在變性條件不劇烈，變性蛋白質內部結構變化不大時，除去變性因素，在適當條件下變性蛋白質可恢復其天然構象和生物活性，這種現象稱為蛋白質的復性（renaturation）。

蛋白質變性（protein denaturation）是指蛋白質分子中的醯氧原子核外電子，受質子的影響，向質子移動，相鄰的碳原子核外電子向氧移動，相對裸露的碳原子核，被親核加成，使分子變大，流動性變差。

蛋白質因受某些物理或化學因素的影響，分子的空間構象被破壞，從而導致其理化性質發生改變並失去原有的生物學活性的現象稱為蛋白質的變性作用。變性作用並不引起蛋白質一級結構的破壞，而是二級結構及以上的高階結構的破壞，變性後的蛋白質稱為變性蛋白。

擴充套件資料

蛋白質變性後，分子結構鬆散，不能形成結晶，易被蛋白酶水解。蛋白質的變性作用主要是由於蛋白質分子內部的結構被破壞。

天然蛋白質的空間結構是透過氫鍵等次級鍵維持的，而變性後次級鍵被破壞，蛋白質分子就從原來有序的捲曲的緊密結構變為無序的鬆散的伸展狀結構（但一級結構並未改變）。

所以，原來處於分子內部的疏水基團大量暴露在分子表面，而親水基團在表面的分佈則相對減少，至使蛋白質顆粒不能與水相溶而失去水膜，很容易引起分子間相互碰撞而聚集沉澱。