將蛋白質水解成多肽

以透過切斷氨基酸之間的鍵來分解蛋白質的酶。 用胰蛋白酶（能專一性地從蛋白質上去除帶正電荷的氨基酸）處理核小體能檢測到完整核小體中易接近的的部分。

是使細胞間的蛋白質水解從而使細胞離散

所有目前用於抵抗HIV病毒和正在研製的用來治療其他傳染病甚至癌症的蛋白酶抑制劑藥品之所以能存在，都要歸功於120多年前德國科學家威廉·屈內的科學發現。1876年，屈內在胰液中發現了一種物質，它能降解其他的生物物質。他還發現這種他稱作胰蛋白酶的物質最初是以一種非活性的前身—胰蛋白酶原的形式存在，經轉化成為活性胰蛋白酶。

屈內在其他科學家們初識生物化學藥品之前很久就開始著手這方面的研究了。現在科學家們知道脫氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）是我們遺傳資訊的載體，DNA和RNA明確規定了氨基酸這種化學實體組成蛋白質的確切的排列順序，而這種排列順序對於細胞的功能又是至關重要的。比如，一些蛋白質能組成骨架般的網狀系統，從而形成細胞的結構。其他的蛋白質幫助細胞解讀和複製核酸中的遺傳密碼。另外，那些被稱作酶的蛋白質在細胞內所進行的生物化學反應中起著催化劑的作用，一些酶幫助合成蛋白質，一些酶用來分解蛋白質。