1、將已知的dna序列利用序列同源分析的方法與已知結構的資料庫中的序列進行比對，從比對的結果中選取相似度最大的序列的結構作為同源結構模板，為未知的結構建立初級結構模型。
2、透過已知序列與模板序列的比對，將目標序列與的氨基酸殘基與模板蛋白質的殘基匹配，並確定結構保守區，並依據確定的結構保守區確定目標序列的結構保守區。
3、依據已確定的保守區對目標序列結構保守區構建主鏈骨架。將模板結構的座標複製到目標序列，僅複製匹配殘基的座標。在一般情況下，透過這一步建立目標蛋白質的骨架。
4、對目標蛋白質結構變異區(svrs)的主鏈進行模建。
5、利用同源結構或構象搜尋方法構建目標序列的可變區，構建目標蛋白質的側鏈。可以將模板相同殘基的座標直接作為目標蛋白質的殘基座標，但是對於不完全匹配的殘基，其側鏈構象是不同的，需要進一步預測。側鏈座標的預測通常採用已知結構的經驗資料，如rotamers資料庫的經驗結構資料。rotamers含有所有已知結構蛋白質中的側鏈取向,按下述過程來使用rotamer：從資料庫中提取rotamer分佈資訊，取一定長度的氨基酸片段（對於螺旋和摺疊取7個殘基，其它取5個殘基）；在目標蛋白的骨架上平移等長的片段，從rotamer庫中找出那些中心氨基酸與平移片段中心相同的片段，並且兩者的區域性骨架要求儘可能相同，在此基礎上從資料庫中取區域性結構資料。由以上求得的目標蛋白的鏈碳原子座標尋求其它輕、重原子的座標，完成側鏈安裝。
7、構建目標蛋白質的環區。在第2步的序列比對中，可能加入空位，這些區域常常對應於二級結構元素之間的環區，對於環區需要另外建立模型。一般也是採用經驗性方法，從已知結構的蛋白質中尋找一個最優的環區，複製其結構資料。如果找不到相應的環區，則需要用其它方法。
8、對所得結構的n、c末端進行結構修飾，完善其端基基團。
9、二硫鍵的形成。根據已知序列判定氨基酸種類，進而判定二硫鍵的位置，構建二硫鍵。
10、結構最佳化、評估，得到完善結構。透過上述過程為目標蛋白質建立了一個初步的結構模型，在這個模型中可能存在一些不相容的空間座標，因此需要進行改進和最佳化，如利用分子力學、分子動力學、模擬退火等方法進行結構最佳化。最終得到一個完善的蛋白質三維結構。
1、將已知的dna序列利用序列同源分析的方法與已知結構的資料庫中的序列進行比對，從比對的結果中選取相似度最大的序列的結構作為同源結構模板，為未知的結構建立初級結構模型。
2、透過已知序列與模板序列的比對，將目標序列與的氨基酸殘基與模板蛋白質的殘基匹配，並確定結構保守區，並依據確定的結構保守區確定目標序列的結構保守區。
3、依據已確定的保守區對目標序列結構保守區構建主鏈骨架。將模板結構的座標複製到目標序列，僅複製匹配殘基的座標。在一般情況下，透過這一步建立目標蛋白質的骨架。
4、對目標蛋白質結構變異區(svrs)的主鏈進行模建。
5、利用同源結構或構象搜尋方法構建目標序列的可變區，構建目標蛋白質的側鏈。可以將模板相同殘基的座標直接作為目標蛋白質的殘基座標，但是對於不完全匹配的殘基，其側鏈構象是不同的，需要進一步預測。側鏈座標的預測通常採用已知結構的經驗資料，如rotamers資料庫的經驗結構資料。rotamers含有所有已知結構蛋白質中的側鏈取向,按下述過程來使用rotamer：從資料庫中提取rotamer分佈資訊，取一定長度的氨基酸片段（對於螺旋和摺疊取7個殘基，其它取5個殘基）；在目標蛋白的骨架上平移等長的片段，從rotamer庫中找出那些中心氨基酸與平移片段中心相同的片段，並且兩者的區域性骨架要求儘可能相同，在此基礎上從資料庫中取區域性結構資料。由以上求得的目標蛋白的鏈碳原子座標尋求其它輕、重原子的座標，完成側鏈安裝。
7、構建目標蛋白質的環區。在第2步的序列比對中，可能加入空位，這些區域常常對應於二級結構元素之間的環區，對於環區需要另外建立模型。一般也是採用經驗性方法，從已知結構的蛋白質中尋找一個最優的環區，複製其結構資料。如果找不到相應的環區，則需要用其它方法。
8、對所得結構的n、c末端進行結構修飾，完善其端基基團。
9、二硫鍵的形成。根據已知序列判定氨基酸種類，進而判定二硫鍵的位置，構建二硫鍵。
10、結構最佳化、評估，得到完善結構。透過上述過程為目標蛋白質建立了一個初步的結構模型，在這個模型中可能存在一些不相容的空間座標，因此需要進行改進和最佳化，如利用分子力學、分子動力學、模擬退火等方法進行結構最佳化。最終得到一個完善的蛋白質三維結構。