《Nature》雜誌上發表美國貝勒醫學院的Zhou Ming 研究員的新論文，研究透過X射線晶體學技術，揭示出了一種哺乳動物硬脂醯輔酶A去飽和酶(SCD)的結構。
SCD是一種內質網酶，是合成單不飽和脂肪酸的限速酶，SCD對於脂肪酸代謝至關重要。SCD1是一種定位在內質網的跨膜整合蛋白，它可以催化硬脂醯輔酶A和棕櫚醯輔酶A第9和10碳原子間形成一個Cis雙鍵。Cis雙鍵的引入是由一組微粒體的電子傳遞蛋白所介導，包括NADH-細胞色素b5還原酶，細胞色素b5和傳遞鏈末端的SCD-1;在NADH的存在下，氧化型細胞色素b5經細胞色素b5還原酶催化轉化為還原型細胞色素b5，伴隨著電子的傳遞，O2被還原成H2O，而飽和脂肪酸在SCD的催化下轉化為單不飽和脂肪酸。
Figure 1 | Structure and topology of mouse SCD1.
為了更好地瞭解SCD功能特徵的結構基礎，在這篇Nature文章中研究人員解析了與硬脂醯輔酶A結合的小鼠SCD1的晶體結構，解析度達到2.6埃。這一結構揭示出了由4個跨膜螺旋構成的一個新蛋白質摺疊，頂端有一個胞質結構域，以及底物橫向進入和產物出去的一條通道。結合硬脂醯輔酶A的醯基鏈進入到了胞質結構域的一個通道(tunnel)中，這一通道的幾何結構及結合醯基鏈的構象揭示出了脫飽和反應區域選擇性和立體定向性的結構基礎。9個保守的組氨酸殘基呈獨特空間排布協調了雙鐵中心，表明了氧啟用的一種潛在新機制。這一結果也顯示了電子從細胞色素b5傳遞至雙鐵中心的一條可能的路徑。
《Nature》雜誌上發表美國貝勒醫學院的Zhou Ming 研究員的新論文，研究透過X射線晶體學技術，揭示出了一種哺乳動物硬脂醯輔酶A去飽和酶(SCD)的結構。
SCD是一種內質網酶，是合成單不飽和脂肪酸的限速酶，SCD對於脂肪酸代謝至關重要。SCD1是一種定位在內質網的跨膜整合蛋白，它可以催化硬脂醯輔酶A和棕櫚醯輔酶A第9和10碳原子間形成一個Cis雙鍵。Cis雙鍵的引入是由一組微粒體的電子傳遞蛋白所介導，包括NADH-細胞色素b5還原酶，細胞色素b5和傳遞鏈末端的SCD-1;在NADH的存在下，氧化型細胞色素b5經細胞色素b5還原酶催化轉化為還原型細胞色素b5，伴隨著電子的傳遞，O2被還原成H2O，而飽和脂肪酸在SCD的催化下轉化為單不飽和脂肪酸。
Figure 1 | Structure and topology of mouse SCD1.
為了更好地瞭解SCD功能特徵的結構基礎，在這篇Nature文章中研究人員解析了與硬脂醯輔酶A結合的小鼠SCD1的晶體結構，解析度達到2.6埃。這一結構揭示出了由4個跨膜螺旋構成的一個新蛋白質摺疊，頂端有一個胞質結構域，以及底物橫向進入和產物出去的一條通道。結合硬脂醯輔酶A的醯基鏈進入到了胞質結構域的一個通道(tunnel)中，這一通道的幾何結構及結合醯基鏈的構象揭示出了脫飽和反應區域選擇性和立體定向性的結構基礎。9個保守的組氨酸殘基呈獨特空間排布協調了雙鐵中心，表明了氧啟用的一種潛在新機制。這一結果也顯示了電子從細胞色素b5傳遞至雙鐵中心的一條可能的路徑。