首先，瞭解下什麼是酶。
酶（enzyme）是由活細胞產生的、對其底物具有高度特異性和高度催化效能的蛋白質或RNA。酶具有一級、二級、三級，乃至四級結構。按其分子組成的不同，可分為單純酶和結合酶。僅含有蛋白質的稱為單純酶；結合酶則由酶蛋白和輔助因子組成。例如，大多數水解酶單純由蛋白質組成；黃素單核苷酸酶則由酶蛋白和輔助因子組成。結合酶中的酶蛋白為蛋白質部分，輔助因子為非蛋白質部分，只有兩者結合成全酶才具有催化活性。
根據酶所催化的反應性質的不同，將酶分成六大類：
氧化還原酶類（oxidoreductase）促進底物進行氧化還原反應的酶類，是一類催化氧化還原反應的酶，可分為氧化酶和還原酶兩類。
轉移酶類（transferases）催化底物之間進行某些基團（如乙醯基、甲基、氨基、磷酸基等）的轉移或交換的酶類。例如，甲基轉移酶、氨基轉移酶、乙醯轉移酶、轉硫酶、激酶和多聚酶等。
水解酶類（hydrolases ）催化底物發生水解反應的酶類。例如，澱粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶、糖苷酶等。
裂合酶類（lyases）催化從底物（非水解）移去一個基團並留下雙鍵的反應或其逆反應的酶類。例如，脫水酶、脫羧酶、碳酸酐酶、醛縮酶、檸檬酸合酶等。許多裂合酶催化逆反應，使兩底物間形成新化學鍵並消除一個底物的雙鍵。合酶便屬於此類。
異構酶類（isomerases）催化各種同分異構體、幾何異構體或光學異構體之間相互轉化的酶類。例如，異構酶、表構酶、消旋酶等。
合成酶類（ligase）催化兩分子底物合成為一分子化合物，同時偶聯有ATP的磷酸鍵斷裂釋能的酶類。例如，谷氨醯胺合成酶、DNA連線酶、氨基酸：tRNA連線酶以及依賴生物素的羧化酶等。
酶的催化機理
酶的催化機理和一般化學催化劑基本相同，也是先和反應物（酶的底物）結合成絡合物，透過降低反應的能來提高化學反應的速度，在恆定溫度下，化學反應體系中每個反應物分子所含的能量雖然差別較大，但其平均值較低，這是反應的初態。
S（底物）→P（產物）這個反應之所以能夠進行，是因為有相當部分的S分子已被啟用成為活化（過渡態）分子，活化分子越多，反應速度越快。在特定溫度時，化學反應的活化能是使1摩爾物質的全部分子成為活化分子所需的能量（千卡）。
酶（E）的作用是：與S暫時結合形成一個新化合物ES，ES的活化狀態（過渡態）比無催化劑的該化學反應中反應物活化分子含有的能量低得多。ES再反應產生P，同時釋放E。E可與另外的S分子結合，再重複這個迴圈。降低整個反應所需的活化能，使在單位時間內有更多的分子進行反應，反應速度得以加快。
酶的催化效率更高，主要原因是降低了反應的活化能。
簡單點來講就是生物酶的構型特殊而又專一，能迅速地結合底物，改變構型降低反應化學能，這個過程非常迅速。而普通的無機催化，是以活性離子/分子等等的形式參與到反應中去的，無法降低反應的能量壁壘，而且催化反應的時候往往會分好幾個步驟進行反應……不停地在各種形態、能量狀態間轉換的催化劑分子。所以催化效率相對較低。
酶的作用效率有多高？
這個問題可能需要對比著看，不同結構的酶，酶的活性不同。國際酶活定義：在特定條件下,1分鐘內轉化1微摩爾底物所需的酶量為一個活力單位(U)。拿我以前研究過木聚糖酶來說，很多種微生物都可以產生木聚糖酶，但酶活性也差異較大，低的高的相差近萬倍。
再者，分子生物學常用工具酶---內切酶。隨著科技不斷進步，開發出不同快速內切酶，同樣內切序列，原來1小時以上酶切時間，可縮短至5分鐘左右。這就在於酶切效率，與酶結構關係極大。
簡單說：酶的作用效率與結構息息相關，當然與酶的作用條件也關係巨大。
