1.它本身是蛋白質，但在胃內具有很高的活性。蛋白酶的專一性不高，分解蛋白時，分解位點有不同，它們不是所有的蛋白都能徹底水解，而是水解蛋白的某些特異的位點，這些位點可能是含芳香環的，每種蛋白酶識別的都不一樣。胃內只有胃蛋白酶，它的識別位點在他自身上是包埋的酶內部的，酶表面沒有可以供他自身水解的位點，從而不會被消化。進入小腸，會被胰蛋白酶消化。
2.胃中的PH為1.5左右，胃蛋白只分解肽鏈，能分解蛋白質的胰蛋白酶最適PH為8左右，到了胃中就會沒活性了。
3.蛋白酶分好多種，專一性都很強，比如胰蛋白酶只水解精氨酸和賴氨酸C-末端殘基；糜蛋白酶水解苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸殘基的羧基端等等。相應蛋白酶是沒有自己所識別的一級結構的，所以不會被自己所在器官中被自己水解。但進入另外的消化器官以後，隨著生物學功能的喪失，就會被其他蛋白酶識別水解。比如胃蛋白酶入腸。
4.消化道很長 不同部分的蛋白酶互相消化是可能的.
酶是具有專一性的,要與相印的底物結合才能發揮活性 所以在同一條件下是不會消化自己的
1.它本身是蛋白質，但在胃內具有很高的活性。蛋白酶的專一性不高，分解蛋白時，分解位點有不同，它們不是所有的蛋白都能徹底水解，而是水解蛋白的某些特異的位點，這些位點可能是含芳香環的，每種蛋白酶識別的都不一樣。胃內只有胃蛋白酶，它的識別位點在他自身上是包埋的酶內部的，酶表面沒有可以供他自身水解的位點，從而不會被消化。進入小腸，會被胰蛋白酶消化。
2.胃中的PH為1.5左右，胃蛋白只分解肽鏈，能分解蛋白質的胰蛋白酶最適PH為8左右，到了胃中就會沒活性了。
3.蛋白酶分好多種，專一性都很強，比如胰蛋白酶只水解精氨酸和賴氨酸C-末端殘基；糜蛋白酶水解苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸殘基的羧基端等等。相應蛋白酶是沒有自己所識別的一級結構的，所以不會被自己所在器官中被自己水解。但進入另外的消化器官以後，隨著生物學功能的喪失，就會被其他蛋白酶識別水解。比如胃蛋白酶入腸。
4.消化道很長 不同部分的蛋白酶互相消化是可能的.
酶是具有專一性的,要與相印的底物結合才能發揮活性 所以在同一條件下是不會消化自己的