胰蛋白酶為肽鏈內切酶，專一作用有鹼性氨基酸精氨酸及賴氨酸羧基所組成的肽鍵，對精氨酸和賴氨酸肽鏈具有選擇性水解作用。最適pH值7.8～8.5左右。pH>9.0不可逆失活。Ca2+對酶活性有穩定作用；重金屬離子、有機磷化合物、DFP、天然胰蛋白酶抑制劑對其活性有強烈抑制。

可使天然蛋白、變性蛋白、纖維蛋白和黏蛋白等水解為多肽或氨基酸。由於血清中含有非特異性抑肽酶，故胰蛋白酶不會消化正常組織，而能分解黏痰、膿性痰等黏性分泌物，能促進抗生素、化療藥物向病灶滲透。

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胰蛋白酶存在的範圍：

胰蛋白酶除了存在於脊椎動物外，還存在於蠶、海盤車、蝲姑、放線菌等範圍廣泛的生物體中。另外與高等動物的血液凝固和炎症等有關的凝血酶、纖溶酶、舒血管素等蛋白酶在化學結構和特異性等方面與胰蛋白酶具有密切的關係。

可以認為這些酶是從共同的祖先酶在進化過程中分化而來的。胰糜蛋白酶與彈性蛋白酶在結構和催化機制方面也具有密切關係，但其特異性則完全不同。