1913年Michaelis L.和Menten M.根據中間複合體學說提出了單底物酶促反應的快速平衡模型或平衡態模型（equilibrium-state model），也稱為米-曼氏模型（Michaelis-Menten model）：式中E是酶，S是底物，ES是中間複合體，P是產物，是ES的解離[平衡]常數，即第一步的逆向反應中的速率常數和正向速率常數之比，是催化常數，即第二步中的向前速率常數。 在建立模型和推導模型的速率方程時，他們實際上做了以下幾點假設：①為了簡化起見，假設反應中只有一箇中間複合體，反應的第一步是可逆反應，並保持始終；②反應的第二步是限速步驟，這裡是限速步驟，這裡，也就是說ES分解生成P的速率不足以破壞E和ES之間的快速平衡；③為了達到平衡，只用初始底物濃度的很小一部分，因為一般情況下（初始酶濃度），因此在反映的初期，底物濃度[S]可以用代替，或是把[S]看作；④酶在反應中不被消耗，只是或以遊離形式E存在或以結合形式ES存在，因此遊離酶濃度[E]和中間複合體濃度[ES]只和等於初始酶濃度或總酶濃度，即，這就是所謂的酶守恆公式（conservation equation of enzyme）；⑤該模型沒有考慮這一逆反應，但顯然是一個不等於零的常數，要忽略這一步，必需使[P]接近於零，因此米-曼氏方程只適用於反應的初速率。 根據平衡態模型S轉變成P的總速率應由限速反應（模型中第二步）決定，因此產物生成速率ES複合體的濃度[ES]在實驗上不易測定，需要找出容易測定的其他引數（如某些常數和已知的等）來代替它。為此利用第一步反應（快速平衡）中ES解離成E和S的解離常數則將酶守恆公式代入上式得經整理得代入得這裡具有特殊的意義。當底物濃度[S]高至使所有酶分子都被飽和時，則，反應初速率將達到最大值，用數學式可表示為因此也可寫成平衡態模型中前兩點假設不具有普遍性，特別是沒有理由認為所有酶促反應的都遠小於。因此1925年Briggs G. E.和Haldane J. B. S.對該模型提出了修正，但仍保留米-曼氏假設的後三點。他們用穩態模型（steady-state model）或稱Briggs-Haldane氏模型：代替了平衡態模型。對觀測初速率（即產物P尚未生成或很少生成時）來說，式中仍可忽略不計。所謂穩態是指反應進行不成的一段時間內（順便提及，幾毫秒內，這段時間的狀態稱為前穩態），系統中[ES]由零增加到一定值，在一定時間內雖然[S]和[P]在不斷變化，ES複合體也在不斷地生成和分解，但ES的生成速率與分解速率接近相等，[ES]基本保持不變。因此在穩態下ES形成的淨速率，因為且所以整理得這裡，速率是常數之比本身也是一個常數，並被定義為米氏常數（Michaelis constant），：將代入，整理得：根據穩態模型，S轉變為P的速率決定於穩態濃度[ES]和限速的速率常數。因此將代入上式，得或根據兩種模型推匯出的速率方程形式上是一樣的，兩者不同的是比具有更大的普遍性。穩態下，當時，則，因此可以把平衡態看成是穩態的一個特例。為了紀念Michaelis和Menten兩人，人們把上述帶三角符號的的方程都稱為米-曼氏方程（Michaelis-Menten equation）。
1913年Michaelis L.和Menten M.根據中間複合體學說提出了單底物酶促反應的快速平衡模型或平衡態模型（equilibrium-state model），也稱為米-曼氏模型（Michaelis-Menten model）：式中E是酶，S是底物，ES是中間複合體，P是產物，是ES的解離[平衡]常數，即第一步的逆向反應中的速率常數和正向速率常數之比，是催化常數，即第二步中的向前速率常數。 在建立模型和推導模型的速率方程時，他們實際上做了以下幾點假設：①為了簡化起見，假設反應中只有一箇中間複合體，反應的第一步是可逆反應，並保持始終；②反應的第二步是限速步驟，這裡是限速步驟，這裡，也就是說ES分解生成P的速率不足以破壞E和ES之間的快速平衡；③為了達到平衡，只用初始底物濃度的很小一部分，因為一般情況下（初始酶濃度），因此在反映的初期，底物濃度[S]可以用代替，或是把[S]看作；④酶在反應中不被消耗，只是或以遊離形式E存在或以結合形式ES存在，因此遊離酶濃度[E]和中間複合體濃度[ES]只和等於初始酶濃度或總酶濃度，即，這就是所謂的酶守恆公式（conservation equation of enzyme）；⑤該模型沒有考慮這一逆反應，但顯然是一個不等於零的常數，要忽略這一步，必需使[P]接近於零，因此米-曼氏方程只適用於反應的初速率。 根據平衡態模型S轉變成P的總速率應由限速反應（模型中第二步）決定，因此產物生成速率ES複合體的濃度[ES]在實驗上不易測定，需要找出容易測定的其他引數（如某些常數和已知的等）來代替它。為此利用第一步反應（快速平衡）中ES解離成E和S的解離常數則將酶守恆公式代入上式得經整理得代入得這裡具有特殊的意義。當底物濃度[S]高至使所有酶分子都被飽和時，則，反應初速率將達到最大值，用數學式可表示為因此也可寫成平衡態模型中前兩點假設不具有普遍性，特別是沒有理由認為所有酶促反應的都遠小於。因此1925年Briggs G. E.和Haldane J. B. S.對該模型提出了修正，但仍保留米-曼氏假設的後三點。他們用穩態模型（steady-state model）或稱Briggs-Haldane氏模型：代替了平衡態模型。對觀測初速率（即產物P尚未生成或很少生成時）來說，式中仍可忽略不計。所謂穩態是指反應進行不成的一段時間內（順便提及，幾毫秒內，這段時間的狀態稱為前穩態），系統中[ES]由零增加到一定值，在一定時間內雖然[S]和[P]在不斷變化，ES複合體也在不斷地生成和分解，但ES的生成速率與分解速率接近相等，[ES]基本保持不變。因此在穩態下ES形成的淨速率，因為且所以整理得這裡，速率是常數之比本身也是一個常數，並被定義為米氏常數（Michaelis constant），：將代入，整理得：根據穩態模型，S轉變為P的速率決定於穩態濃度[ES]和限速的速率常數。因此將代入上式，得或根據兩種模型推匯出的速率方程形式上是一樣的，兩者不同的是比具有更大的普遍性。穩態下，當時，則，因此可以把平衡態看成是穩態的一個特例。為了紀念Michaelis和Menten兩人，人們把上述帶三角符號的的方程都稱為米-曼氏方程（Michaelis-Menten equation）。