謝謝邀請，這個說法並不科學。倒是現在的人幾乎沒有勞作與全身運動，這樣人的肌體免疫系統就會功能退化，抵抗力差就越來越明顯，對於自身代謝極為不利也要生病，對於病毒病菌的反抗力大大削弱，人類就變成了溫室裡面的花朵，這才是人類應該恐懼的，應該重視的！

美國研究顯示「新冠病毒傳染性是SARS的20倍」，這個結論科學嗎？

不科學的首先是，【美國研究顯示「新冠病毒傳染性是SARS的20倍」】這個表述。

事實是，美國德克薩斯大學和美國國立衛生研究院於2月15日在預印版平臺bioRxiv上預發表一篇題為“Cryo-EM Structure of the 2019-nCoVSpike in the Prefusion Conformation”的論文，對新冠病毒進入細胞造成感染的關鍵元件——S糖蛋白的結構進行了解析。

其中，最為關鍵的發現是，新冠病毒進入宿主細胞的“鑰匙”——S-糖蛋白，與宿主細胞膜上大門的“密碼鎖”——血管緊張素轉化酶2（ACE2）受體的親和力要遠高於SARS病毒（也是透過同樣的機制進入和感染細胞），具體高出達到10到20倍。

作者因此認為，這也在一定程度上揭示了新冠病毒傳染性遠高於SARS病毒的原因。

可見，研究並沒有說新冠病毒的傳染性是SARS的20倍。

如何理解S-蛋白與ACE2受體親和力，與傳染性之間的關係？

一種疾病的傳染性由很多因素公共決定，比如，傳播途徑，病原體在體外環境的存活能力和時間，病原體的感染能力等等。

我們知道，病毒並沒有完整的細胞結構，是一種最簡單，因而存在重大缺陷的生命體，它需要進入宿主細胞，利用宿主細胞的細胞器才能實現自我複製和感染。

而生物細胞也不是白給的，對於“誰是我們的敵人誰是我們的朋友”問題是有極強的原則性和執行能力。

細胞的識別和准入機制主要是細胞膜上鑲嵌的蛋白質執行。

一種物質要想進入細胞，要求能證明其身份的標誌物作為金鑰能與細胞膜“大門”密碼鎖的密碼相匹配，匹配程度越高結合越緊密（親和力越高），細胞才能開啟大門准許其進入。

打個比方說，人們，特別是農村人，在家門口遇到熟人或朋友時往往會說：“家裡坐坐吧”。

“家裡坐坐吧”這句話真實的意思是什麼呢？

對於有的人來說，不過是一句禮貌性客套；而對於有的人來說則是誠意相邀，甚至緊緊地拉著對方的手生硬拖進家門。

前者，就是親和力不高，後者則是親和力極強。

結果，前者大機率也客套一句“下次吧”；而後者自然更大機率登堂入室。

正是由於細胞的這種識別和准入機制，並不是任何病毒都可以感染任何動物的任何組織的任何細胞。

實際上，情況恰恰相反，只有極其少數的病毒才能感染特定的宿主。

比如，這一次的新冠病毒可能是由一種蝙蝠冠狀病毒變異而來，感染機制是上述S-蛋白與細胞ACE2受體結合而進入。

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變異之前，病毒的S蛋白與人類細胞ACE2受體不匹配，就不能感染人類。

由於某種恰恰巧的機會，病毒的S蛋白恰恰巧發生了可以與人體細胞ACE2受體相匹配的恰恰巧的變異，新病毒就具備了感染人類細胞的能力。

研究發現，SARS病毒和這次的新冠病毒原本就是親戚，也都是因為發生類似的上述變異而具備了感染人類的能力。

兩者相差的是，這次新冠病毒發生的S蛋白的變異與人類呼吸道上皮細胞膜上ACE2受體的相匹配性遠遠高於SARS病毒，進入呼吸道後非常容易被細胞上的ACE2受體“緊緊地拉著手給拖進家門”，最新研究發現這種“緊緊地”程度是SARS病毒的10到20倍。

這種“緊緊地”程度與傳染性有什麼關係呢？

道理也很簡單，緊緊地拉著手往家拖，從門口過100個人能拖進去1個；如果僅僅是客套一句“家裡坐”，1000個人才有1個人“不識客套”地闖進家門，前者的親和力就是後者的10倍。

