Ig胚系基因透過基因重排和抗原的刺激，由活化B細胞分化發育為漿細胞後產生Ig。自然界中有數量巨大的抗亨物質，可刺激機體產生同樣數量巨大的特異性免疫球蛋白。由此構成了免疫球蛋白多樣性(1gdiversity)。

Ig有兩個基本的特哇：作為抗體可特異性結合抗原，但又可同時作為抗原分子，誘導機體產生抗免疫球蛋白的免疫應答。雖然Ig分子的基本組成為H2L2，但由於有五類不同的重鏈和兩型不同的輕鏈，而且類和型中又有眾多的亞類和亞型，即使是同類同型Ig某些結構域特別是CDR區域的氨基酸殘基組成也不同。由於這些結構上的不同，導致不同Ig的抗原結合特異性的千差萬別，也決定了其本身免疫原性的不同。因此，實際上Ig是一類結構和功能高度異質性的分子群。

Ig結構的多樣性首先表現在類和型上。五種不同的CH基因片段(α、β、δ、μ、ε)和兩型不同的CL基因片段(κ、λ)，使Ig有5類和2型；其次是重鏈和輕鏈恆定區某些氨基酸殘基的改變而衍生出的亞類和亞型；而結構上更大的多樣性則來自於重鏈和輕鏈可變區氨基酸殘基的組成。重輕鏈可變區CDR特別是CDR3在一級結構上的變異導致了IgFab段的高度多樣性。此外，Ig是否帶有跨膜結構、是否含有輔助成分如J鏈和SP結構，也是構成Ig多樣性的結構基礎。

功能多樣性除了IgC區的結構不同而致Ig表現為啟用補體、親嗜細胞、調理作用、細胞毒活性、胎盤或上皮細胞轉運等活性不同外，還表現為Ig識別、結合抗原的能力和特異性的不同。理論上，機體可產生針對所有抗原的抗體，這種識別結合抗原的多樣性主要是由Ig分子CDR結構上的多樣性所決定的。

免疫球蛋白多樣性產生的機制主要包括組合多樣性(combinatorial joining)、連線多樣性(junctional flexibility)和體細胞高頻突變(somatic hypermutation)。