有各自不相同且獨特的空間結構密切有關。 又如細胞質膜上一些蛋白質是離子通道，就是因為在其多肽鏈中的一些α-螺旋或β－摺疊二級結構中，一側多由親水性氨基酸組成，而另一側卻多由疏水性氨基酸組成，因此是具有“兩親性”（amphipathic）的特點，幾段α-螺旋或β-摺疊的親水側之間就構成了離子通道，而其疏水側，即透過疏水鍵將離子通道蛋白質固定在細胞質膜上。載脂蛋白也具有兩親性，既能與血漿中脂類結合，又使之溶解在血液中進行脂類的運輸。 兩親性使蛋白質間形成二聚體也十分重要。 具有四級結構的蛋白質，尚有重要的別構作用（allostericeffect），又稱變構作用。別構作用是指一些生理小分子物質，作用於具有四級結構的蛋白質，與其活性中心外別的部位結合，引起蛋白質亞基間一些副鍵的改變，使蛋白質分子構象發生輕微變化，包括分子變得疏鬆或緊密，從而使其生物活性升高或降低的過程。具有四級結構蛋白質的別構作用，其活性得到不斷調正，從而使機體適應千變萬化的內、外環境，因此推斷這是蛋白質進化到具有四級結構的重要生理意義之一。 血紅蛋白運氧中也有別構作用：當血紅蛋白分子第一個亞基與氧結合後，該亞基構象的輕微改變，可導致4個亞基間鹽鍵的斷裂，使亞基間的空間排布和四級結構發生輕微改變，血紅蛋白分子從較緊密的T型轉變成較鬆弛的R型構象，從而使血紅蛋白其他亞基與氧的結合容易化，產生了正協同作用，呈現出與肌紅蛋白不同的“S”形氧解離曲線，完成其更有效的運氧功能（圖2－21）。氧對生命十分重要，但氧又難溶於水，生物進化到脊椎動物，產生了血紅蛋白與肌紅蛋白，尤其是血紅蛋白具有四級結構和別構作用，使之能更有效地完成運氧功能。它就像撕一張四聯郵票，當撕第一張時較費力，但撕第二、三張時就容易些了，當撕到第四張郵票時幾乎可以不費力氣一樣，即血紅蛋白變構到第四個亞基與氧的結合時就更容易了（圖2－22）。當然，血紅蛋白是由四個亞基聚合而成的蛋白質，在變構中亞基是絕對不能分開的，只是整個構象的改變。 蛋白質在一級結構的基礎上可以形成二級、三級或四級結構。不同的蛋白質有不同的空間結構。一級結構是蛋白質空間結構形成的基礎。X-射線晶體衍射和核磁共振是測定蛋白質以及其它生物大分子結構的有效方法。 肽基或肽單元是有極性的，也是一種具剛性的平面。N―Cα和Cα―C單鍵旋轉的角度分別用φ和ψ描述。這兩個角旋轉的角度決定兩個相鄰肽基的空間位置。如果這兩個旋轉角分別相等，則多肽鏈主鏈是有規律的構象。在α螺旋和β摺疊中，這兩個旋轉角都是分別相等的。因此，α螺旋和β摺疊是有規律的構象。在α螺旋中，每輪捲曲的螺旋包含3.6氨基酸殘基，同一肽鏈上的每個殘基的醯胺氫和位於它後面的第4個殘基上的羰基氧彼此之間形成氫鍵。這種氫鍵大致與螺旋軸平行。β摺疊可分為平行式和反平行式兩種型別，它們是透過肽鏈間或肽段間的氫鍵維繫。 蛋白質的二級結構是指多肽鏈主鏈在空間中的走向，包括α螺旋、β摺疊，它們是構成蛋白質高階結構的基本要素。 蛋白質可分為纖維狀蛋白和球狀蛋白。纖維狀蛋白通常是水不溶性的，在生物體內往往起著結構和支撐的作用；這類蛋白質的多肽鏈只是沿一維方向摺疊。球狀蛋白一般都是水溶性的，是生物活性蛋白；它們的結構比起纖維狀蛋白來說要複雜得多。α螺旋和β摺疊在不同的球狀蛋白質中所佔的比例是不同的。在球狀蛋白質中，β轉角、捲曲結構或環結構是它們形成複雜結構不可缺少的。 三級結構主要針對球狀蛋白質而言的，是指主鏈和側鏈在空間中的走向。在球狀蛋白質中，側鏈基團的定位是根據它們的極性安排的。蛋白質特定的空間構象是由氫鍵、離子鍵、偶極與偶極間的相互作用、疏水作用等作用力維持的，疏水作用是主要的作用力。