是用於研究蛋白，核苷酸還是小分子，這裡也許有理想的答案 正如其它先進的技術一樣，質譜技術衝擊帶來了市場的膨脹，造成了多選擇性的產品，專業性的術語，這也就無形中增加了研究人員選擇合適於他們的系統的困難性。正如西雅圖Fred Hutchinson癌症研究中心蛋白組主任Philip Gafken所說的那樣，“無論大家相信與否，這種技術並沒有如它們所被應用的那樣被逐漸的瞭解，研究人員沒有認識到利用這種技術的真正目的。” 比如說三級四極質譜儀(Triple Quadrupole Mass Spectrom）是一種相對便宜一點，但掃描速率（scan rate）也相對比較慢的質譜儀，而目前精良的傅立葉變換離子迴旋共振質譜儀（Fourier transform ion cyclotron resonance，FTICR）則在精確性和解析度都是首屈一指的，當然價錢也會比較貴。 Gafken說道，“人們總是傾向於購買一些頂級的產品，但是事實上，這些應用中很大一部分都能由一些相對便宜一點的儀器來完成”，所以我們需要購買適用於各自需要的正確儀器。 1.Protein Chemist級 對於protein chemist而言，需要得到的僅僅就是知道他在研究的是什麼。透過分析一種蛋白的免疫共沉澱的成份，或者利用二維電泳識別特殊的蛋白斑點，protein chemist就可以瞭解這種蛋白質的生物學特性了。對於這種應用，快速而並不需要太精確的方法就可以滿足需要了。 推薦系統：MALDI+TOF 理由：肽指紋圖譜（PePtide Mass Fingerprinting，PMF）和基質輔助鐳射解析電離飛行時間(matrix-assisted laser desorption ionization-time of flight，MALDI-TOF)質譜是可以考慮的首選方法。 TOF是一種簡單的質譜分析系統，靈敏度高，能進行從10原子質量單位到上百上千單位的片段分析。另一個TOF的優點就是分析的速度，伊利諾斯大學的化學副教授Neil Kelleher就表示“這就是它為什麼能與MALDI配合工作的原因，你可以以一種高重複率在鐳射上操作，每秒獲得許多光譜。” 而MALDI則是一種首先就可以考慮的方法，但是並不適合如何人，來自華盛頓大學的化學教授，Journal of the American Society for Mass Spectrometry雜誌的編輯Michael Gross就說，“如果你的免疫共沉澱中有20或30個蛋白，每一個有50條特殊帶，那麼你就有1000條帶，利用MALDI並不能在氣相中打到全部的”，為了得到更多的資訊，必需要考慮一個可以提供序列詳細資訊的任意構造，比如MALDI-TOF-TOF，或者一個更加靈敏的儀器——離子捕獲。 2. 靈敏級 難題總是出在事實本質的詳細內容當中，對於蛋白而言，那就是指翻譯後修飾了。比如說，假設你正在研究包含有乙醯化和三甲基化修飾的組蛋白，但是一個標準的質譜也許無法區別出這兩種修飾，這時就需要高精度的儀器了，這種儀器能獲得二位或者四位小數位的報告。 推薦系統：LC+ESI+FTICR with ECD 理由：準確度高的儀器可以區別對於所謂的正常（nominal-mass）儀器而言相同的分子，一般認為選擇液相色譜（liquid chromatography，LC）與電噴霧電離化（electrospray ionization，ESI），以及傅立葉變換離子迴旋共振質譜儀（Fourier transform ion cyclotron resonance，FTICR）相結合能達到高精度和高靈敏度的要求。也許還需要電子捕獲解離技術（electron capture dissociation，ECD）來獲得可重複的結果。 雖然經典的碰撞誘導解離技術(collision induced dissociation，CID）介導的串聯質譜方法可以進行斑點修飾（spot modifications），但是對於識別包含了修飾的蛋白殘基而言，這並不是一種理想的方法，這主要是由於解離蛋白的時候常常會降解多肽的蛋白修飾，然而ECD則可以保持這種修飾的完整性。不過來自辛辛那提大學的Patrick Limbach提出一個忠告：這些儀器偏差範圍小，因此可能會丟失掉一些未預期到的情況，比如天冬醯胺殘基的脫醯胺，或者磷酸化。

