Ig根據其重鏈抗原性的差異分為IgM、IgG、IgA、IgD和IgE五類，各類Ig的不同功能主要與其結構有關。機體內許多細胞表面具有不同類Ig Fc的受體，透過Fc受體與Ig Fc的結合，參與Ig介導的生理功能或病理損傷過程。目前已鑑定明確屬於CD抗原的Fc受體有FcγR、FcαR、FcεR。 　　（一）FcγR（CD64、CD32、CD16） 　　1.FcγR的結構和分佈　FcγR可分為FcγRⅠ、FcγRⅡ和FcγRⅢ三類，它們的結構和分佈有所不同。 　　（1）FcγRⅠ（CD64）：70kDa穿膜糖蛋白，屬Ig超家族成員，胞膜外區有3個C2結構，基因染色體定位於1q23～24。識別CD64的代表性McAb有McAb22、McAb32.2、197和10.1等FcγRⅠ是高親合力受體，Kd值為10-8～10-9M，主要與人的單體IgG1、IgG3以及小鼠IgG2a和IgG3結合。與人IgG4結合的親合力明確降低，與IgG2則無結合能力。FcγRⅠ主要分佈於單核細胞、巨噬細胞、中性粒細胞等，但表達水平各不相同。FcγRⅠ位點數：15000～40000/每個單核細胞，>50000/巨噬細胞，<1000/新鮮中性粒細胞。IFN-γ可刺激單核細胞、巨噬細胞和中性粒細胞表達FcγRⅠ水平增加5～10倍，G-CSF也有這種促進作用。 　　（2）FcγRⅡ（CD32）：40kDa穿膜糖蛋白，屬於Ig超家族成員，胞膜外區有2個C2結構，基因染色體定位於1q23～24。識別CD32的代表性McAb有CIkM5、IV·3、KuFc79和41H16等。FcγRⅡ與單體人IgG1，IgG3、IgG4結合為低親合力，Kd5×10-7M。FcγRⅡ表達於除紅細胞外的其它血細胞，分子數目：20000～40000/每個細胞。根據DNA序列和功能不同，FcγRⅡ可分為三種形式，不同形式FcγRⅡ的差別主要在於胞漿區的結構不同。 　　（3）FcγRⅢ（CD16）：50～70kDa糖蛋白，屬Ig超家族成員，有2個C2結構，基因染色體位於1q23～24。識別CD16代表性的McAb有HUNK2、Leu11、3G8、Gran1和B73.1等。FcγRⅢ結合人IgG、IgG3，為低親和力受體。FcγRⅢ有FcγRⅢA和FcγRⅢB兩種異型：①FcγRⅢA，穿膜結構，主要分佈於巨噬細胞、NK細胞和嗜酸性粒細胞，巨噬細胞表達高水平FcγRⅢA，而單核細胞表達水平較低。FcγRⅢA與二硫鍵連線的CD3ζ或FcεRⅠγ鏈雙體相關，巨噬細胞上FcγRⅢA與CD3複合體γ鏈相關，NK/LGL上FcγRⅢA則與ζ鏈相關。TGF-β促進培養的單核細胞表達FcγRⅢA。②FcγRⅢB，透過GPI“錨”在中性粒細胞表面，每個人中性粒細胞表達10萬～20萬血液中可溶性的FcγRⅢ主要來自這種形式，中性粒細胞啟用劑短時間處理後可明顯降低FcγRⅢB的表達水平，可能與透過啟用內源性蛋白酶切除GPI連線分子有關。