蛋白質是生命活動主要分子基礎，它不是原子的簡單聚合，而是由二十多種氨基酸按特定的排列順序而形成的具有複雜空間結構的大分子。蛋白質除維持組織功能結構外，全部酶都是具有催化功能的蛋白質。酶蛋白的結構除了維持空間結構必須的部分，還包括了與底物結合的結構域及催化底物的結構域，生物體內的大量生命活動消化食物細胞生長新陳代謝核酸的合成等都離不開酶蛋白。蛋白質是生命的基礎，在長期進化過程中產生的各種生物都有蛋白質分子進化的痕跡。

原來是從溶液離子的活動度和酶的活性開始，上至高階生命系統和生理機構的功能活動都適用的一種極其概括的非專門術語。活性是指具有生命力 能夠頑強活躍下去的一種活動性質。

對賦予活性意義時，一般使用活性化或啟用（activation）；在指去除活性時，則使用非活性化或失活（inactivation）等詞。在刺激生理學中有關興奮膜的反應性（reactivity），對不限於簡單地被動去極化並伴有一定結構上的變換被看作是主動的（active）而不連續的反應，也用此詞來稱呼。

擴充套件資料：

在生物礦化過程中，主要指生物材料與活體骨產生化學鍵合的能力，是衡量生物材料的一個重要指標，可透過材料表面在人體模擬體液中形成磷灰石的能力能夠反應材料在體內的生物活性，此評價材料生物活性方法的應用可以減少實驗所需動物數量，同時增加動物實驗的可持續時間。

生物活性的概念在生物材料領域已建立了牢固的基礎，如β-磷酸三鈣可吸收生物陶瓷等，在體內可被降解吸收併為新生組織代替，具有誘出特殊生物反應的作用；羥基磷灰石由於是自然骨的主要無機成分

氨基酸是蛋白質的基本構成單位，天然氨基酸至少有一個氨基和一個羧基，直接一毛同一個碳原子上的一種有機物。蛋白質是由氨基酸組成的高分孑有機物，具有生物活性。

蛋白質的生物活性是指，蛋白質作為酶.激素.抗原與抗體所具有的生物學功能。包括，肌肉頭髮等的催化作用，唾液澱粉酶.胃蛋白酶等的運輸作用，胰島素與兔瘦資訊的傳遞作用等。

2019--12--22

首先說，蛋白質的生物活性是指其作為酶、激素、抗原、抗體等所具有的生物學功能。如一種蛋白質（酶）能催化一種生化反應，就是這種蛋白質的生物活性。

蛋白質不同於其他物質，具有生物活性的機理是：蛋白質分子具有複雜的四級空間結構。一級結構為氨基酸排列順序；二級結構是多肽鏈本身透過氫鍵沿一定方向盤繞摺疊而形成的構象；三級結構是多肽鏈在二級結構的基礎上進一步盤曲摺疊形成更復雜的空間結構；四級結構是蛋白質的亞基聚合成大分子蛋白質的方式（許多功能性蛋白質含有兩條或兩條以上的肽鏈，每一條多肽鏈都有其完整的三級結構，稱為亞基）。

蛋白質的生物活性與其特定的空間構象密切相關。蛋白質肽鏈經過各種特定卷取摺疊，會特異性地突出某一部分氨基酸序列，通常為某一功能基團，如酶的活性中心。每一功能基團獨有的微觀特徵是與不同底物特異性結合的必要條件。

生物體內生化反應底物種類繁多，如果蛋白質不具有特異性，就無法做到和底物的特異性結合，也就無法實現其生物活性功能。

蛋白質是組成動物體一切細胞、組織的重要成分。機體所有重要的組成部分都需要有蛋白質的參與，是生命的物質基礎，是生命活動的主要承擔者，是構成細胞的有機大分子物質。沒有蛋白質就沒有生命。氨基酸是蛋白質的基本組成單位。動物體內蛋白質的種類很多，性質、功能各異，但都是由20多種氨基酸按不同比例組合而成的，並在體內不斷進行代謝與更新。

蛋白質是由氨基酸以“脫水縮合”的方式組成的多肽鏈經過盤曲摺疊形成的具有一定空間結構的物質。蛋白質的氨基酸序列是由基因編碼決定的。多個蛋白質結合在一起，形成穩定的蛋白質複合物，摺疊或螺旋構成一定的空間結構，從而發揮某一特定功能。