如何選擇質譜分析方法？ ——是用於研究蛋白，核苷酸還是小分子，這裡也許有理想的答案 正如其它先進的技術一樣，質譜技術衝擊帶來了市場的膨脹，造成了多選擇性的產品，專業性的術語，這也就無形中增加了研究人員選擇合適於他們的系統的困難性。正如西雅圖Fred Hutchinson癌症研究中心蛋白組主任Philip Gafken所說的那樣，“無論大家相信與否，這種技術並沒有如它們所被應用的那樣被逐漸的瞭解，研究人員沒有認識到利用這種技術的真正目的。” 比如說三級四極質譜儀(Triple Quadrupole Mass Spectrom）是一種相對便宜一點，但掃描速率（scan rate）也相對比較慢的質譜儀，而目前精良的傅立葉變換離子迴旋共振質譜儀（Fourier transform ion cyclotron resonance，FTICR）則在精確性和解析度都是首屈一指的，當然價錢也會比較貴。 Gafken說道，“人們總是傾向於購買一些頂級的產品，但是事實上，這些應用中很大一部分都能由一些相對便宜一點的儀器來完成”，所以我們需要購買適用於各自需要的正確儀器。 1.Protein Chemist級 對於protein chemist而言，需要得到的僅僅就是知道他在研究的是什麼。透過分析一種蛋白的免疫共沉澱的成份，或者利用二維電泳識別特殊的蛋白斑點，protein chemist就可以瞭解這種蛋白質的生物學特性了。對於這種應用，快速而並不需要太精確的方法就可以滿足需要了。 推薦系統：MALDI+TOF 理由：肽指紋圖譜（PePtide Mass Fingerprinting，PMF）和基質輔助鐳射解析電離飛行時間(matrix-assisted laser desorption ionization-time of flight，MALDI-TOF)質譜是可以考慮的首選方法。 TOF是一種簡單的質譜分析系統，靈敏度高，能進行從10原子質量單位到上百上千單位的片段分析。另一個TOF的優點就是分析的速度，伊利諾斯大學的化學副教授Neil Kelleher就表示“這就是它為什麼能與MALDI配合工作的原因，你可以以一種高重複率在鐳射上操作，每秒獲得許多光譜。” 而MALDI則是一種首先就可以考慮的方法，但是並不適合如何人，來自華盛頓大學的化學教授，Journal of the American Society for Mass Spectrometry雜誌的編輯Michael Gross就說，“如果你的免疫共沉澱中有20或30個蛋白，每一個有50條特殊帶，那麼你就有1000條帶，利用MALDI並不能在氣相中打到全部的”，為了得到更多的資訊，必需要考慮一個可以提供序列詳細資訊的任意構造，比如MALDI-TOF-TOF，或者一個更加靈敏的儀器——離子捕獲。 2. 靈敏級 難題總是出在事實本質的詳細內容當中，對於蛋白而言，那就是指翻譯後修飾了。比如說，假設你正在研究包含有乙醯化和三甲基化修飾的組蛋白，但是一個標準的質譜也許無法區別出這兩種修飾，這時就需要高精度的儀器了，這種儀器能獲得二位或者四位小數位的報告。 推薦系統：LC+ESI+FTICR with ECD 理由：準確度高的儀器可以區別對於所謂的正常（nominal-mass）儀器而言相同的分子，一般認為選擇液相色譜（liquid chromatography，LC）與電噴霧電離化（electrospray ionization，ESI），以及傅立葉變換離子迴旋共振質譜儀（Fourier transform ion cyclotron resonance，FTICR）相結合能達到高精度和高靈敏度的要求。也許還需要電子捕獲解離技術（electron capture dissociation，ECD）來獲得可重複的結果。 雖然經典的碰撞誘導解離技術(collision induced dissociation，CID）介導的串聯質譜方法可以進行斑點修飾（spot modifications），但是對於識別包含了修飾的蛋白殘基而言，這並不是一種理想的方法，這主要是由於解離蛋白的時候常常會降解多肽的蛋白修飾，然而ECD則可以保持這種修飾的完整性。不過來自辛辛那提大學的Patrick Limbach提出一個忠告：這些儀器偏差範圍小，因此可能會丟失掉一些未預期到的情況，比如天冬醯胺殘基的脫醯胺，或者磷酸化。