1一種。。。

2胃蛋白酶在對蛋白或多肽進行剪下時，具有一定的氨基酸序列特異性。例如，它傾向於剪下氨基端或羧基端為芳香族氨基酸（如苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸）或亮氨酸的肽鍵；]而如果往某一肽鍵氨基端數第三個氨基酸為鹼性氨基酸（如賴氨酸、精氨酸和組氨酸）或者該肽鍵的氨基端為精氨酸時，則不能有效地對此肽鍵進行剪下。]這種剪下特異性在pH值為1.3時表現得更為明顯：只傾向於剪下氨基端為苯丙氨酸或亮氨酸的肽鍵。

胃蛋白酶在酸性環境中具有較高活性，其最適pH值約為3。在中性或鹼性pH值的溶液中，胃蛋白酶會發生解鏈而喪失活性。

3胃蛋白酶先是表達為酶原，即胃蛋白酶原。胃蛋白酶原是胃蛋白酶的無活性的前體，其一級結構比胃蛋白酶多出了44個氨基酸。

在胃中，胃粘膜主細胞釋放出胃蛋白酶原。這一酶原在遇到胃酸（由胃壁細胞所釋放）中的鹽酸後被啟用。當胃對食物進行消化時，在被稱為胃泌素的一種激素和迷走神經作用下，啟動胃蛋白酶原和鹽酸從胃壁中釋放。在鹽酸所創造的酸性環境中，胃蛋白酶原發生去摺疊，使得其可以以自催化方式對自身進行剪下，從而生成具有活性的胃蛋白酶。隨後，生成的胃蛋白酶繼續對胃蛋白酶原進行剪下，將44個氨基酸殘基切去，產生更多的胃蛋白酶。

這種在沒有食物消化時保持酶原形式的機制，避免了過量的胃蛋白酶對胃壁自身進行消化，是一種保護機制。