有些蛋白質還涉及到二硫鍵。 在大多數球狀蛋白質中，往往可以觀察到可明顯區分的二級結構組合。這種組合稱為超二級結構或基元。基元也許具有結構和功能上的作用。例如二核苷酸結合部位常具有稱為Rossmann摺疊的βαβαβ組合形式。 分子較大的多肽常摺疊成兩個或多個球狀簇，這種球狀簇叫做結構域或域結構(domain)。大多數域結構由100～200個氨基酸殘基構成，平均直徑約2.5nm。一條多肽鏈在一個域範圍內來回摺疊，但相鄰的域常被一個或兩個多肽片段連結。因而域在結構上是獨立的、具有小分子球狀蛋白質的特性的單位。域結構往往有特殊的功能，例如結合小分子。 蛋白質的摺疊是有序的、由疏水作用力推動的的協同過程。伴侶分子在蛋白質的摺疊中起著輔助性的作用。蛋白質多肽鏈在生理條件下摺疊成特定的構象是熱力學上的一種有利的過程。摺疊的天然蛋白質在變性因素影響下，變性失去活性。在某些條件下，變性的蛋白質可能會恢復活性。 寡聚蛋白質是由兩個或多個多肽（稱為亞基）鏈裝配而成的。在寡聚蛋白質中，亞基在空間中的定位或相互間關係構成了四級結構研究的內容。維持寡聚蛋白質穩定的力同樣涉及氫鍵、離子鍵、偶極與偶極間的相互作用、疏水作用。 每一種蛋白質都有著特有的生物學功能，這是由它們特定的空間構象決定的。因為它們的特定的結構允許它們結合特定的配體分子，例如，血紅蛋白和肌紅蛋白與氧的結合、酶和它的底物分子、激素與受體、以及抗體與抗原等
蛋白質分子空間結構和功能的關係 蛋白質分子空間結構和其性質及生理功能的關係也十分密切。不同的蛋白質，正因為具有不同的空間結構，因此具有不同的理化性質和生理功能。如指甲和毛髮中的角蛋白，分子中含有大量的α-螺旋二級結構，因此性質穩定堅韌又富有彈性，這是和角蛋白的保護功能分不開的；而膠原蛋白的三股π螺旋平行再幾股擰成纜繩樣膠原微纖維結構，使其性質穩定而具有強大的抗張力作用，因此是組成肌腱、韌帶、骨骼和面板的主要蛋白質；絲心蛋白正因為分子中富含β-片層結構，因此分子伸展，蠶絲柔軟卻沒有多大的延伸性。事實上不同的酶，催化不同的底物起不同的反應，表現出酶的特異性，也是和不同的酶具有各自不相同且獨特的空間結構密切有關。 又如細胞質膜上一些蛋白質是離子通道，就是因為在其多肽鏈中的一些α-螺旋或β－摺疊二級結構中，一側多由親水性氨基酸組成，而另一側卻多由疏水性氨基酸組成，因此是具有“兩親性”（amphipathic）的特點，幾段α-螺旋或β-摺疊的親水側之間就構成了離子通道，而其疏水側，即透過疏水鍵將離子通道蛋白質固定在細胞質膜上。載脂蛋白也具有兩親性，既能與血漿中脂類結合，又使之溶解在血液中進行脂類的運輸。 兩親性使蛋白質間形成二聚體也十分重要。 具有四級結構的蛋白質，尚有重要的別構作用（allostericeffect），又稱變構作用。別構作用是指一些生理小分子物質，作用於具有四級結構的蛋白質，與其活性中心外別的部位結合，引起蛋白質亞基間一些副鍵的改變，使蛋白質分子構象發生輕微變化，包括分子變得疏鬆或緊密，從而使其生物活性升高或降低的過程。具有四級結構蛋白質的別構作用，其活性得到不斷調正，從而使機體適應千變萬化的內、外環境，因此推斷這是蛋白質進化到具有四級結構的重要生理意義之一。 血紅蛋白運氧中也有別構作用：當血紅蛋白分子第一個亞基與氧結合後，該亞基構象的輕微改變，可導致4個亞基間鹽鍵的斷裂，使亞基間的空間排布和四級結構發生輕微改變，血紅蛋白分子從較緊密的T型轉變成較鬆弛的R型構象，從而使血紅蛋白其他亞基與氧的結合容易化，產生了正協同作用，呈現出與肌紅蛋白不同的“S”形氧解離曲線，完成其更有效的運氧功能（圖2－21）。