在基因操作中，對一些分子數小的多肽基因常採用融合的方法與某一基因（如lac）相連，二者之間接上某一酶（如凝血酶）的切口，以增加在體內表達後產物的穩定性，也有的故意使兩個分子串連融合以提高療效，如IL-3與GM-CSF。也有與分泌性蛋白的訊號肽基因組成融合基因，以使表達產物分泌到膜外或胞外。
融合蛋白-技術概況融合蛋白技術是為獲得大量標準融合蛋白而進行的有目的性的基因融合和蛋白表達方法。利用融合蛋白技術，可構建和表達具有多種功能的新型目的蛋白。融合基因可在原核細胞(如大腸桿菌)也可在真核細胞中進行表達。
原核表達系統的特點是時程短，費用低，是科研中的主要工具。其缺點是真核蛋白表達沒有得到確切修飾；大量蛋白常常沉澱成不溶性包涵體聚合物，需要複雜的變性和復性過程；大量蛋白的分泌較困難。真核表達系統的特點是蛋白翻譯後加工機會多，甚至可被改造成人源型；真核細胞易被轉染，具有遺傳穩定性和可重複性；產物可被分泌，提純簡單，成本低。構建融合蛋白的基本原則是，將第一個蛋白的終止密碼子刪除，再接上帶有終止密碼子的第二個蛋白基因，以實現兩個基因的共同表達。具體步驟有：
1.進行目的基因的克隆：根據基因序列互補原則，設計合適的引物序列，以cDNA為模板，利用PCR技術擴增不同的目的DNA片段。
2.在載體中進行重組：透過限制內切酶將兩個DNA片段進行酶切並回收，然後透過連線酶將兩個具有相同末端酶切位點的基因片段進行體外連線，並克隆到高表達質粒載體中，構建重組質粒。
3.將重組表達載體轉染宿主細胞並利用選擇標誌進行篩選及測序。
4.融合基因的誘導表達及表達蛋白的純化。在構建融合蛋白中，一個關鍵的問題是兩蛋白間的接頭序列(Linker)，即連線肽。它的長度對蛋白質的摺疊和穩定性非常重要。如果接頭序列太短，可能影響兩蛋白高階結構的摺疊，從而相互干擾；如果接頭序列太長，又涉及免疫原性的問題，因為接頭序列本身就是新的抗原。
一般來說，3-5個氨基酸的Linker可滿足大部分融合蛋白的正確摺疊的要求。有人嘗試在融合蛋白間加入一段有疏水性和一定伸展性的較長肽鏈，如(Gly4Ser1)，目的是將兩者分開，以緩解相互干擾作用，並獲得了滿意的結果。但具體涉及到每種蛋白時，需具體分析。當我們構建融合蛋白時，應多選擇幾種融合方式，從中優化出理想的連線方式。另外，大量研究表明連線肽的柔性和疏水性對不擾亂蛋白質的功能結構域是十分重要的。
遺憾的是，目前對於連線肽序列的設計還沒有可靠的選擇標準。現在，大多數連線肽序列的設計和選擇仍主要依賴於直覺。儘管依賴於蛋白質的一級結構來預測其二級結構已經產生了重大的進步，但是我們對於序列和結構之間的關係的瞭解還是很有限的。
在基因操作中，對一些分子數小的多肽基因常採用融合的方法與某一基因（如lac）相連，二者之間接上某一酶（如凝血酶）的切口，以增加在體內表達後產物的穩定性，也有的故意使兩個分子串連融合以提高療效，如IL-3與GM-CSF。也有與分泌性蛋白的訊號肽基因組成融合基因，以使表達產物分泌到膜外或胞外。
融合蛋白-技術概況融合蛋白技術是為獲得大量標準融合蛋白而進行的有目的性的基因融合和蛋白表達方法。利用融合蛋白技術，可構建和表達具有多種功能的新型目的蛋白。融合基因可在原核細胞(如大腸桿菌)也可在真核細胞中進行表達。
原核表達系統的特點是時程短，費用低，是科研中的主要工具。其缺點是真核蛋白表達沒有得到確切修飾；大量蛋白常常沉澱成不溶性包涵體聚合物，需要複雜的變性和復性過程；大量蛋白的分泌較困難。真核表達系統的特點是蛋白翻譯後加工機會多，甚至可被改造成人源型；真核細胞易被轉染，具有遺傳穩定性和可重複性；產物可被分泌，提純簡單，成本低。構建融合蛋白的基本原則是，將第一個蛋白的終止密碼子刪除，再接上帶有終止密碼子的第二個蛋白基因，以實現兩個基因的共同表達。具體步驟有：
1.進行目的基因的克隆：根據基因序列互補原則，設計合適的引物序列，以cDNA為模板，利用PCR技術擴增不同的目的DNA片段。
2.在載體中進行重組：透過限制內切酶將兩個DNA片段進行酶切並回收，然後透過連線酶將兩個具有相同末端酶切位點的基因片段進行體外連線，並克隆到高表達質粒載體中，構建重組質粒。
3.將重組表達載體轉染宿主細胞並利用選擇標誌進行篩選及測序。
4.融合基因的誘導表達及表達蛋白的純化。在構建融合蛋白中，一個關鍵的問題是兩蛋白間的接頭序列(Linker)，即連線肽。它的長度對蛋白質的摺疊和穩定性非常重要。如果接頭序列太短，可能影響兩蛋白高階結構的摺疊，從而相互干擾；如果接頭序列太長，又涉及免疫原性的問題，因為接頭序列本身就是新的抗原。
一般來說，3-5個氨基酸的Linker可滿足大部分融合蛋白的正確摺疊的要求。有人嘗試在融合蛋白間加入一段有疏水性和一定伸展性的較長肽鏈，如(Gly4Ser1)，目的是將兩者分開，以緩解相互干擾作用，並獲得了滿意的結果。但具體涉及到每種蛋白時，需具體分析。當我們構建融合蛋白時，應多選擇幾種融合方式，從中優化出理想的連線方式。另外，大量研究表明連線肽的柔性和疏水性對不擾亂蛋白質的功能結構域是十分重要的。
遺憾的是，目前對於連線肽序列的設計還沒有可靠的選擇標準。現在，大多數連線肽序列的設計和選擇仍主要依賴於直覺。儘管依賴於蛋白質的一級結構來預測其二級結構已經產生了重大的進步，但是我們對於序列和結構之間的關係的瞭解還是很有限的。