血紅蛋白（ hemoglobin,Hb）是由血紅素（heme）和珠蛋白（globin）組成的球形大分子化合物。相對分子量64458。每個Hb分子含有4條珠蛋白肽鏈，每條摺疊的珠蛋白肽鏈包裹（結合）一個亞鐵血紅素，形成具有四級空間結構的四聚體。該構象有利於結合O 2 和CO 2 。珠蛋白具有種屬特異性，其合成與氨基酸排列受獨立的基因編碼控制。人類珠蛋白肽鏈有兩大類，即α類鏈與非α類鏈，非α類鏈包括β、γ、δ、ε等。不同肽鏈構成的血紅蛋白其種類也有差異。正常成年人的 Hb主要為 HbA(α 2 β 2 ),佔90％以上，最有利於氧的結合與釋放；其次為HbA 2 (α 2 δ 2 ，2%-3%)和HbF(α 2 γ 2 ，<2%)，新生兒和嬰兒的HbF水平顯著高於成年人，新生兒HbF佔Hb總量的70%左右，1歲後逐漸降至成人水平。
亞鐵血紅素無種屬特異性，由 2價鐵原子和原卟啉Ⅸ組成，分子量616.48。Fe 2+ 位於原卟啉中心，共有6個配位鍵，其中4個分別與原卟啉分子的4個N原子結合，1個與珠蛋白肽鏈的F肽段第8個氨基酸（組氨酸）的咪唑基結合。第6個空的配位鍵可逆性地與O 2 結合。當某些強氧化劑將血紅蛋白的Fe 2+ 氧化成Fe 3+ ，則失去攜氧能力。
血紅蛋白（ hemoglobin,Hb）是由血紅素（heme）和珠蛋白（globin）組成的球形大分子化合物。相對分子量64458。每個Hb分子含有4條珠蛋白肽鏈，每條摺疊的珠蛋白肽鏈包裹（結合）一個亞鐵血紅素，形成具有四級空間結構的四聚體。該構象有利於結合O 2 和CO 2 。珠蛋白具有種屬特異性，其合成與氨基酸排列受獨立的基因編碼控制。人類珠蛋白肽鏈有兩大類，即α類鏈與非α類鏈，非α類鏈包括β、γ、δ、ε等。不同肽鏈構成的血紅蛋白其種類也有差異。正常成年人的 Hb主要為 HbA(α 2 β 2 ),佔90％以上，最有利於氧的結合與釋放；其次為HbA 2 (α 2 δ 2 ，2%-3%)和HbF(α 2 γ 2 ，<2%)，新生兒和嬰兒的HbF水平顯著高於成年人，新生兒HbF佔Hb總量的70%左右，1歲後逐漸降至成人水平。
亞鐵血紅素無種屬特異性，由 2價鐵原子和原卟啉Ⅸ組成，分子量616.48。Fe 2+ 位於原卟啉中心，共有6個配位鍵，其中4個分別與原卟啉分子的4個N原子結合，1個與珠蛋白肽鏈的F肽段第8個氨基酸（組氨酸）的咪唑基結合。第6個空的配位鍵可逆性地與O 2 結合。當某些強氧化劑將血紅蛋白的Fe 2+ 氧化成Fe 3+ ，則失去攜氧能力。