首先，瞭解下什麼是酶。
酶（enzyme）是由活細胞產生的、對其底物具有高度特異性和高度催化效能的蛋白質或RNA。酶具有一級、二級、三級，乃至四級結構。按其分子組成的不同，可分為單純酶和結合酶。僅含有蛋白質的稱為單純酶；結合酶則由酶蛋白和輔助因子組成。例如，大多數水解酶單純由蛋白質組成；黃素單核苷酸酶則由酶蛋白和輔助因子組成。結合酶中的酶蛋白為蛋白質部分，輔助因子為非蛋白質部分，只有兩者結合成全酶才具有催化活性。
根據酶所催化的反應性質的不同，將酶分成六大類：
氧化還原酶類（oxidoreductase）促進底物進行氧化還原反應的酶類，是一類催化氧化還原反應的酶，可分為氧化酶和還原酶兩類。
轉移酶類（transferases）催化底物之間進行某些基團（如乙醯基、甲基、氨基、磷酸基等）的轉移或交換的酶類。例如，甲基轉移酶、氨基轉移酶、乙醯轉移酶、轉硫酶、激酶和多聚酶等。
水解酶類（hydrolases ）催化底物發生水解反應的酶類。例如，澱粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶、糖苷酶等。
裂合酶類（lyases）催化從底物（非水解）移去一個基團並留下雙鍵的反應或其逆反應的酶類。例如，脫水酶、脫羧酶、碳酸酐酶、醛縮酶、檸檬酸合酶等。許多裂合酶催化逆反應，使兩底物間形成新化學鍵並消除一個底物的雙鍵。合酶便屬於此類。
異構酶類（isomerases）催化各種同分異構體、幾何異構體或光學異構體之間相互轉化的酶類。例如，異構酶、表構酶、消旋酶等。
合成酶類（ligase）催化兩分子底物合成為一分子化合物，同時偶聯有ATP的磷酸鍵斷裂釋能的酶類。例如，谷氨醯胺合成酶、DNA連線酶、氨基酸：tRNA連線酶以及依賴生物素的羧化酶等。
酶的催化機理
酶的催化機理和一般化學催化劑基本相同，也是先和反應物（酶的底物）結合成絡合物，透過降低反應的能來提高化學反應的速度，在恆定溫度下，化學反應體系中每個反應物分子所含的能量雖然差別較大，但其平均值較低，這是反應的初態。
S（底物）→P（產物）這個反應之所以能夠進行，是因為有相當部分的S分子已被啟用成為活化（過渡態）分子，活化分子越多，反應速度越快。在特定溫度時，化學反應的活化能是使1摩爾物質的全部分子成為活化分子所需的能量（千卡）。
酶（E）的作用是：與S暫時結合形成一個新化合物ES，ES的活化狀態（過渡態）比無催化劑的該化學反應中反應物活化分子含有的能量低得多。ES再反應產生P，同時釋放E。E可與另外的S分子結合，再重複這個迴圈。降低整個反應所需的活化能，使在單位時間內有更多的分子進行反應，反應速度得以加快。
酶的催化效率更高，主要原因是降低了反應的活化能。
簡單點來講就是生物酶的構型特殊而又專一，能迅速地結合底物，改變構型降低反應化學能，這個過程非常迅速。而普通的無機催化，是以活性離子/分子等等的形式參與到反應中去的，無法降低反應的能量壁壘，而且催化反應的時候往往會分好幾個步驟進行反應……不停地在各種形態、能量狀態間轉換的催化劑分子。所以催化效率相對較低。
酶的作用效率有多高？
這個問題可能需要對比著看，不同結構的酶，酶的活性不同。國際酶活定義：在特定條件下,1分鐘內轉化1微摩爾底物所需的酶量為一個活力單位(U)。拿我以前研究過木聚糖酶來說，很多種微生物都可以產生木聚糖酶，但酶活性也差異較大，低的高的相差近萬倍。
再者，分子生物學常用工具酶---內切酶。隨著科技不斷進步，開發出不同快速內切酶，同樣內切序列，原來1小時以上酶切時間，可縮短至5分鐘左右。這就在於酶切效率，與酶結構關係極大。
簡單說：酶的作用效率與結構息息相關，當然與酶的作用條件也關係巨大。