聚合時丙烯醯胺分子透過加成反應形成長鏈，雙體的作用是在長鏈之間形成交聯，成為具有三維網狀結構的凝膠。所以在凝膠電泳中除了具有電泳的分離外還具有分子篩作用，從而增高了它的分辨能力。

聚合時，根據分離的需要，可以用改變單體溶液濃度或增減雙體比例的辦法制成孔度大小不同的凝膠。在分離血清蛋白時，我們採用的丙烯醯胺總濃度為6．5%，內含單體96%，雙體4.5%（T一6．5，c一4%）。聚合物分子中含有很多醯胺基，所以凝膠具有良好的親水性，能在水中溶脹但不溶解。

擴充套件資料：

SDS是陰離子去汙劑,作為變性劑和助溶試劑,它能斷裂分子內和分子間的氫鍵,使分子去摺疊,破壞蛋白分子的二、三級結構.而強還原劑如巰基乙醇,二硫蘇糖醇能使絆胱氨酸殘基間的二硫鍵斷裂.在樣品和凝膠中加入還原劑和SDS後,分子被解聚成多肽鏈。

解聚後的氨基酸側鏈和SDS結合成蛋白- SDS膠束,所帶的負電荷大大超過了蛋白原有的蛋白量,這樣就消除了不同分子間的電荷差異和結構差異。

SDS-PAGE一般採用的是不連續緩衝系統,於連續緩衝系統相比,能夠有較高的解析度。

濃縮膠的作用是有堆積作用，凝膠濃度較小，孔徑較大，把較稀的樣品加在濃縮膠上，經過大孔徑凝膠的遷移作用而被濃縮至一個狹窄的區帶。

當樣品液和濃縮膠選TRIS/HCl緩衝液，電極液選TRIS/甘氨酸。電泳開始後，HCl解離成氯離子，甘氨酸解離出少量的甘氨酸根離子。蛋白質帶負電荷，因此一起向正極移動，其中氯離子最快，甘氨酸根離子最慢，蛋白居中。

電泳開始時氯離子泳動率最大，超過蛋白，因此在後面形成低電導區，而電場強度與低電導區成反比，因而產生較高的電場強度，使蛋白和甘氨酸根離子迅速移動，形成一穩定的介面，使蛋白聚集在移動介面附近，濃縮成一中間層。