①肽鏈骨架圍繞一個軸以螺旋的方式伸展。

②螺旋形成是自發的。

③每隔3.6個殘基，螺旋上升一圈；每一個氨基酸殘基環繞螺旋軸100°，螺距為0.54nm。

④α螺旋結構有左手和右手之分，但蛋白質中的α螺旋主要是右手螺旋。

⑤氨基酸殘基的R基團位於螺旋的外側，並不參與螺旋的形成，但其大小、形狀和帶電狀態卻能影響螺旋的形成和穩定。

　　α-螺旋（α-helix）是蛋白質二級結構的主要形式之一。指多肽鏈主鏈圍繞中心軸呈有規律的螺旋式上升，每3.6 個氨基酸殘基螺旋上升一圈，向上平移0.54nm，故螺距為0.54nm，兩個氨基酸殘基之間的距離為0.15nm。螺旋的方向為右手螺旋。氨基酸側鏈R基團伸向螺旋外側，每個肽鍵的N-H和第四個肽鍵的羰基氧形成氫鍵，氫鍵的方向與螺旋長軸基本平行。由於肽鏈中的全部肽鍵都可形成氫鍵，故α-螺旋十分穩定。