但是，親和力不直接等同於傳染性，傳染性還取決於其他很多因素。

比如，如果一種病毒複製繁殖能力特別強，患者分泌物中含病毒特別高，噴嚏中每一個液滴（飛沫）中含1億病毒，即使親和力只有1/1000，也比一個飛沫中只有1萬個1/10親和力的傳染性強，在其他因素都一樣的前提下。

可見，美國最新研究中，新冠病毒S蛋白與人細胞ACE2受體親和力比SARS病毒高10到20倍，雖然在一定程度上說明其傳染性可能高於SARS病毒，但不能說其傳染性就是SARS病毒的10到20倍。

說新冠狀病毒的傳染性比SARS強2O倍是一種錯誤的結論。無科學依據。最新的研究論文是表明新冠病毒的S蛋白與宿主細胞的受體蛋白ACE2的親和力比SARS的S蛋白高1O至2O倍。這種體外親和力只是傳染性的一部分，對於活的人體體內的免疫力如天然殺傷細胞可直接吞噬病毒，中和抗體結合病毒後將會被巨噬細胞吞滅，病毒在體內的複製能力及數量更是決定傳染力的因素。在病毒流行時常用RO值表示傳染性強弱。目前不同研究報導的新冠病毒Ro值在2一4之間，傳染性會比SARS強約若干倍，但絕不會達十倍以上。雖然新冠病毒致死亡率比SARS低。但防控的難度更大，疫區範圍也更廣泛。

美國國家過敏和傳染病研究所疫苗研究中心最近提交的一篇論文對新冠病毒結構進行了研究，並驗證了一個結論：新冠病毒S蛋白與細胞ACE2的親和力是SARS的10到20倍。這可能意味著新冠病毒肺炎（COVID-19）的傳染性相比SARS要高出很多。

這篇最新論文目前被髮布在生物領域預印版論文平臺bioRxiv上。其中，研究人員透過低溫電子顯微鏡構建了新冠病毒S蛋白的預融合構架是三個聚體，發現每個單體上都有細胞受體結合點位。

對比新冠與非典的S蛋白，研究人員驚訝的發現，新冠病毒和人血管緊張素轉化酶2（ACE2）的結合力是SARS病毒的10-20倍。

這也是科學家們首次對於新冠病毒（2019-nCoV）突刺蛋白冷凍電鏡結構進行詳細觀察揭示的秘密。

冠狀病毒的刺突糖蛋白（Spike glycoprotein, S glycoprotein）是疫苗、治療性抗體的研發以及臨床診斷的關鍵靶點。

2020年2月15日，美國衛生總署(NIH)與德克薩斯大學奧斯汀分校Jason S. McLellan研究組（此前，McLellan組在病毒結構方面做了很多重要的工作，研究涉及MERS等疾病）進行合作，利用冷凍電鏡技術分析了新型冠狀病毒表面S蛋白的近原子結構。這一研究揭示了新型冠狀病毒傳染性強的主要原因。

1、新冠病毒的強傳染性之謎

在新冠肺炎疫情爆發之後不久，中國科學院上海巴斯德研究所和武漢病毒研究所的科學家先後分別發現新型冠狀病毒和SARS病毒一樣，也是透過利用S蛋白結合人體細胞表面的ACE2蛋白進入細胞，只不過二者S蛋白同源性比較低，只有76.47%。

1月底，根據中國疾控中心、湖北省疾控中心、香港大學等機構1月29日在NEJM上發表的論文《新型冠狀病毒感染肺炎在中國武漢的初期傳播動力學》，透過分析武漢最早的425例確診病例資料，估計R0（基本傳染數）約為2.2，亦即每個感染者平均將傳給另外2.2人。這與WHO方面的初步估計值接近，該機構給出的R0值為1.4至2.5。

不過，隨著疫情的蔓延，新冠肺炎表現出的傳染性明顯強於SARS。

今天，世界首個新冠病毒（2019-nCoV）突刺蛋白的冷凍電鏡結構研究出爐。最新研究採用利用冷凍電鏡技術解析了新型冠狀病毒的S蛋白結構，還利用表面等離子共振技術（SPR）分析了S蛋白與ACE2的親和力。

其中，冷凍電鏡技術，其發明人曾獲2017年獲得諾貝爾化學獎，讓人類在原子級別觀測生命現象成為可能。SPR是從20世紀90年代發展起來的一種新技術，其應用SPR原理檢測生物感測晶片（biosensor chip）上配位體與分析物之間的相互作用情況，廣泛應用於各個領域。