蛋白質的組成。蛋白質是由碳、氫、氧、氮組成，有的蛋白質可能還會含有磷、硫、鐵、鋅、銅、硼、錳、碘、鉬等。這些元素在蛋白質中的組成百分比約為：碳50% 氫7% 氧23% 氮16% 硫0~3% 。

動物身體中估計有10萬種以上的蛋白質。動物的生長、發育、運動、遺傳、繁殖等一切生命活動都離不開蛋白質。如生理活性物質胺類、神經遞質、多肽類激素、抗體、酶、核蛋白以及細胞膜上和血液中的“載體”蛋白，它們對調節生理功能，維持新陳代謝起著極其重要的作用。

蛋白質的摺疊。研究蛋白質的摺疊機理，對了解蛋白質活性和蛋白質的穩定性有重要意義。早期研究表明，去摺疊的蛋白質在體外可以自發的進行再摺疊。1972年諾貝爾化學獎者Anfinsen提出了蛋白質摺疊的熱力學假說，其中心內容：1、蛋白質的狀態處於去摺疊和天然構象的平衡中；2、 天然構象的蛋白質處於熱力學最低的能量狀態。

進一步研究表明，影響蛋白質摺疊的因素有：蛋白質中氨基酸序列（主要因素）；輔助因子；其它分子的作用；環境條件。

新生蛋白質摺疊並組裝成有功能的蛋白質，並非都是自發的，在多數情況下是需要其它蛋白質的幫助，如一些酶。在蛋白質的摺疊過程中，有許多作用力參與，例如空間構象的扭轉力（說彈力也差不多），範德華力（分子間的作用力），氫鍵的相互作用，水分子的作用，離子的相互作用，多肽和周圍溶劑相互作用等。對於摺疊的認識，有許多等待科學家去探究的問題。

蛋白質的變性。在熱、酸、鹼、重金屬鹽、紫外線等因素的作用下，發生氫鍵或疏水鍵或鹽鍵斷裂，蛋白質會發生性質上的改變而凝結起來，這種凝結大多數是不可逆的，不能再使它們恢復成原來的蛋白質，蛋白質的這種變化叫做變性。

蛋白質的變性使生物活性喪失；化學性質改變；物理性質改變。有的蛋白質在變性因素去除以後，變性的蛋白質分子又可重新回覆到變性前的天然構象，這一現象稱為蛋白質的復性。蛋白質的復性有完全復性、基本復性或部分復性。只有少數蛋白質在嚴重變性以後，能夠完全復性。

研究蛋白質變性和復性的意義。有助於瞭解體內外蛋白質分子的摺疊，證實蛋白質有摺疊的自發性，證實蛋白質分子的三維結構是由氨基酸序列決定的。

活性蛋白質分子在生物體內剛合成時，常不呈現活性，即不具有蛋白質特定的生物功能。要使蛋白質呈現其生物活性，蛋白質分子的肽鏈在一些生化過程中必須按特定的方式斷裂，這叫蛋白質的啟用，這類現象在各種動物的生命活動中普遍存在。

亞基參與蛋白質功能的調節。特別是酶催化功能的調節。很多蛋白質有亞基存在，這類蛋白質在完成其生物功能時，很大程度上依賴於亞基之間的相互作用。亞基引起酶分子立體結構的改變，從而導致活性部位立體結構的改變，使酶的催化能力增強或減弱。例如別構酶在結構上有兩個或兩個以上的亞基。　

研究蛋白質的結構、變性、摺疊以及啟用原理，有助於瞭解蛋白質生物活性的形成原理。為什麼蛋白質有生物活性？主要表現在以下幾個方面。

第一、蛋白質中的氨基酸序列，構成蛋白質不同的三維空間結構。

第二、空間結構的不同，使蛋白質分子內部存在許多力的作用，力是蛋白質摺疊的重要因素。

第三、不同的蛋白質分子之間的“相互配合”（肽鍵的斷裂、生化反應等），能夠啟用蛋白質的活性。

第四、外部因素包括亞基可以改變蛋白質的空間結構，導致分子間的作用力改變。

蛋白質裡面有活性中心，活性中心一般是氨基酸序列構成的三級結構。活性中心與反應物之間透過鍵能和自由能進行反應催化。比如共價鍵、非共價鍵、離子鍵的作用對反應物進行分解和合成，一般它們的作用是奈米級別的。