1、酶具有高效率的催化能力；其效率是一般無機催化劑的10的7次冪～～10的13次冪。

2、酶具有專一性；（每一種酶只能催化一種或一類化學反應。）

3、酶在生物體內參與每一次反應後，它本身的性質和數量都不會發生改變（與催化劑相似）；

4、酶的作用條件較溫和。

（1）酶所催化的化學反應一般是在比較溫和的條件下進行的。

（2）在最適宜的溫度和PH條件下，酶的活性最高。溫度和PH偏高或偏低，酶活性都會明顯降低。一般來說，動物體內的酶最適溫度在35～40℃之間；植物體內的酶最適溫度在40～50℃之間；動物體內的酶最適PH大多在6.5～8.0之間，但也有例外，醫學|教育網編輯整理如胃蛋白酶的最適PH為1.5；植物體內的酶最適PH大多在4.5～6.5之間。

（3）過酸、過鹼或溫度過高，會使酶的空間結構遭到破壞，使酶永久失活。0℃左右時，酶的活性很低，但酶的空間結構穩定，在適宜的溫度下酶的活性可以升高。

酶對化學反應的催化效率稱為酶活性。

5、活性可調節性。

6、有些酶的催化性與輔因子有關。

7、易變性：大多數酶都是蛋白質，因而會被高溫、強酸、強鹼等破壞。

酶的特性：

高度的催化效率

一般而論，酶促反應速度比非催化反應高107？020倍，例如，反應

H2O2+H2O2→2H2O+O2

在無催化劑時，需活化能18，000卡/克分子；膠體鈀存在時，需活化能11，700卡/克分子；有過氧化氫酶（catalase）存在時，僅需活化能2，000卡/克分子以下。

高度的專一性

一種酶只作用於一類化合物或一定的化學鍵，以促進一定的化學變化，醫學教|育網蒐集整理並生成一定的產物，這種現象稱為酶的特異性或專一性（specificity）。受酶催化的化合物稱為該酶的底物或作用物（substrate）。

酶對底物的專一性通常分為以下幾種：

（1）絕對特異性（absolutespecifictity）

有的酶只作用於一種底物產生一定的反應，稱為絕對專一性，如脲酶（urease），只能催化尿素水解成NH3和CO2，而不能催化甲基尿素水解。

（2）相對特異性（relativespecificity）

一種酶可作用於一類化合物或一種化學鍵，這種不太嚴格的專一性稱為相對專一性。如脂肪酶（lipase）不僅水解脂肪，也能水解簡單的酯類；磷酸酶（phosphatase）對一般的磷酸酯都有作用，無論是甘油的還是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。

（3）立體異構特異性（stereopecificity）

酶對底物的立體構型的特異要求，稱為立體異構專一性或特異性。如α-澱粉酶（α-amylase）只能水解澱粉中α-1，4-糖苷鍵，不能水解纖維素中的β-1，4-糖苷鍵；L-乳酸脫氫酶（L-lacticacid dehydrogenase）的底物只能是L型乳酸，而不能是D型乳酸。酶的立體異構特異性表明，酶與底物的結合，至少存在三個結合點。