氧對生命十分重要，但氧又難溶於水，生物進化到脊椎動物，產生了血紅蛋白與肌紅蛋白，尤其是血紅蛋白具有四級結構和別構作用，使之能更有效地完成運氧功能。它就像撕一張四聯郵票，當撕第一張時較費力，但撕第二、三張時就容易些了，當撕到第四張郵票時幾乎可以不費力氣一樣，即血紅蛋白變構到第四個亞基與氧的結合時就更容易了（圖2－22）。當然，血紅蛋白是由四個亞基聚合而成的蛋白質，在變構中亞基是絕對不能分開的，只是整個構象的改變。 蛋白質在一級結構的基礎上可以形成二級、三級或四級結構。不同的蛋白質有不同的空間結構。一級結構是蛋白質空間結構形成的基礎。X-射線晶體衍射和核磁共振是測定蛋白質以及其它生物大分子結構的有效方法。 肽基或肽單元是有極性的，也是一種具剛性的平面。N―Cα和Cα―C單鍵旋轉的角度分別用φ和ψ描述。這兩個角旋轉的角度決定兩個相鄰肽基的空間位置。如果這兩個旋轉角分別相等，則多肽鏈主鏈是有規律的構象。在α螺旋和β摺疊中，這兩個旋轉角都是分別相等的。因此，α螺旋和β摺疊是有規律的構象。在α螺旋中，每輪捲曲的螺旋包含3.6氨基酸殘基，同一肽鏈上的每個殘基的醯胺氫和位於它後面的第4個殘基上的羰基氧彼此之間形成氫鍵。這種氫鍵大致與螺旋軸平行。β摺疊可分為平行式和反平行式兩種型別，它們是透過肽鏈間或肽段間的氫鍵維繫。 蛋白質的二級結構是指多肽鏈主鏈在空間中的走向，包括α螺旋、β摺疊，它們是構成蛋白質高階結構的基本要素。 蛋白質可分為纖維狀蛋白和球狀蛋白。纖維狀蛋白通常是水不溶性的，在生物體內往往起著結構和支撐的作用；這類蛋白質的多肽鏈只是沿一維方向摺疊。球狀蛋白一般都是水溶性的，是生物活性蛋白；它們的結構比起纖維狀蛋白來說要複雜得多。α螺旋和β摺疊在不同的球狀蛋白質中所佔的比例是不同的。在球狀蛋白質中，β轉角、捲曲結構或環結構是它們形成複雜結構不可缺少的。 三級結構主要針對球狀蛋白質而言的，是指主鏈和側鏈在空間中的走向。在球狀蛋白質中，側鏈基團的定位是根據它們的極性安排的。蛋白質特定的空間構象是由氫鍵、離子鍵、偶極與偶極間的相互作用、疏水作用等作用力維持的，疏水作用是主要的作用力。有些蛋白質還涉及到二硫鍵。 在大多數球狀蛋白質中，往往可以觀察到可明顯區分的二級結構組合。這種組合稱為超二級結構或基元。基元也許具有結構和功能上的作用。例如二核苷酸結合部位常具有稱為Rossmann摺疊的βαβαβ組合形式。 分子較大的多肽常摺疊成兩個或多個球狀簇，這種球狀簇叫做結構域或域結構(domain)。大多數域結構由100～200個氨基酸殘基構成，平均直徑約2.5nm。一條多肽鏈在一個域範圍內來回摺疊，但相鄰的域常被一個或兩個多肽片段連結。因而域在結構上是獨立的、具有小分子球狀蛋白質的特性的單位。域結構往往有特殊的功能，例如結合小分子。 蛋白質的摺疊是有序的、由疏水作用力推動的的協同過程。伴侶分子在蛋白質的摺疊中起著輔助性的作用。蛋白質多肽鏈在生理條件下摺疊成特定的構象是熱力學上的一種有利的過程。摺疊的天然蛋白質在變性因素影響下，變性失去活性。在某些條件下，變性的蛋白質可能會恢復活性。 寡聚蛋白質是由兩個或多個多肽（稱為亞基）鏈裝配而成的。在寡聚蛋白質中，亞基在空間中的定位或相互間關係構成了四級結構研究的內容。維持寡聚蛋白質穩定的力同樣涉及氫鍵、離子鍵、偶極與偶極間的相互作用、疏水作用。 每一種蛋白質都有著特有的生物學功能，這是由它們特定的空間構象決定的。因為它們的特定的結構允許它們結合特定的配體分子，例如，血紅蛋白和肌紅蛋白與氧的結合、酶和它的底物分子、激素與受體、以及抗體與抗原等