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    血紅蛋白( hemoglobin,Hb)是由血紅素(heme)和珠蛋白(globin)組成的球形大分子化合物。相對分子量64458。每個Hb分子含有4條珠蛋白肽鏈,每條摺疊的珠蛋白肽鏈包裹(結合)一個亞鐵血紅素,形成具有四級空間結構的四聚體。該構象有利於結合O 2 和CO 2 。珠蛋白具有種屬特異性,其合成與氨基酸排列受獨立的基因編碼控制。人類珠蛋白肽鏈有兩大類,即α類鏈與非α類鏈,非α類鏈包括β、γ、δ、ε等。不同肽鏈構成的血紅蛋白其種類也有差異。正常成年人的 Hb主要為 HbA(α 2 β 2 ),佔90%以上,最有利於氧的結合與釋放;其次為HbA 2 (α 2 δ 2 ,2%-3%)和HbF(α 2 γ 2 ,<2%),新生兒和嬰兒的HbF水平顯著高於成年人,新生兒HbF佔Hb總量的70%左右,1歲後逐漸降至成人水平。

    亞鐵血紅素無種屬特異性,由 2價鐵原子和原卟啉Ⅸ組成,分子量616.48。Fe 2+ 位於原卟啉中心,共有6個配位鍵,其中4個分別與原卟啉分子的4個N原子結合,1個與珠蛋白肽鏈的F肽段第8個氨基酸(組氨酸)的咪唑基結合。第6個空的配位鍵可逆性地與O 2 結合。當某些強氧化劑將血紅蛋白的Fe 2+ 氧化成Fe 3+ ,則失去攜氧能力。

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