各種蛋白質分子都有特定的空間結構，即構象。

蛋白質的一級結構：又稱初級結構或化學結構，是指組成蛋質分子的多肽鏈中氨基酸的數目、種類和排列順序，多肽鏈的數目，同時也包括鏈內或鍵間二硫鍵的數目和位置等。蛋白質分子的一級結構是由共價鍵形成的，肽鍵和二硫鍵都屬於共價鍵。肽鍵是蛋白質分子中氨基酸連線的基本方式，形成共價主鏈。二硫鍵（—S—S）是由兩個半胱氨酸（殘基）脫氫連線而成的，是連線肽鏈內或肽鏈間的主要化學鍵。二硫鍵在蛋白質分子中起著穩定肽鏈空間結構的作用，往往與生物活力有關。二硫鍵被破壞後，蛋白質或多肽的生物活力就會喪失。蛋白質結構中，二硫鍵的數目多，蛋白質結構的穩定性就越強。在生物體內起保護作用的皮、角、毛髮的蛋白質中，二硫鍵最多。蛋白質的二級結構：是指多肽鏈本身摺疊和盤繞方式，是指蛋白質分子中的肽鏈向單一方向捲曲而形成的有周期性重複的主體結構或構象。這種週期性的結構是以肽鏈內或各肽鏈間的氫鍵來維持。常見的二級結構有α–螺旋、β–摺疊、β–轉角等。例如動物的各種纖維蛋白，它們的分子圍繞一個縱軸纏繞成螺旋狀，稱為α–螺旋。相鄰的螺旋以氫鍵相連，以保持構象的穩定。指甲、毛髮以及有蹄類的蹄、角、羊毛等的成分都是呈α–螺旋的纖維蛋白，又稱α–角蛋白。β–摺疊片是並列的比α–螺旋更為伸展的肽鏈，互相以氫鑄連線起來而成為片層狀，如蠶絲、蛛絲中的β–角蛋白。蛋白質的三級結構：是指在二級結構的基礎上，進一步捲曲摺疊，構成一個很不規則的具有特定構象的蛋白質分子。維持三級結構的作用力主要是一些所謂弱的相互作用，即次級鍵或稱非共價鍵，包括氫鍵、鹽鍵、疏水鍵和範德華力等。鹽鍵又稱離子健，是蛋白質分子中正、負電荷的側鏈基團互相接近，透過靜電吸引而形成的，如羧基和氨基、胍基、咪唑基等基團之間的作用力。疏水鍵是多肽鏈上的某些氨基酸的疏水基團或疏水側鏈（非極性側鏈）由於避開水而造成相互接近、粘附聚集在一起。它在維持蛋白質三級結構方面佔有突出地位。範德華引力是分子之間的吸引力。此外二硫鍵也對三級結構的構象起穩定作用。具有三級結構的球蛋白是一類比纖維蛋白的構象更復雜的蛋白質。肽鏈也有α–螺旋、β–摺疊片等構象單元，這些構象單元之間由肽鏈中不規則捲曲的肽段相連線，使整個肽鑄摺疊成近乎球狀的不規則形狀。酶、多種蛋白質激素、各種抗體以及細胞質和細胞膜中的蛋白質都是球蛋白。和纖維蛋白不同，球蛋白的表面富有親水基團，因此都能溶於水。蛋白質的四級結構：是由兩條或兩條以上的具有三級結構的多肽聚合而成特定構象的蛋白質分子。構成功能單位的各條肽鏈，稱為亞基，一般地說，亞基單獨存在時沒有生物活力，只有聚合成四級結構才具有完整的生物活性。例如，磷酸化酶是由2個亞基構成的，穀氨酸脫氫酶是由6個相同的亞基構成的，血紅蛋白是由4個不同的亞基（2個α肽鏈，2個β鏈）構成的，每個鏈都是一個具三級結構的球蛋白。亞基聚合成四級結構，是透過分子表面的一些次級鍵，主要是鹽鍵和氫鍵結合而聯絡在一起的。有些蛋白質分子只有一、二、三級結構，並無四級結構，如肌紅蛋白、細胞色素C、核糖核酸酶、溶菌酶等。另一些蛋白質，則一、二、三、四級結構同時存在，如血紅蛋白、過氧化氫酶、穀氨酸脫氫酶等。