2、首個新冠病毒S蛋白冷凍電鏡結構揭秘

在這篇研究中，研究人員獲得了處於預融合構象的新型冠狀病毒突刺蛋白三聚體的冷凍電鏡（cryo-EM）結構，其解析度為3.5Å。三聚體的主要狀態為三個受體結合結構域（RBD）之一向上旋轉為受體可結合的構象。

生物物理和結構證據表明，較之SARS冠狀病毒，新型冠狀病毒的三聚體更容易與細胞表面的ACE2蛋白結合。另外，研究者們也測試了幾個已經發表過的SARS冠狀病毒RBD特異性單克隆抗體，發現它們與新冠病毒S突刺蛋白沒有明顯的結合，這表明兩種病毒RBD之間的抗體交叉反應性可能受到限制。

圖1. 預融合構象中的2019-nCoV S蛋白結構。

新型冠狀病毒利用高度糖基化的同源三聚體S蛋白進入宿主細胞。S蛋白經歷結構變化將病毒融合進入宿主細胞的細胞膜。此過程包括病毒的S1亞基結合到宿主細胞受體上，引發三聚體不穩定性的發生，進而造成S1亞基脫落S2亞基形成高度穩定的融合後結構。

為了與宿主細胞受體結合，S1的受體結合域(RBD)經歷了類似於鉸鏈的融合構象運動，以暫時隱藏或暴露受體結合的關鍵位點。這兩種狀態被稱為“下”構象和“上”構象，其中，“下”對應於受體不可結合狀態，“上”對應於受體可結合狀態，而受體可結合狀態被認為較為不穩定。

由於S蛋白的不可或缺性，它是抗體介入中和的一個脆弱靶點，而預融合S結構的特性將為指導疫苗的設計和開發提供原子水平的資訊。

根據新型冠狀病毒公佈的基因序列，研究者表達了S突刺蛋白的胞外域殘基（ectodomain residues）1−1208，在基於先前的穩定策略的C末端S2融合機制中增加了兩個穩定脯氨酸突變，該策略被證明對β冠狀病毒S蛋白高效。

研究者從FreeStyle 293細胞中獲得了大約0.5毫克/升的重組預融合穩定的S胞外域，透過親和層析和凝膠排阻層析進行體外蛋白純化（補充材料圖1）。使用這種純化的、完全糖基化的S蛋白製備冷凍電鏡網格，初步篩選顯示高顆粒密度，在孔的邊緣幾乎沒有聚集。

圖2. 2019-CoV病毒S蛋白與 SARS-CoV病毒S蛋白的結構比較。

最近的研究表明，新型冠狀病毒和SARS冠狀病毒的S蛋白具有相同的功能性宿主細胞血管緊張素轉受體（ACE2），這促使研究人員對於透過表面等離子共振（SPR）的動力學進行量化研究。

讓大家感到吃驚的是，新型冠狀病毒S蛋白與ACE2的平衡解離常數KD是15 nM，而SARS病毒S蛋白與ACE2的平衡解離常數KD竟然達到了325.8 nM。

KD值越大說明解離越多，S蛋白與ACE2的親和力越弱。經過計算，新型冠狀病毒S蛋白與ACE2的親和力，是SARS病毒S蛋白與ACE2之間親和力10倍，甚至20倍。

新冠病毒對於人類ACE2的高親和力，可能有助於使它在人與人之間的傳播變得更加容易，但論文作者認為，還需要進一步的研究來研究這種可能性。

新冠病毒（上）和SARS病毒（下）的S蛋白與ACE2的親和力比較

由於新型冠狀病毒與SARS病毒之間的結構同源性，研究人員希望對已經發表的SARS病毒的RBD單克隆抗體對新型冠狀病毒的RBD進行交叉反應性測試。

不過，儘管兩病毒RBD之間結構高度相似，SARS病毒的RBD抗體對於新型冠狀病毒並沒有明顯的結合。SARS RBD的單克隆抗體對於新型冠狀病毒不具有交叉反應，該結果與為新型冠狀病毒S突刺蛋白作為未來抗體分離與治療方案的設計提供了重要的參考。

3、研究的重要意義

這項研究從近原子水平的解析度解析了新型冠狀病毒S蛋白，為進一步精確地疫苗設計以及抗病毒藥物的發現提供了重要的結構生物學基礎，為後續對抗新冠的疫苗和抗病毒藥物研發提供了重要的結構生物學資料支撐。

據McLellan實驗室透露，針對S蛋白的新冠肺炎疫苗，已經由本研究的參與者，美國國立衛生研究院疫苗研發中心的Barney Graham團隊展開測試。