蛋白質結構是指蛋白質分子的空間結構。作為一類重要的生物大分子，蛋白質主要由碳、氫、氧、氮、硫等化學元素組成。所有蛋白質都是由20種不同的L型α氨基酸連線形成的多聚體，在形成蛋白質後，這些氨基酸又被稱為殘基。蛋白質和多肽之間的界限並不是很清晰，有人基於發揮功能性作用的結構域所需的殘基數認為，若殘基數少於40，就稱之為多肽或肽。要發揮生物學功能，蛋白質需要正確摺疊為一個特定構型，主要是透過大量的非共價相互作用（如氫鍵，離子鍵，範德華力和疏水作用）來實現；此外，在一些蛋白質（特別是分泌性蛋白質）摺疊中，二硫鍵也起到關鍵作用。為了從分子水平上了解蛋白質的作用機制，常常需要測定蛋白質的三維結構。由研究蛋白質結構而發展起來了結構生物學，採用了包括X射線晶體學、核磁共振等技術來解析蛋白質結構。

一定數量的殘基對於發揮某一生物化學功能是必要的；40-50個殘基通常是一個功能性結構域大小的下限。蛋白質大小的範圍可以從這樣一個下限一直到數千個殘基。目前估計的蛋白質的平均長度在不同的物種中有所區別，一般約為200-380個殘基，而真核生物的蛋白質平均長度比原核生物長約55%。更大的蛋白質聚合體可以透過許多蛋白質亞基形成；如由數千個肌動蛋白分子聚合形成蛋白纖維。