蛋白酶是依靠自己的結構特異性來識別特定蛋白質的。
蛋白酶其實也是蛋白質，由氨基酸構成。氨基酸在空間的不同排布構成了蛋白酶多種多樣的三級結構或四級結構。以菸草花葉病毒蛋白酶（TEV）為例，TEV是一種來自於菸草花葉病毒的蛋白酶，它的氨基酸在空間中有序排列，並且摺疊成一定的空間結構。具體來說，TEV由兩個β桶狀結構（ β-barrels）和一個柔性的C端尾部組成。兩個β-barrels形成了一個通道，可以將反應底物卡在通道中進行反應。通道的側壁上的一些氨基酸側鏈對於底物具有選擇性，假如底物不能完全與通道中的各個殘基相互作用，那麼就不會達到能量最低的穩定態，結構也不會穩定，底物就會跑出這個通道，其他的底物再進來，假如恰好合適，那麼酶就會與這個底物結合在一起，透過酶的催化活性中心來對底物進行催化反應。
打個比方，特定的酶具有特定的選擇性通道，就好像一個偵探手上有特定的嫌疑犯的特徵，酶根據特定的選擇通道來識別底物（蛋白質），就相當於一個偵探對照著自己收錄的嫌犯資訊來找嫌疑犯。
另外，分子在溶液中的運動是無序且快速的，不用擔心蛋白酶找了好久都沒有找到合適的蛋白質來將其降解，只要達到一定的濃度，這個反應就一定可以發生，而且酶的反應速度一般要比化學催化劑快很多。
蛋白酶是依靠自己的結構特異性來識別特定蛋白質的。
蛋白酶其實也是蛋白質，由氨基酸構成。氨基酸在空間的不同排布構成了蛋白酶多種多樣的三級結構或四級結構。以菸草花葉病毒蛋白酶（TEV）為例，TEV是一種來自於菸草花葉病毒的蛋白酶，它的氨基酸在空間中有序排列，並且摺疊成一定的空間結構。具體來說，TEV由兩個β桶狀結構（ β-barrels）和一個柔性的C端尾部組成。兩個β-barrels形成了一個通道，可以將反應底物卡在通道中進行反應。通道的側壁上的一些氨基酸側鏈對於底物具有選擇性，假如底物不能完全與通道中的各個殘基相互作用，那麼就不會達到能量最低的穩定態，結構也不會穩定，底物就會跑出這個通道，其他的底物再進來，假如恰好合適，那麼酶就會與這個底物結合在一起，透過酶的催化活性中心來對底物進行催化反應。
打個比方，特定的酶具有特定的選擇性通道，就好像一個偵探手上有特定的嫌疑犯的特徵，酶根據特定的選擇通道來識別底物（蛋白質），就相當於一個偵探對照著自己收錄的嫌犯資訊來找嫌疑犯。
另外，分子在溶液中的運動是無序且快速的，不用擔心蛋白酶找了好久都沒有找到合適的蛋白質來將其降解，只要達到一定的濃度，這個反應就一定可以發生，而且酶的反應速度一般要比化學催化劑快很多。