最關鍵是她本來就沒什麼科學成果，既然去了美國就不要回來了嘛！好好在美國發展，怎麼國內有關她這麼多的報道，不知道還以為她是當代愛因斯坦嘞，結果連拿的出手的科學成果都沒有，就這樣不要臉的炒作和他老師吹牛大王施一公一樣不要臉！

顏寧今世好厲害,只不過她在前世也是非常厲害過人!

顏寧生命的"天門"是與全天下的第二級時空區域相對接,她的生命靈魂正是Marie Curie（1867年11月7日—1934年7月4日）生命靈魂投胎而來,所以她今世又是個非常了不起的科學家就是十分自然合理了.

顏寧1977年出生，是2000年畢業於清華大學的美女學霸，30歲時成為清華乃至全國最年輕的正教授。博士生導師。

看過顏寧演講的都知道，她清秀可愛，語氣溫和，接地氣。還愛追劇，看電影，看武俠小說，和閨蜜一起做視訊訪談，對看不慣的事情會在網上直接批評等。完全不同於人們印象中科學家固有的樣子，比如艱苦奮鬥，低調嚴謹…

顏寧在清華的10多年間，運用結構生物學和生物化學手段，致為於重要疾病相關的跨膜運輸蛋白的結構與機理的系統研究，帶領團隊取得了一系列具有國際影響的科研成果。

顏寧獲得的主要成就和科研成果：

2O11年，國家傑出青年科學基金獲得者

2O14年，獲得“長江學者獎勵計劃"持聘教授

2O15年，獲得賽克勤國際生物物理獎，表彰其對包括具有里程碑意義的人源葡萄糖轉化運蛋白G乚U丅1在內的關健膜蛋白的結構生物學研究做出的突出貢獻。

2O|6年6月因觀察到蛋白質在原子層面如何工作，並對細胞膜上嵌入蛋白質的結構展開了深入研究，入選《自然》雜誌評選的“中國科學之星"。

20|6年|2月基入“肌肉興奮一收縮偶聯的分子機理探索"專案入選2O|6年度“中國高等學校十大科技進展”。

2o17年8月，成為中國科學院院士二輪侯選人

同年|2日5日，榮獲“影響中國"年度科技人物。

19年4月，當選美國國家科學院外籍院士。

19年9月21日，獲年度求是傑出科學家獎。

顏寧在逐步成長為優秀科學家的同時，也開始關心公共事務。她慢慢發現身邊許多優秀女博士完成學業後，沒有繼續從事科研。她覺得應為改變這局面做些什麼，後來開始在各種場合鼓勵女性從事科研工作……

她自己一直單身，對於別人問她的此類話題，她一概不予迴應。也許有和上面說的局面方面的一些原因也未可知。

在一次中科院的學術報告會上，一位男生站起提問；顏老師，請問您每天的作息時間是怎樣的？顏寧當即回答：關你毛事

用電競測了一些物質的結構，這和測一個新化合物的熔點，折光率，元素組成，空間構象一樣，只不過儀器貴一些。然後推測一些過程機理，到底是怎樣，由於做的人少，也沒辦法說人家不對。現在很多人用冷凍電競都發了影響很高期刊文章，看來能買的起電競是關鍵

2014獲得人源葡萄糖轉運蛋白GLUT1的三維晶體結構

2015獲得GLUT3結合底物和抑制劑的超高分辯率結構

最近又利用最新冷凍電鏡技術獲得最大鈣離子通道RyR1的高分辯率結構。

2014年，顏寧率領的團隊在世界上首次解析了人源葡萄糖轉運蛋白GLUT1的三維晶體結構，2015年進一步獲得了具備更多構象的GLUT3結合底物和抑制劑的超高解析度結構，從而清晰揭示了葡萄糖跨膜轉運這一基本細胞過程的分子基礎。此外，她還對離子通道結構生物學領域做出重要貢獻，解析了電壓門控鈉離子通道的晶體結構，最近又利用最新冷凍電鏡技術獲得了最大鈣離子通道RyR1的高解析度結構。

人類基因組中編碼蛋白的所有基因約有30%編碼膜蛋白（membrane proteins）。膜蛋白在一切生命過程中起著關鍵作用，具有重要的生理功能。FDA批准上市的藥物中,約50%的作用靶點為膜蛋白。因此，對膜蛋白結構與功能的研究具有極高的生物學意義及醫藥應用前景。但是由於研究手段有限，對膜蛋白的生物學功能以及結構研究極為困難。

轉運蛋白（transport proteins）是膜蛋白的一大類，介導生物膜內外的化學物質以及訊號交換。脂質雙分子層在細胞或細胞器周圍形成了一道疏水屏障， 將其與周圍環境隔絕起來。儘管有一些小分子可以直接滲透通過膜，但是大部分的親水性化合物，如糖，氨基酸，離子，藥物等等，都需要特異的轉運蛋白的幫助來通過疏水屏障。因此，轉運蛋白在營養物質攝取，代謝產物釋放以及訊號轉導等廣泛的細胞活動中起著重要的作用。大量疾病都與膜轉運蛋白功能失常有關，轉運蛋白是諸如抗抑鬱劑，抗酸劑等大量藥物的直接靶點。

2015年顏寧因為對跨膜運輸的結構生物學研究獲得國際蛋白質學會頒發的“青年科學家”獎。2015年10月7日，清華大學醫學院顏寧教授與德國德累斯頓工業大學Stephan Grill教授共同獲得賽克勒國際生物物理獎。顏寧的獲獎理由為“對包括具有里程碑意義的人源葡萄糖轉運蛋白GLUT1在內的關鍵膜蛋白的結構生物學研究做出突出貢獻”，12月15日在以色列特拉維夫大學舉行頒獎典禮

2017年2月，顏寧教授研究組在《科學》（Science, DOI: 10.1126/science.aal4326）線上發表了題為“Structure of a eukaryotic voltage-gated sodium channel at near atomic resolution”的研究長文，在世界上首次報道了真核生物電壓門控鈉離子通道（以下簡稱“鈉通道”）的3.8 Å解析度的冷凍電鏡結構，為理解其作用機制和相關疾病致病機理奠定了基礎；研究組成功地獲得了性質良好的蛋白樣品，並利用單顆粒冷凍電鏡的方法，重構出了可以清晰分辨絕大多數側鏈的真核生物鈉離子通道（命名為NavPaS）的三維結構，他們利用電鏡技術，但反其道而行之，放棄了對於大分子量蛋白的追求，而利用序列分析選取長度最短的真核鈉離子通道，成功利用重組技術獲得了表達量較高、性質穩定均一的美洲蟑螂的鈉通道蛋白。該結構的解析為理解鈉通道的離子選擇性、電壓依賴的啟用與失活特性、配體抑制機理提供了重要的分子基礎，為解釋過去60多年的大量實驗資料提供了結構模板，併為基於結構的分子配體開發奠定了基礎。